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- PDB-1fdl: CRYSTALLOGRAPHIC REFINEMENT OF THE THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fdl
タイトルCRYSTALLOGRAPHIC REFINEMENT OF THE THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF THE FAB D1.3-LYSOZYME COMPLEX AT 2.5-ANGSTROMS RESOLUTION
要素
  • HEN EGG WHITE LYSOZYME
  • IGG1-KAPPA D1.3 FAB (HEAVY CHAIN)
  • IGG1-KAPPA D1.3 FAB (LIGHT CHAIN)
キーワードCOMPLEX (ANTIBODY-ANTIGEN)
機能・相同性
機能・相同性情報


phagocytosis, recognition / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of type I hypersensitivity / antibody-dependent cellular cytotoxicity / immunoglobulin complex, circulating / phagocytosis, engulfment / immunoglobulin mediated immune response / complement activation, classical pathway / antigen binding ...phagocytosis, recognition / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of type I hypersensitivity / antibody-dependent cellular cytotoxicity / immunoglobulin complex, circulating / phagocytosis, engulfment / immunoglobulin mediated immune response / complement activation, classical pathway / antigen binding / positive regulation of phagocytosis / B cell differentiation / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / positive regulation of immune response / cell wall macromolecule catabolic process / antibacterial humoral response / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / external side of plasma membrane / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme ...: / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Lysozyme C / Immunoglobulin kappa constant / Ig gamma-1 chain C region secreted form
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Fischmann, T.O. / Poljak, R.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: Crystallographic refinement of the three-dimensional structure of the FabD1.3-lysozyme complex at 2.5-A resolution.
著者: Fischmann, T.O. / Bentley, G.A. / Bhat, T.N. / Boulot, G. / Mariuzza, R.A. / Phillips, S.E. / Tello, D. / Poljak, R.J.
履歴
登録1990年8月27日処理サイト: BNL
改定 1.01991年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: IGG1-KAPPA D1.3 FAB (LIGHT CHAIN)
H: IGG1-KAPPA D1.3 FAB (HEAVY CHAIN)
Y: HEN EGG WHITE LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,4063
ポリマ－61,4063
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.000, 143.500, 49.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: RESIDUES PRO L 8, PRO L 95, PRO L 141, PRO H 150, PRO H 152 AND PRO H 192 ARE CIS PROLINES.

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要素

#1: 抗体 IGG1-KAPPA D1.3 FAB (LIGHT CHAIN)


分子量: 23677.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: EGG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 2072141, UniProt: P01837*PLUS
#2: 抗体 IGG1-KAPPA D1.3 FAB (HEAVY CHAIN)


分子量: 23398.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: EGG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01868*PLUS
#3: タンパク質 HEN EGG WHITE LYSOZYME


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.77 %
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: referred to J.Mol.Biol. 170.1055-1058 / PH range low: 7 / PH range high: 6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-15 mg/mlFabD1.3-HEL1drop
220-22.5 %(w/v)PEG60001reservoir
30.1 Mpotassium phosphate1reservoir

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 5.5 Å / Num. obs: 20475 / Num. measured all: 41026 / Rmerge(I) obs: 2.5

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
精密化Rfactor Rwork: 0.184 / 最高解像度: 2.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4309 0 0 0 4309
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.3
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Rfactor all: 0.195 / Rfactor obs: 0.184
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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