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万見
- PDB-1wbg: Active site thrombin inhibitors -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wbg
タイトルActive site thrombin inhibitors
要素
  • HIRUGEN
  • THROMBIN HEAVY CHAIN
  • THROMBIN LIGHT CHAIN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / BLOOD COAGULATION-INHIBITOR / SERINE PROTEASE / BLOOD COAGULATION / ACUTE PHASE / CALCIUM-BINDING / DISEASE MUTATION / GAMMA-CARBOXYGLUTAMIC ACID / GLYCOPROTEIN / KRINGLE / POLYMORPHISME / VITAMIN K / ZYMOGEN / SULFATION / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain ...Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-L03 / Prothrombin / Hirudin variant-2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
HIRUDO MEDICINALIS (医用ビル)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Hartshorn, M.J. / Murray, C.W. / Cleasby, A. / Frederickson, M. / Tickle, I.J. / Jhoti, H.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2005
タイトル: Fragment-Based Lead Discovery Using X-Ray Crystallography
著者: Hartshorn, M.J. / Murray, C.W. / Cleasby, A. / Frederickson, M. / Tickle, I.J. / Jhoti, H.
履歴
登録2004年11月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THROMBIN LIGHT CHAIN
B: THROMBIN HEAVY CHAIN
I: HIRUGEN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7007
ポリマ－35,2403
非ポリマー4604
水6,990388
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.392, 71.785, 71.733
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.87, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2144-

HOH

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AI

#1: タンパク質・ペプチド THROMBIN LIGHT CHAIN / THROMBIN / COAGULATION FACTOR II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 断片: FRAGMENT ALPHA THROMBIN, RESIDUES 328-363 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド HIRUGEN


分子量: 1363.399 Da / 分子数: 1 / 断片: PEPTIDE FRAGMENT OF HIRUGEN, RESIDUES 62-71 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HIRUDO MEDICINALIS (医用ビル) / 参照: UniProt: P09945

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タンパク質 , 1種, 1分子 B

#2: タンパク質 THROMBIN HEAVY CHAIN / THROMBIN / COAGULATION FACTOR II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 断片: FRAGMENT ALPHA THROMBIN, RESIDUES 364-622 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin

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非ポリマー , 3種, 392分子

#4: 化合物 ChemComp-L03 / 3-(4-CHLOROPHENYL)-5-(METHYLTHIO)-4H-1,2,4-TRIAZOLE


分子量: 225.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H8ClN3S
#5: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 388 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細FUNCTION: THROMBIN, WHICH CLEAVES BONDS AFTER ARG AND LYS, CONVERTS FIBRINOGEN TO FIBRIN AND ...FUNCTION: THROMBIN, WHICH CLEAVES BONDS AFTER ARG AND LYS, CONVERTS FIBRINOGEN TO FIBRIN AND ACTIVATES FACTORS V, VII, VIII, XIII, AND, IN COMPLEX WITH THROMBOMODULIN, PROTEIN C. CATALYTIC ACTIVITY: PREFERENTIAL CLEAVAGE: ARG-|-GLY; ACTIVATES FIBRINOGEN TO FIBRIN AND RELEASES FIBRINOPEPTIDE A AND B. SUBCELLULAR LOCATION: EXTRACELLULAR. TISSUE SPECIFICITY: EXPRESSED BY THE LIVER AND SECRETED IN PLASMA. DISEASE: DEFECTS IN F2 ARE THE CAUSE OF VARIOUS FORMS OF DYSPROTHROMBINEMIA [MIM:176930]. SIMILARITY: BELONGS TO THE PEPTIDASE S1 FAMILY. SIMILARITY: CONTAINS 1 GAMMA-CARBOXY-GLUTAMATE DOMAIN (GLA) DOMAIN. SIMILARITY: CONTAINS 2 KRINGLE DOMAINS. FUNCTION: HIRUDIN IS A POTENT THROMBIN-SPECIFIC PROTEASE INHIBITOR. IT FORMS A STABLE NON-COVALENT COMPLEX WITH ALPHA- THROMBIN, THEREBY ABOLISHING ITS ABILITY TO CLEAVE FIBRINOGEN. SUBCELLULAR LOCATION: SECRETED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.75 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: PH 7.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月4日 / 詳細: CONFOCAL MULTILAYER
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→27 Å / Num. obs: 17712 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 2.04 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 1.85 % / Rmerge(I) obs: 0.23 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
IN-HOUSESOFTWARE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QJ1

1qj1


解像度: 2.2→27.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 5.98 / SU ML: 0.154 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.272 / ESU R Free: 0.247 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DISORDER AT TWO-FOLD; ARG B 75 CLASHES. THE OCCUPANCY OF SIDE CHAIN ATOMS WAS SET TO 0 FOR REFINEMENT. THESE ATOMS REMOVED FOR DURING PDB ANNOTATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 876 5.1 %RANDOM
Rwork0.166 ---
obs0.171 16409 97.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.22 Å20 Å2-0.38 Å2
2---1.47 Å20 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→27.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2369 0 26 388 2783
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222452
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.022193
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.431.9663308
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80835109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8635287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.61623.729118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.83115431
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1861519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2337
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022682
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02500
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.2501
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1870.22343
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.21160
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21352
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1440.2108
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.150.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2750.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1040.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.251880
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.71962339
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.49561210
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4987.5969
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.356 65
Rwork0.186 1169

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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