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- PDB-1gpq: Structure of ivy complexed with its target, HEWL -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gpq
タイトルStructure of ivy complexed with its target, HEWL
要素
  • INHIBITOR OF VERTEBRATE LYSOZYME
  • LYSOZYME C
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / HYDROLASE-INHIBITOR COMPLEX / LYSOZYME-INHIBITOR COMPLEX / TYPE-C LYSOZYME INHIBITOR / HYDROLASE / GLYCOSIDASE / BACTERIAL TARGETS AT IGS-CNRS / FRANCE / BIGS / STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


lysozyme inhibitor activity / negative regulation of catalytic activity / : / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity ...lysozyme inhibitor activity / negative regulation of catalytic activity / : / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / outer membrane-bounded periplasmic space / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / periplasmic space / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inhibitor of vertebrate lysozyme / Inhibitor of vertebrate lysozyme / Inhibitor of vertebrate lysozyme superfamily / Inhibitor of vertebrate lysozyme (Ivy) / Inhibitor of vertebrate lysozyme, Ivy / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 ...Inhibitor of vertebrate lysozyme / Inhibitor of vertebrate lysozyme / Inhibitor of vertebrate lysozyme superfamily / Inhibitor of vertebrate lysozyme (Ivy) / Inhibitor of vertebrate lysozyme, Ivy / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysozyme C / Inhibitor of vertebrate lysozyme / Inhibitor of vertebrate lysozyme
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
GALLUS GALLUS (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Abergel, C. / Monchois, V. / Claverie, J.-M.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2007
タイトル: Structure and Evolution of the Ivy Protein Family, Unexpected Lysozyme Inhibitors in Gram-Negative Bacteria.
著者: Abergel, C. / Monchois, V. / Byrne, D. / Chenivesse, S. / Lembo, F. / Lazzaroni, J. / Claverie, J.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Escherichia Coli Ykfe "Orfan" Gene Encodes a Potent Inhibitor of C-Type Lysozyme
著者: Monchois, V. / Abergel, C. / Sturgis, J. / Jeudy, S. / Claverie, J.-M.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Study of B0220, an "Orfan" Protein of Unknown Function from Escherichia Coli
著者: Abergel, C. / Monchois, V. / Chenivesse, S. / Jeudy, S. / Claverie, J.-M.
履歴
登録2001年11月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月23日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INHIBITOR OF VERTEBRATE LYSOZYME
B: INHIBITOR OF VERTEBRATE LYSOZYME
C: LYSOZYME C
D: LYSOZYME C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,6104
ポリマ－58,6104
非ポリマー00
水11,440635
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5510 Å2
ΔGint-15.3 kcal/mol
Surface area21990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.490, 59.560, 69.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 INHIBITOR OF VERTEBRATE LYSOZYME / IVY


分子量: 14973.754 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEXED WITH HEWL IN CRYSTAL / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K12 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P45502, UniProt: P0AD59*PLUS
#2: タンパク質 LYSOZYME C


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: COMPLEXED WITH IVY IN CRYSTAL / 由来: (天然) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 635 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 %
解説: UNCOMPLEXED, AND UNREFINED MAD IVY STRUCTURE WAS ALSO USED FOR MOLECULAR REPLACEMENT
結晶化pH: 9
詳細: 15% PEG 4000, 5% GLYCEROL, CHES BUFFER 0.1M PH 9.0, PROTEIN CONCENTRATION: 5MG.ML-1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9798
検出器日付: 2000年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→25 Å / Num. obs: 58982 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 18.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 1.6→1.65 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HEL

1hel


解像度: 1.6→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 688920.93 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 5962 10 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.181 58780 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.18 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.66 Å20 Å2-1.93 Å2
2--2.36 Å20 Å2
3----0.69 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.06 Å0.05 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3923 0 0 635 4558
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.97
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.341.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.052
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.042.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.213 991 10 %
Rwork0.186 8832 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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