[日本語] English
万見
- PDB-2xtt: Bovine trypsin in complex with evolutionary enhanced Schistocerca... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xtt
タイトルBovine trypsin in complex with evolutionary enhanced Schistocerca gregaria protease inhibitor 1 (SGPI-1-P02)
要素
  • CATIONIC TRYPSIN
  • PROTEASE INHIBITOR SGPI-1
キーワードHYDROLASE / CATALYTIC MECHANISM / INHIBITION / IN VITRO EVOLUTION
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Protease inhibitor with pacifastin repeats / Pacifastin domain / Pacifastin domain superfamily / Pacifastin inhibitor (LCMII) / Pacifastin domain profile. / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family ...Protease inhibitor with pacifastin repeats / Pacifastin domain / Pacifastin domain superfamily / Pacifastin inhibitor (LCMII) / Pacifastin domain profile. / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Serine protease inhibitor I/II / Serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
SCHISTOCERCA GREGARIA (昆虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.93 Å
データ登録者Wahlgren, W.Y. / Pal, G. / Kardos, J. / Porrogi, P. / Szenthe, B. / Patthy, A. / Graf, L. / Katona, G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: The catalytic aspartate is protonated in the Michaelis complex formed between trypsin and an in vitro evolved substrate-like inhibitor: a refined mechanism of serine protease action.
著者: Wahlgren, W.Y. / Pal, G. / Kardos, J. / Porrogi, P. / Szenthe, B. / Patthy, A. / Graf, L. / Katona, G.
履歴
登録2010年10月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月12日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42019年5月22日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.52019年10月9日Group: Data collection / Database references / Other / カテゴリ: citation / pdbx_database_status
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.62023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.72024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEASE INHIBITOR SGPI-1
B: CATIONIC TRYPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3564
ポリマ－27,2572
非ポリマー992
水6,305350
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-18.1 kcal/mol
Surface area10380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.910, 63.610, 43.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.85, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド PROTEASE INHIBITOR SGPI-1 / PROTEASE INHIBITOR SGPI-1 / SCHISTOCERCA GREGARIA TRYPSIN INHIBITOR / PROTEASE INHIBITOR SGPI-2 / ...PROTEASE INHIBITOR SGPI-1 / SCHISTOCERCA GREGARIA TRYPSIN INHIBITOR / PROTEASE INHIBITOR SGPI-2 / SCHISTOCERCA GREGARIA CHYMOTRYPSIN INHIBITOR / SGTI / SGCI


分子量: 3932.404 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 20-54 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: IN VITRO EVOLVED SEQUENCE WITH THE FOLLOWING / 由来: (合成) SCHISTOCERCA GREGARIA (昆虫) / 参照: UniProt: O46162
#2: タンパク質 CATIONIC TRYPSIN / BETA-TRYPSIN / ALPHA-TRYPSIN CHAIN 1 / ALPHA-TRYPSIN CHAIN 2


分子量: 23324.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / Cell: ACINAR CELLS / 器官: PANCREAS / 組織: GLANDULAR / 参照: UniProt: P00760, trypsin
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 350 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細IN VITRO EVOLVED SEQUENCE FOR CHAIN A.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.9 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.6
詳細: EQUAL AMOUNT OF PROTEIN SOLUTION (9.1 MG/ML PROTEIN COMPLEX IN 0.5 MM MES PH 6.0 BUFFER) AND PRECIPITANT SOLUTION (30% PEG 4000, 0.3 M AMMONIUM ACETATE, 0.1 M NA-ACETATE PH 4.6) WERE MIXED ...詳細: EQUAL AMOUNT OF PROTEIN SOLUTION (9.1 MG/ML PROTEIN COMPLEX IN 0.5 MM MES PH 6.0 BUFFER) AND PRECIPITANT SOLUTION (30% PEG 4000, 0.3 M AMMONIUM ACETATE, 0.1 M NA-ACETATE PH 4.6) WERE MIXED AND EQUILIBRATED AGAINST 0.5 ML PRECIPITANT SOLUTION.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.93→43.8 Å / Num. obs: 135272 / % possible obs: 91.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 0.93→0.98 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 54

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1K1J

1k1j


解像度: 0.93→10 Å / Num. parameters: 20959 / Num. restraintsaints: 25983 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
StereochEM target val spec case: ASP-102, HIS-57, SER-195, ASP-194, GLY-193, SER-214 AND SCISSILE PEPTIDE BOND OF INHIBITOR
立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY 0.044. THE STRUCTURE WAS REFINED USING UNMERGED REFLECTIONS IN SHELX. THIS DATASET IS INCLUDED WITH THE MAIN STRUCTURE FACTOR FILE R2XTTSF AS A SECOND DATASET.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1397 2035 1.6 %RANDOM
all0.1168 122128 --
obs--91 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 21 / Occupancy sum hydrogen: 1820.58 / Occupancy sum non hydrogen: 2225.9
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.93→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1876 0 5 350 2231
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.034
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0346
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.1
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.107
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.121
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.116

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る