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- PDB-4aoq: Cationic trypsin in complex with mutated Spinacia oleracea trypsi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4aoq
タイトルCationic trypsin in complex with mutated Spinacia oleracea trypsin inhibitor III (SOTI-III) (F14A)
要素
  • CATIONIC TRYPSIN
  • TRYPSIN INHIBITOR 3
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / HYDROLASE-INHIBITOR COMPLEX / MINIPROTEIN SCAFFOLD / KNOTTINS / SERINE PROTEASE INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Trypsin inhibitor / Trypsin inhibitors 1,2 and 3 / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease ...Trypsin inhibitor / Trypsin inhibitors 1,2 and 3 / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease 1 / Trypsin inhibitor 3
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
SPINACIA OLERACEA (ホウレンソウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Schmelz, S. / Glotzbach, B. / Reinwarth, M. / Christmann, A. / Kolmar, H. / Heinz, D.W.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Structural Characterization of Spinacia Oleracea Trypsin Inhibitor III (Soti-III)
著者: Glotzbach, B. / Schmelz, S. / Reinwarth, M. / Christmann, A. / Heinz, D.W. / Kolmar, H.
履歴
登録2012年3月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月16日Group: Database references
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATIONIC TRYPSIN
B: CATIONIC TRYPSIN
C: CATIONIC TRYPSIN
D: TRYPSIN INHIBITOR 3
E: TRYPSIN INHIBITOR 3
F: TRYPSIN INHIBITOR 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,62410
ポリマ－81,2666
非ポリマー3594
水11,818656
1
A: CATIONIC TRYPSIN
D: TRYPSIN INHIBITOR 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1293
ポリマ－27,0892
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-21.6 kcal/mol
Surface area10170 Å2
手法PISA
2
B: CATIONIC TRYPSIN
E: TRYPSIN INHIBITOR 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3674
ポリマ－27,0892
非ポリマー2782
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2280 Å2
ΔGint-23.4 kcal/mol
Surface area10200 Å2
手法PISA
3
C: CATIONIC TRYPSIN
F: TRYPSIN INHIBITOR 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1293
ポリマ－27,0892
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-20.9 kcal/mol
Surface area10180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.510, 68.380, 109.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 CATIONIC TRYPSIN / BETA-TRYPSIN / ALPHA-TRYPSIN CHAIN 1 / ALPHA-TRYPSIN CHAIN 2


分子量: 23324.287 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SIGMA ALDRICH (T1426) / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 参照: UniProt: P00760, trypsin
#2: タンパク質・ペプチド TRYPSIN INHIBITOR 3 / SOTI-III_F14A / SOTI III / TRYPSIN INHIBITOR III


分子量: 3764.358 Da / 分子数: 3 / Mutation: YES / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SPINACIA OLERACEA (ホウレンソウ) / 参照: UniProt: P84781
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 656 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, PHE 12 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, PHE 12 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, PHE 12 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, PHE 12 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, PHE 12 TO ALA
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.11 % / 解説: NONE
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: TRYPSIN (SIGMA T1426) WAS DISOLVED IN 1 MM HCL (PH 2.0), 10 MM CACL2, PURIFIED ON A SUPERDEX 75 16/60 COLUMN (BUFFER: 25 MM MES PH 5.5, 50 MM NACL AND 10 MM CACL2). CRYSTALS GREW FROM EQUAL ...詳細: TRYPSIN (SIGMA T1426) WAS DISOLVED IN 1 MM HCL (PH 2.0), 10 MM CACL2, PURIFIED ON A SUPERDEX 75 16/60 COLUMN (BUFFER: 25 MM MES PH 5.5, 50 MM NACL AND 10 MM CACL2). CRYSTALS GREW FROM EQUAL VOLUMES OF TRYPSIN (11.5 MG/ML) INCUBATED WITH LYOPHILIZED SOTI-III F14A (1.5MM) AND PRECIPITANT SOLUTION (0.1M BICINE PH 9, 20% (W/V) PEG 6000) IN HANGING DROP CRYSTALLIZATION PLATES AT 19C.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 48020 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 10.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2XTT

2xtt


解像度: 2→19.889 Å / SU ML: 0.52 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 20.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2202 2405 5 %
Rwork0.1667 --
obs0.1694 48006 98.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 20.539 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.845 Å20 Å2-0.9015 Å2
2---1.7329 Å20 Å2
3----2.1121 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.889 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5601 0 19 656 6276
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046035
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8628191
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0152174
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06910
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031079
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.04080.29471390.20592659X-RAY DIFFRACTION98
2.0408-2.08510.24221460.19462646X-RAY DIFFRACTION99
2.0851-2.13360.28551360.17812651X-RAY DIFFRACTION99
2.1336-2.18690.25031360.17622671X-RAY DIFFRACTION99
2.1869-2.24590.2391450.1752632X-RAY DIFFRACTION98
2.2459-2.31190.21931440.17772712X-RAY DIFFRACTION99
2.3119-2.38640.23261530.16572628X-RAY DIFFRACTION99
2.3864-2.47160.21571350.17222708X-RAY DIFFRACTION99
2.4716-2.57030.24521360.16732658X-RAY DIFFRACTION99
2.5703-2.6870.25191380.1732696X-RAY DIFFRACTION99
2.687-2.82830.24711520.17752670X-RAY DIFFRACTION99
2.8283-3.0050.22551270.17772698X-RAY DIFFRACTION99
3.005-3.23610.19281570.17182710X-RAY DIFFRACTION99
3.2361-3.56010.21571350.16952663X-RAY DIFFRACTION99
3.5601-4.07140.18341420.14742727X-RAY DIFFRACTION99
4.0714-5.1150.16531360.12752708X-RAY DIFFRACTION99
5.115-19.89010.19921480.15452764X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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