[日本語] English
万見
- PDB-1dqj: CRYSTAL STRUCTURE OF THE ANTI-LYSOZYME ANTIBODY HYHEL-63 COMPLEXE... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dqj
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE ANTI-LYSOZYME ANTIBODY HYHEL-63 COMPLEXED WITH HEN EGG WHITE LYSOZYME
要素
  • ANTI-LYSOZYME ANTIBODY HYHEL-63 (HEAVY CHAIN)
  • ANTI-LYSOZYME ANTIBODY HYHEL-63 (LIGHT CHAIN)
  • LYSOZYME
キーワードimmune system/hydrolase / antibody / protein-protein complex / hen egg white lysozyme / immune system-hydrolase COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of B cell activation / phagocytosis, recognition / early endosome to late endosome transport / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of type I hypersensitivity / antibody-dependent cellular cytotoxicity / immunoglobulin complex, circulating / phagocytosis, engulfment / endosome to lysosome transport ...positive regulation of B cell activation / phagocytosis, recognition / early endosome to late endosome transport / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of type I hypersensitivity / antibody-dependent cellular cytotoxicity / immunoglobulin complex, circulating / phagocytosis, engulfment / endosome to lysosome transport / antigen processing and presentation / immunoglobulin mediated immune response / positive regulation of endocytosis / regulation of proteolysis / complement activation, classical pathway / antigen binding / positive regulation of phagocytosis / multivesicular body / B cell differentiation / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / response to bacterium / positive regulation of immune response / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme ...: / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Lysozyme C / Immunoglobulin kappa constant / Immunoglobulin heavy constant gamma 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Li, H. / Mariuzza, R.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Three-dimensional structures of the free and antigen-bound Fab from monoclonal antilysozyme antibody HyHEL-63(,).
著者: Li, Y. / Li, H. / Smith-Gill, S.J. / Mariuzza, R.A.
履歴
登録2000年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年7月7日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine / reflns
Item: _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs ..._refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _reflns.number_all / _reflns.number_obs
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ANTI-LYSOZYME ANTIBODY HYHEL-63 (LIGHT CHAIN)
B: ANTI-LYSOZYME ANTIBODY HYHEL-63 (HEAVY CHAIN)
C: LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4713
ポリマ－60,4713
非ポリマー00
水8,413467
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.58, 90.58, 150.06
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-215-

HOH

21B-222-

HOH

31B-223-

HOH

詳細The biological assembly is a heterodimer with heavy and light chains

-
要素

#1: 抗体 ANTI-LYSOZYME ANTIBODY HYHEL-63 (LIGHT CHAIN)


分子量: 23583.869 Da / 分子数: 1 / 断片: FAB FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 2950241, UniProt: P01837*PLUS
#2: 抗体 ANTI-LYSOZYME ANTIBODY HYHEL-63 (HEAVY CHAIN)


分子量: 22556.023 Da / 分子数: 1 / 断片: FAB FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01865*PLUS
#3: タンパク質 LYSOZYME


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / Cell: EGG / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PPIC9 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 467 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 4K, Ammonium acetate, sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
215 %(w/v)PEG40001reservoir
30.1 Mammonium acetate1reservoir
40.05 Msodium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→100 Å / Num. obs: 45762 / % possible obs: 92.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 14.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.371 / % possible all: 85
反射
*PLUS
Num. obs: 45762 / Num. measured all: 366760
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85 % / Mean I/σ(I) obs: 5.1

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化解像度: 2→100 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1946 4.9 %RANDOM
Rwork0.217 ---
all0.217 45762 --
obs0.217 39827 92 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4326 0 0 467 4793
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS' / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.249
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 25.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る