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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3zvq | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of proteolyzed lysozyme | ||||||
要素 | (LYSOZYME C) x 2 | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / PROTEOLYSIS (タンパク質分解) / PMSF (フッ化フェニルメチルスルホニル) / SUBTILISIN (サブチリシン) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium ...抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / 小胞体 / extracellular space / identical protein binding / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | GALLUS GALLUS (ニワトリ) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Kishan, K.V. / Sharma, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Protein Pept.Lett. / 年: 2010 タイトル: Salt-assisted religation of proteolyzed Glutathione-S-transferase follows Hofmeister series. 著者: Kishan, K.V. / Sharma, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3zvq.cif.gz | 43.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3zvq.ent.gz | 31.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3zvq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zv/3zvq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zv/3zvq | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 193lS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 7958.802 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 19-88 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, リゾチーム |
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#2: タンパク質 | 分子量: 6333.320 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 90-147 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, リゾチーム |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | THE SEQUENCE DIFFERS FROM THE ONE IN THE UNIPROT DATABASE DUE TO EXCLUSION OF THE N-TERMINAL SIGNAL PEPTIDE |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.62 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 温度: 298 K / 詳細: 20MG/ML PROTEOLYZED LYSOZYME, 15%PEG3500, 25C |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / 波長: 1.54 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: OSMIC MIRRORS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→24.84 Å / Num. obs: 7699 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 20 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 |
反射 シェル | 最高解像度: 2 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / % possible all: 90.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 193L 解像度: 2→24.84 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: RANDOM / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 64.83 Å2 / ksol: 0.45 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 20.27 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→24.84 Å
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拘束条件 |
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Xplor file |
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