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- PDB-1dy5: Deamidated derivative of bovine pancreatic ribonuclease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dy5
タイトルDeamidated derivative of bovine pancreatic ribonuclease
要素RIBONUCLEASE APancreatic ribonuclease family
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / RIBONUCLEASE (リボヌクレアーゼ) / DEAMIDATION (脱アミド)
機能・相同性
機能・相同性情報


pancreatic ribonuclease / ribonuclease A activity / RNA nuclease activity / nucleic acid binding / lyase activity / defense response to Gram-positive bacterium / extracellular region
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / 2-プロパノール / Ribonuclease pancreatic
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.87 Å
データ登録者Esposito, L. / Vitagliano, L. / Sica, F. / Zagari, A. / Mazzarella, L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: The Ultrahigh Resolution Crystal Structure of Ribonuclease A Containing an Isoaspartyl Residue: Hydration and Sterochemical Analysis.
著者: Esposito, L. / Vitagliano, L. / Sica, F. / Sorrentino, G. / Zagari, A. / Mazzarella, L.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Deamidation in Proteins:The Crystal Structure of Bovine Pancreatic Ribonuclease with an Isoaspartyl Residue at Position 67
著者: Capasso, S. / Di Donato, A. / Esposito, L. / Sica, F. / Sorrentino, G. / Vitagliano, L. / Zagari, A. / Mazzarella, L.
履歴
登録2000年1月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22019年4月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: chem_comp / exptl_crystal_grow ...chem_comp / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_validate_polymer_linkage / struct_biol / struct_conn
Item: _chem_comp.type / _exptl_crystal_grow.method ..._chem_comp.type / _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp / diffrn_source
Item: _chem_comp.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52023年12月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBONUCLEASE A
B: RIBONUCLEASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,42417
ポリマ－27,4192
非ポリマー1,00515
水6,864381
1
A: RIBONUCLEASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1057
ポリマ－13,7091
非ポリマー3956
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: RIBONUCLEASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,31910
ポリマ－13,7091
非ポリマー6109
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.314, 37.470, 44.915
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.55, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 RIBONUCLEASE A / Pancreatic ribonuclease family


分子量: 13709.311 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ASN 67 REPLACED BY A BETA-ASPARTYL RESIDUE / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: PANCREAS膵臓 / 参照: UniProt: P61823, EC: 3.1.27.5
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物
ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル / 2-プロパノール


分子量: 60.095 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 381 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細POSITION 67 IS THE DEAMIDATION SITE. AT THIS POSITION THERE IS A BETA-ASPARTYL RESIDUE (OR ...POSITION 67 IS THE DEAMIDATION SITE. AT THIS POSITION THERE IS A BETA-ASPARTYL RESIDUE (OR ISOASPARTYL RESIDUE) WHICH DIFFERS FROM A NORMAL ASPARTIC ACID BY AN EXTRA METHYLENE GROUP IN THE MAIN CHAIN (BETWEEN CA, C), AND A SHORTER SIDE CHAIN (IT LACKS THE METHYLENE GROUP).
配列の詳細POSITION 67 IS THE DEAMIDATION SITE. AT THIS POSITION THERE IS A BETA-ASPARTYL RESIDUE (OR ...POSITION 67 IS THE DEAMIDATION SITE. AT THIS POSITION THERE IS A BETA-ASPARTYL RESIDUE (OR ISOASPARTYL RESIDUE) WHICH DIFFERS FROM A NORMAL ASPARTIC ACID BY AN EXTRA METHYLENE GROUP IN THE MAIN CHAIN (BETWEEN CA, C), AND A SHORTER SIDE CHAIN (IT LACKS THE METHYLENE GROUP).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.43 %
結晶化手法: liquid diffusion / pH: 5.7
詳細: FREE LIQUID DIFFUSION METHOD USED. THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 50% ISOPROPANOL, 0.05 M AMMONIUM ACETATE, PH 5.7, CONC.=10 MG/ML
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: unknown / 詳細: Capasso, S., (1996) J.Mol.Biol., 257, 492.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 Macetic acid11
220 mg/mlprotein11lyophilised
3ammonia11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.888
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年12月15日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.888 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.87→61 Å / Num. obs: 160386 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 25.5
反射 シェル解像度: 0.87→0.88 Å / 冗長度: 1.35 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Mean I/σ(I) obs: 6.4 / % possible all: 68.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 493374
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 68.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXL-97位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LSQ

1lsq


解像度: 0.87→61 Å / Num. parameters: 22157 / Num. restraintsaints: 26709 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: NO GEOMETRIC RESTRAINTS APPLIED TO IAS RESIDUE. DUE TO POORLY DEFINED DENSITY, THE FOLLOWING ATOMS: (CE,NZ) AND (CG,CD,CE,NZ) ARE MISSING FROM RESIDUES B31 E B37, RESPECTIVELY. FOR RESIDUE ...詳細: NO GEOMETRIC RESTRAINTS APPLIED TO IAS RESIDUE. DUE TO POORLY DEFINED DENSITY, THE FOLLOWING ATOMS: (CE,NZ) AND (CG,CD,CE,NZ) ARE MISSING FROM RESIDUES B31 E B37, RESPECTIVELY. FOR RESIDUE A37 ONLY A SINGLE SIDE CHAIN CONFORMATION HAS BEEN MODELED WHICH IS ALTERNATIVE TO A34 SIDE CHAIN AT MINOR OCCUPANCY. THE NUMBER OF PROTEIN ATOMS USED IN REFINEMENT (GIVEN ABOVE) INCLUDES CONTRIBUTIONS FROM THE MULTIPLE CONFORMERS AND ATOMS BELONGING TO THE IAS RESIDUES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1198 16018 10 %RANDOM
all0.1013 160386 --
obs0.1009 -96.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 38 / Occupancy sum hydrogen: 1776.33 / Occupancy sum non hydrogen: 2287.34
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.87→61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1894 0 63 381 2338
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.038
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.021
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.138
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.152
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.2
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.012
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.037
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.095
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.1 / Rfactor Rwork: 0.1009
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.06

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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