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- PDB-1bzq: COMPLEX OF A DROMEDARY SINGLE-DOMAIN VHH ANTIBODY FRAGMENT WITH R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bzq
タイトルCOMPLEX OF A DROMEDARY SINGLE-DOMAIN VHH ANTIBODY FRAGMENT WITH RNASE A
要素
  • PROTEIN (ANTIBODY CAB-RN05)
  • PROTEIN (RNASE A)
キーワードHYDROLASE/IMMUNE SYSTEM / IMMUNOGLUBULIN / ANTIBODY COMPLEX / RIBONUCLEASE / HYDROLASE-IMMUNE SYSTEM COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


pancreatic ribonuclease / ribonuclease A activity / RNA nuclease activity / nucleic acid binding / defense response to Gram-positive bacterium / lyase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll ...P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Ribonuclease pancreatic
類似検索 - 構成要素
生物種Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Decanniere, K. / Desmyter, A. / Gahroudhi, M. / Lauwereys, M. / Muyldermans, S. / Wyns, L.
引用
ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: A single-domain antibody fragment in complex with RNase A: non-canonical loop structures and nanomolar affinity using two CDR loops.
著者: Decanniere, K. / Desmyter, A. / Lauwereys, M. / Ghahroudi, M.A. / Muyldermans, S. / Wyns, L.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure of a Camel Single-Domain VH Antibody Fragment in Complex with Lysozyme
著者: Desmyter, A. / Transue, T.R. / Ghahroudi, M.A. / Thi, M.H. / Poortmans, F. / Hmaers, R. / Muyldermans, S. / WYNS, L.
履歴
登録1998年11月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (RNASE A)
B: PROTEIN (RNASE A)
C: PROTEIN (RNASE A)
D: PROTEIN (RNASE A)
K: PROTEIN (ANTIBODY CAB-RN05)
L: PROTEIN (ANTIBODY CAB-RN05)
M: PROTEIN (ANTIBODY CAB-RN05)
N: PROTEIN (ANTIBODY CAB-RN05)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,54012
ポリマ－108,1608
非ポリマー3804
水00
1
A: PROTEIN (RNASE A)
L: PROTEIN (ANTIBODY CAB-RN05)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1353
ポリマ－27,0402
非ポリマー951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROTEIN (RNASE A)
N: PROTEIN (ANTIBODY CAB-RN05)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1353
ポリマ－27,0402
非ポリマー951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: PROTEIN (RNASE A)
M: PROTEIN (ANTIBODY CAB-RN05)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1353
ポリマ－27,0402
非ポリマー951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: PROTEIN (RNASE A)
K: PROTEIN (ANTIBODY CAB-RN05)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1353
ポリマ－27,0402
非ポリマー951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.520, 66.820, 69.340
Angle α, β, γ (deg.)91.43, 117.34, 97.33
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.9999, -0.0076, 0.01192), (0.00766, -0.99996, 0.00492), (0.01189, 0.00501, 0.99992)40.10823, 21.82327, 0.24119
2given(-0.14133, 0.98996, 0.00297), (0.98994, 0.14131, 0.00667), (0.00618, 0.00388, -0.99997)18.14327, 27.06758, 23.75913
3given(0.13524, -0.99078, 0.00744), (-0.99061, -0.13536, -0.01911), (0.01994, -0.00479, -0.99979)43.21379, 3.47927, 24.06191
4given(-0.99947, -0.03237, 0.00219), (0.03239, -0.99942, 0.01079), (0.00184, 0.01085, 0.99994)39.81419, 22.21932, 0.08047
5given(-0.15541, 0.98784, -0.00411), (0.98782, 0.15543, 0.00735), (0.0079, -0.00292, -0.99996)17.90425, 27.18056, 23.90588
6given(0.13324, -0.99108, -0.00256), (-0.99102, -0.13321, -0.01167), (0.01122, 0.00409, -0.99993)43.05147, 3.49825, 23.9054

-
要素

#1: タンパク質
PROTEIN (RNASE A)


分子量: 13708.326 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: RNASE A SUPPLIED BY SIGMA / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P61823, EC: 3.1.27.5
#2: 抗体
PROTEIN (ANTIBODY CAB-RN05)


分子量: 13331.775 Da / 分子数: 4 / Fragment: VARIABLE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
Cell: B-LYMPHOCYTES / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.77 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: HANGING DROP METHOD. 5 MG/ML OF THE COMPLEX RESERVOIR SOLUTION IS 0.1 M POTASSIUM PHOSPHATE PH 6.4 15 TO 20% W/V PEG 8000, vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
215-20 %(w/v)PEG80001reservoir
30.1 Mpotassium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: SI CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→15 Å / Num. obs: 25413 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.336 / % possible all: 98.2
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.111
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.2 % / Rmerge(I) obs: 0.336 / Mean I/σ(I) obs: 3.7

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RUV AND PDB ENTRY 1MEL

1ruv

1mel


解像度: 2.8→20 Å / SU ML: 0.32428 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.45252
詳細: CHAINS A, B, C AND D ARE RNASE A MOLECULES CHAINS K, L, M AND N ARE ANTIBODY MOLECULES SEPARATE NCS WAS APPLIED TO EACH GROUP OF MOLECULES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28244 1298 5 %RANDOM
Rwork0.22234 ---
obs-25796 98.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7544 0 20 0 7564
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0070.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0260.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0210.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.8332
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.5243
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it0.812
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it1.393
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0940.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1830.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2350.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1830.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.27
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor25.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor25.820
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 25412 / Rfactor all: 0.225 / Rfactor Rfree: 0.285 / Rfactor Rwork: 0.224
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.025
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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