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万見
- PDB-1h6m: Covalent glycosyl-enzyme intermediate of hen egg white lysozyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h6m
タイトルCovalent glycosyl-enzyme intermediate of hen egg white lysozyme
要素LYSOZYME C
キーワードHYDROLASE / GLYCOSIDE HYDROLASE / COVALENT INTERMEDIATE
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種GALLUS GALLUS (ニワトリ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Vocadlo, D.J. / Davies, G.J. / Laine, R. / Withers, S.G.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2001
タイトル: Catalysis by Hen Egg-White Lysozyme Proceeds Via a Covalent Intermediate
著者: Vocadlo, D.J. / Davies, G.J. / Laine, R. / Withers, S.G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Lysozyme Revisited: Crystallographic Evidence for Distortion of an N-Acetylmuramic Residue Bound in Subsite D
著者: Strydnaka, N.C.J. / James, M.N.G.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1989
タイトル: Site Directed Mutagenesis of the Catalytic Residues Asp-52 and Glu-35 of Chicken Egg White Lysozyme
著者: Malcolm, B.A. / Rosenberg, S. / Corey, M.J. / Allen, J.S. / Debaetselier, A. / Kirsch, J.F.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1965
タイトル: Structure of Hen Egg-White Lysozyme: A Three Dimensional Fourier Analysis at 2.0A Resolution
著者: Blake, C.C.F. / Koenig, D.F. / Mair, G.A. / North, A.C.T. / Phillips, D.C. / Sarma, V.R.
履歴
登録2001年6月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年3月13日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_struct_special_symmetry / struct_biol / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7393
ポリマ－14,3301
非ポリマー4082
水3,693205
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.632, 78.632, 36.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2097-

HOH

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要素

#1: タンパク質 LYSOZYME C / 1 / 4-BETA-N-ACETYLMURAMIDASE C / ALLERGEN GAL D 4 / GAL D IV


分子量: 14330.176 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COVALENT 2-FLUOROCHITOBIOSYL ENZYME INTERMEDIATE / 由来: (組換発現) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 解説: HEN EGG WHITE / プラスミド: PCL1 / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株 (発現宿主): GRF180 / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-deoxy-2-fluoro-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 385.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1a_1-5_2*F][a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-Glcp2fluoro]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A ENGINEERED MUTATION GLU53GLN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.8 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: CRYSTALS OF THE HEWL COVALENT INTERMEDIATE WERE GROWN BY THE HANGING-DROPLET VAPOUR DIFFUSION METHOD OVER 4 DAYS AT 16 C. THE DROPLET CONTAINED 2.5 UL OF A SOLUTION OF 7.5 MG/ML HEWL(E35Q), ...詳細: CRYSTALS OF THE HEWL COVALENT INTERMEDIATE WERE GROWN BY THE HANGING-DROPLET VAPOUR DIFFUSION METHOD OVER 4 DAYS AT 16 C. THE DROPLET CONTAINED 2.5 UL OF A SOLUTION OF 7.5 MG/ML HEWL(E35Q), 20 MM NAG2FGLCF, 200 MM SODIUM ACETATE (NAOAC) BUFFER PH 5.0 AND 2.5 UL OF RESERVOIR SOLUTION (200MM) NAOAC, CONTAINING 4.0 % NACL (W/V), PH 4.5 WAS SUSPENDED OVER THE RESERVOIR SOLUTION.
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17.5 mg/mlprotein1drop
220 mMNAG2FGlcF1drop
3200 mMsodium acetate1drop
4200 mMsodium acetate1reservoir
54.0 %(w/v)1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年6月15日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→20 Å / Num. obs: 14536 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 1.64→1.7 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: REFINED COORDINATES FOR APO STRUCTURE E35Q MUTANT

解像度: 1.64→18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 4.771 / SU ML: 0.068 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.196 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 738 5.1 %RANDOM
Rwork0.17 ---
obs0.172 13781 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.64→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1001 0 26 205 1232
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0211063
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.8231.9071449
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2161
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02814
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2370.3543
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2310.5128
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.08903
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2150.330
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2070.532
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8252639
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.82231021
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6632424
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1993428
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.64→1.68 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.261 60
Rwork0.234 949
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.1695
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.5
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.64 Å / 最低解像度: 1.682 Å / Num. reflection Rwork: 949

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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