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万見
- PDB-3lzt: REFINEMENT OF TRICLINIC LYSOZYME AT ATOMIC RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lzt
タイトルREFINEMENT OF TRICLINIC LYSOZYME AT ATOMIC RESOLUTION
要素LYSOZYME
キーワードHYDROLASE / O-GLYCOSYL / GLYCOSIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / NITRATE ION / Lysozyme C
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.925 Å
データ登録者Walsh, M.A. / Schneider, T. / Sieker, L.C. / Dauter, Z. / Lamzin, V. / Wilson, K.S.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Refinement of triclinic hen egg-white lysozyme at atomic resolution.
著者: Walsh, M.A. / Schneider, T.R. / Sieker, L.C. / Dauter, Z. / Lamzin, V.S. / Wilson, K.S.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1990
タイトル: Refinement of Triclinic Lysozyme: I. Fourier and Least-Squares Methods
著者: Hodsdon, J.M. / Brown, G.M. / Sieker, L.C. / Jensen, L.H.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1990
タイトル: Refinement of Triclinic Lysozyme: II. The Method of Stereochemically Restrained Least Squares
著者: Ramanadham, M. / Sieker, L.C. / Jensen, L.H.
履歴
登録1997年3月23日処理サイト: BNL
改定 1.01998年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_initial_refinement_model / refine / reflns / reflns_shell / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _refine.pdbx_method_to_determine_struct / _refine.pdbx_starting_model / _reflns.d_resolution_high / _reflns_shell.d_res_high / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,88010
ポリマ－14,3311
非ポリマー5499
水4,414245
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)26.650, 30.800, 33.630
Angle α, β, γ (deg.)88.30, 107.40, 112.20
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 LYSOZYME


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: NITRATE AND ACETATE IONS PRESENT / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / Cell: EGG / 細胞内の位置: CYTOPLASM (WHITE) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 26.9 %
結晶化手法: batch method / pH: 4.6
詳細: BATCH METHOD USED. 1% PROTEIN SOLUTION IN 100MM SODIUM ACETATE PH 4.5-4.6. SODIUM NITRATE ADDED TO A CONCENTRATION OF 20MGS/ML. CRYSTALS GROWN AT ROOM TEMPERATURE., batch method
PH範囲: 4.5-4.6 / Temp details: room temp
結晶化
*PLUS
温度: 296 K / pH: 4.5 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11 %protein solution11
2100 mMsodium acetate11
32 %(w/v)sodium nitrate12

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.927
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年12月1日 / 詳細: SEGMENTED MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.927 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.925→25 Å / Num. obs: 58373 / % possible obs: 90.1 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.028 / Rsym value: 0.028 / Net I/σ(I): 29.1
反射 シェル解像度: 0.925→0.94 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Rsym value: 0.17 / % possible all: 78
反射
*PLUS
Num. measured all: 232156
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXL-96モデル構築
SHELXL-96精密化
SHELXL-96位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 0.925→20 Å / Num. parameters: 12844 / Num. restraintsaints: 16207 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: WATER OCCUPANCIES REFINED. TWO SECTIONS OF THE MAIN CHAIN MODELED IN TWO DISCRETE CONFORMATIONS. DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1136 1776 3 %
all0.0925 58367 -
obs0.093 -90.1 %
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER
Refine analyzeNum. disordered residues: 28 / Occupancy sum hydrogen: 923.71 / Occupancy sum non hydrogen: 1230.1
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.925→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1104 0 44 250 1398
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.044
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.025
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.426
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.156
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.173
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.043
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.087
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-96 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.093
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.04
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_deg36.84
X-RAY DIFFRACTIONs_planar_d0.050.051
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.020.03
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.150.25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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