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- PDB-1dm4: SER195ALA MUTANT OF HUMAN THROMBIN COMPLEXED WITH FIBRINOPEPTIDE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dm4
タイトルSER195ALA MUTANT OF HUMAN THROMBIN COMPLEXED WITH FIBRINOPEPTIDE A (7-16)
要素
  • PROTEIN (ALPHA THROMBIN:LIGHT CHAIN)
  • PROTEIN (FIBRINOPEPTIDE)
  • PROTEIN (MUTANT ALPHA THROMBIN:HEAVY CHAIN)
キーワードHYDROLASE / MUTANT THROMBIN / RESIDUAL CATALYTIC ACTIVITY / FIBRINOPEPTIDE A
機能・相同性
機能・相同性情報


blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent ...blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / cytolysis by host of symbiont cells / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / positive regulation of peptide hormone secretion / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of exocytosis / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of blood coagulation / protein polymerization / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Integrin cell surface interactions / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of vasoconstriction / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / Integrin signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / platelet alpha granule lumen / Regulation of Complement cascade / cell-matrix adhesion / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of protein secretion / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Post-translational protein phosphorylation / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / platelet aggregation / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / response to calcium ion / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / blood coagulation / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / positive regulation of protein phosphorylation / Platelet degranulation / extracellular vesicle / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / ER-Phagosome pathway / positive regulation of cell growth / protein-containing complex assembly / : / protein-macromolecule adaptor activity / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / external side of plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain ...Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Fibrinogen alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Krishnan, R. / Sadler, E.J. / Tulinsky, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Structure of the Ser195Ala mutant of human alpha--thrombin complexed with fibrinopeptide A(7--16): evidence for residual catalytic activity.
著者: Krishnan, R. / Sadler, J.E. / Tulinsky, A.
履歴
登録1999年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年9月7日Group: Structure summary
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ALPHA THROMBIN:LIGHT CHAIN)
B: PROTEIN (MUTANT ALPHA THROMBIN:HEAVY CHAIN)
C: PROTEIN (FIBRINOPEPTIDE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9083
ポリマ－34,9083
非ポリマー00
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area12260 Å2
手法PISA
2
A: PROTEIN (ALPHA THROMBIN:LIGHT CHAIN)
B: PROTEIN (MUTANT ALPHA THROMBIN:HEAVY CHAIN)
C: PROTEIN (FIBRINOPEPTIDE)

A: PROTEIN (ALPHA THROMBIN:LIGHT CHAIN)
B: PROTEIN (MUTANT ALPHA THROMBIN:HEAVY CHAIN)
C: PROTEIN (FIBRINOPEPTIDE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,8166
ポリマ－69,8166
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation14_755-x+2,-y+1/2,z1
Buried area9490 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area23490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.100, 135.100, 135.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213

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要素

#1: タンパク質・ペプチド PROTEIN (ALPHA THROMBIN:LIGHT CHAIN)


分子量: 3939.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734
#2: タンパク質 PROTEIN (MUTANT ALPHA THROMBIN:HEAVY CHAIN)


分子量: 29921.414 Da / 分子数: 1 / Mutation: S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734
#3: タンパク質・ペプチド PROTEIN (FIBRINOPEPTIDE)


分子量: 1047.144 Da / 分子数: 1 / Fragment: FPA / 由来タイプ: 合成 / 詳細: CHEMICALLY SYNTHESIZED / 参照: UniProt: P02671*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.19 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 1.4M SODIUM CITRATE, 1-2% ISOPROPANOL, 0.1M HEPES BUFFER, pH 7.50
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
21.4 Msodium citrate1reservoir
30.1 MHEPES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年3月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→15 Å / Num. obs: 9561 / % possible obs: 71 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.28 % / Biso Wilson estimate: 25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.5→2.75 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / % possible all: 94.6
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 15 Å / Observed criterion σ(I): 2 / Num. measured all: 21833
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 61 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
PROFFT精密化
精密化解像度: 2.5→7 Å / σ(F): 4 / 詳細: USED WEIGHTED FULL MATRIX LEAST SQUARES PROCEDURE. /
Rfactor反射数
all0.169 -
obs0.169 8330
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2376 0 0 149 2525
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.042
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.169
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.057
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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