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- PDB-1ps5: STRUCTURE OF THE MONOCLINIC C2 FORM OF HEN EGG-WHITE LYSOZYME AT ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ps5
タイトルSTRUCTURE OF THE MONOCLINIC C2 FORM OF HEN EGG-WHITE LYSOZYME AT 2.0 ANGSTROMS RESOLUTION
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE / GLYCOSIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Majeed, S. / Ofek, G. / Belachew, A. / Huang, C. / Zhou, T. / Kwong, P.D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Enhancing Protein Crystallization through Precipitant Synergy
著者: Majeed, S. / Ofek, G. / Belachew, A. / Huang, C. / Zhou, T. / Kwong, P.D.
履歴
登録2003年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 376 SPECIAL POSITION SULFATE 3001 IS ON A SPECIAL POSITION, WITH SULFUR 3001 ON THE B AXIS AND TWO OF ... SPECIAL POSITION SULFATE 3001 IS ON A SPECIAL POSITION, WITH SULFUR 3001 ON THE B AXIS AND TWO OF THE COORDINATING OXYGENS GENERATED BY ROTATION ABOUT THE TWO FOLD.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5233
ポリマ－14,3311
非ポリマー1922
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.944, 53.143, 50.211
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.32, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-3001-

SO4

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d 4 / Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / Cell: EGG / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.95 %
結晶化温度: 313 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2 M Lithium Sulfate, 8% MPD , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 313K
結晶化
*PLUS
pH: 7.1 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
15-10 mg/mlprotein1drop
2350 mM1dropNaCl
32.5 mMTris1droppH7.1
40.02 %1dropNaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年5月1日 / 詳細: OSMIC MIRROR
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 7305 / Num. obs: 7305 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 14.7 Å2 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 7.4 / Num. unique all: 593 / Rsym value: 0.125 / % possible all: 79.7
反射
*PLUS

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZO(DENZO)データ削減
SCALEPACK(DENZO)データスケーリング
CNS1.1精密化
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IEE

1iee


解像度: 2→18.74 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The special position sulfate was positioned by expanding the asymmetric unit to include the crystallographic 2-fold and refining in spacegroup C1. After the sulfate was positioned, refinement ...詳細: The special position sulfate was positioned by expanding the asymmetric unit to include the crystallographic 2-fold and refining in spacegroup C1. After the sulfate was positioned, refinement was completed in spacegroup C2 with the sulfate position fixed (and two of the four coordinating oxygens generated by 2-fold rotation about the crystallographic 2-fold).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 397 5.4 %RANDOM
Rwork0.189 ---
all0.189 7305 --
obs0.189 7296 95.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 57.9526 Å2 / ksol: 0.331572 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.45 Å20 Å2-0.68 Å2
2--11.86 Å20 Å2
3----6.4 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.27 Å / Luzzati sigma a free: 0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→18.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1001 0 8 149 1158
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.291.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.572.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.044 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 55 5.2 %
Rwork0.238 1007 -
obs-1072 83 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 500 Å / Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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