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- PDB-2hpq: Structures of the noncovalent complexes of human and bovine proth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hpq
タイトルStructures of the noncovalent complexes of human and bovine prothrombin fragment 2 with human ppack-thrombin
要素
  • ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
  • ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
  • Prothrombin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway ...cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site ...Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-Phe-Pro-Arg chloromethylketone (PPACK) / Chem-0G7 / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Homo Sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Tulinsky, A. / Padmanabhan, K.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Structures of the noncovalent complexes of human and bovine prothrombin fragment 2 with human PPACK-thrombin.
著者: Arni, R.K. / Padmanabhan, K. / Padmanabhan, K.P. / Wu, T.P. / Tulinsky, A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Structure of the Hirugen and Hirulog 1 Complexes of Alpha-Thrombin
著者: Skrzypczak-Jankun, E. / Carperos, V.E. / Ravichandran, K.G. / Tulinsky, A. / Westbrook, M. / Maraganore, J.M.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: The Refined Structure of the Epsilon-Aminocaproic Acid Complex of Human Plasminogen Kringle 4
著者: Wu, T.-P. / Padmanabhan, K. / Tulinsky, A. / Mulichak, A.M.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Structure of Bovine Prothrombin Fragment 1 Refined at 2.25 Angstroms Resolution
著者: Seshadri, T.P. / Tulinsky, A. / Skrzypczak-Jankun, E. / Park, C.H.
履歴
登録1993年4月28日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月10日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32013年2月27日Group: Other
改定 1.42024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
H: ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
P: Prothrombin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0204
ポリマ－42,5693
非ポリマー4511
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)123.600, 123.600, 101.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 37 / 2: RESIDUE PHE I 1 IS A D-AMINO ACID.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質 Prothrombin


分子量: 8692.646 Da / 分子数: 1 / Fragment: Activation peptide fragment 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo Sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#4: 化合物 ChemComp-0G7 / D-phenylalanyl-N-[(3S)-6-carbamimidamido-1-chloro-2-oxohexan-3-yl]-L-prolinamide / d-Phe-Pro-Arg chloromethylketone (PPACK) / D-フェニルアラニル-L-プロリル-L-アルギニルクロロメチルケトン


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 450.962 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H31ClN6O3 / 参照: D-Phe-Pro-Arg chloromethylketone (PPACK)
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN INDICATOR *L* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15 ...THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN INDICATOR *L* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15 AND CHAIN INDICATOR *H* IS USED FOR RESIDUES 16 - 247. CHAIN INDICATOR *P* IS USED FOR PROTHROMBIN FRAGMENT 2.
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE INHIBITOR IS COVALENTLY CONNECTED TO ACTIVE_SITE RESIDUE VIA A METHYLENE GROUP TO NE2 HIS H 57.
配列の詳細CHYMOTRYPSIN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT ...CHYMOTRYPSIN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSIN (W.BODE ET AL., 1989, EMBO J. 8, 3467-3475).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.6 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 60 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: using macroseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 Mammonium sulfate11
230 %PEG800011
30.1 Mcitrate11

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / Num. obs: 9195 / Observed criterion σ(I): 2 / Num. measured all: 51004 / Rmerge(I) obs: 0.065

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.155 / 最高解像度: 3.3 Å
詳細: A FEW SIDE CHAINS IN BOTH THROMBIN AND FRAGMENT 2 DO NOT HAVE WELL DEFINED ELECTRON DENSITY. THESE ATOMS HAVE BEEN GIVEN OCCUPANCIES OF 0.0 IN THE FILE. THE FOLLOWING RESIDUES IN FRAGMENT 2 ...詳細: A FEW SIDE CHAINS IN BOTH THROMBIN AND FRAGMENT 2 DO NOT HAVE WELL DEFINED ELECTRON DENSITY. THESE ATOMS HAVE BEEN GIVEN OCCUPANCIES OF 0.0 IN THE FILE. THE FOLLOWING RESIDUES IN FRAGMENT 2 DO NOT HAVE ELECTRON DENSITY FOR THE SIDE CHAIN BEYOND CB: VAL 302, ARG 305, GLN 307, GLN 310, ARG 312, THR 316, SER 327, LYS 331, SER 341, VAL 343, GLN 344, VAL 346, LYS 367 AND ASN 377. IN ADDITION, THERE WAS NO ELECTRON DENSITY FOR THE 14 N-TERMINAL AND 23 C-TERMINAL INTERKRINGLE PEPTIDES.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2877 0 30 122 3029
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d3.7
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.3 Å / 最低解像度: 10 Å / Rfactor obs: 0.155
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 19 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg3.7
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.060.066
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.01
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.150.135
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it10.6
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it21.2
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.51.1
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.51.9
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.3 Å / 最低解像度: 3.6 Å / Num. reflection Rfree: 1542 / Rfactor obs: 0.157

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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