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万見
- PDB-1jto: Degenerate interfaces in antigen-antibody complexes -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jto
タイトルDegenerate interfaces in antigen-antibody complexes
要素
  • Lysozyme
  • Vh Single-Domain Antibody
キーワードAntibody / Hydrolase / immunoglobulin / heavy chain antibody / VHH / interface
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Decanniere, K. / Transue, T.R. / Desmyter, A. / Maes, D. / Muyldermans, S. / Wyns, L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Degenerate interfaces in antigen-antibody complexes.
著者: Decanniere, K. / Transue, T.R. / Desmyter, A. / Maes, D. / Muyldermans, S. / Wyns, L.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of a camel single-domain VH antibody fragment in complex with lysozyme
著者: Desmyter, A. / Transue, T.R. / Ghahroudi, M.A. / Thi, M.H. / Poortmans, F. / Hamers, R. / Muyldermans, S. / Wyns, L.
履歴
登録2001年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vh Single-Domain Antibody
B: Vh Single-Domain Antibody
L: Lysozyme
M: Lysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9774
ポリマ－59,9774
非ポリマー00
水88349
1
A: Vh Single-Domain Antibody
L: Lysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9882
ポリマ－29,9882
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11310 Å2
手法PISA
2
B: Vh Single-Domain Antibody
M: Lysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9882
ポリマ－29,9882
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.680, 69.710, 113.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: 抗体 Vh Single-Domain Antibody


分子量: 15657.090 Da / 分子数: 2 / 断片: VH domain fragment / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
プラスミド: pHEN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 2392447
#2: タンパク質 Lysozyme


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 2 / 断片: Enzyme / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Purchased from Sigma / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.77 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: PEG 8000, potassium phosphate, , pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K
結晶化
*PLUS
pH: 5.6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 Msodium formate1reservoir
20.1 Msodium citrate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS FAST / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1996年5月1日
放射モノクロメーター: Graphite single crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 17829 / Num. obs: 17829 / % possible obs: 93.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rsym value: 0.114 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 1170 / Rsym value: 0.42 / % possible all: 84.8
反射
*PLUS

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EnrafNoniusデータ収集
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
ENRAFNONIUSデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MEL

1mel


解像度: 2.5→20 Å / Isotropic thermal model: Overall anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2397 1666 random
Rwork0.1732 --
all0.208 19435 -
obs0.208 17101 -
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.116 Å20 Å20 Å2
2--3.414 Å20 Å2
3---4.703 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3948 0 0 49 3997
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.173
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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