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- PDB-1e0f: Crystal structure of the human alpha-thrombin-haemadin complex: a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e0f
タイトルCrystal structure of the human alpha-thrombin-haemadin complex: an exosite II-binding inhibitor
要素
  • (THROMBIN) x 2
  • HAEMADIN
キーワードHYDROLASE / COAGULATION/CRYSTAL STRUCTURE/HEPARIN-B / COAGULATION/CRYSTAL STRUCTURE/HEPARIN-BINDING SITE/ HIRUDIN/THROMBIN INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin ...cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / lipopolysaccharide binding / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / regulation of cell shape / heparin binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / : / positive regulation of cell growth / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Haemadin / Haemadin / Thrombin Inhibitor (Hirudin); Chain I / Thrombin Inhibitor (Hirudin), subunit I / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily ...Haemadin / Haemadin / Thrombin Inhibitor (Hirudin); Chain I / Thrombin Inhibitor (Hirudin), subunit I / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Distorted Sandwich / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Thrombininhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種HAEMADIPSA SYLVESTRIS (無脊椎動物)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Richardson, J.L. / Kroeger, B. / Hoefken, W. / Pereira, P. / Huber, R. / Bode, W. / Fuentes-Prior, P.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of the Human Alpha-Thrombin-Haemadin Complex: An Exosite II-Binding Inhibitor
著者: Richardson, J.L. / Kroeger, B. / Hoeffken, W. / Sadler, J.E. / Pereira, P. / Huber, R. / Bode, W. / Fuentes-Prior, P.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: Isolation, Sequence Analysis, and Cloning of Haemadin an Anticoagulant Peptide from the Indian Leech
著者: Strube, K.-H. / Kroeger, B. / Bialojan, S. / Otte, M. / Dodt, J.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1992
タイトル: The Refined 1.9 Angstrom X-Ray Crystal Structure of D-Phe-Pro-Arg-Chloromethylketone Inhibited Human Alpha Thrombin: Structure Analysis, Overall Structure, Electrostatic Properties, ...タイトル: The Refined 1.9 Angstrom X-Ray Crystal Structure of D-Phe-Pro-Arg-Chloromethylketone Inhibited Human Alpha Thrombin: Structure Analysis, Overall Structure, Electrostatic Properties, Detailed Active Site Geometry and Structure Function Relatioships
著者: Bode, W. / Turk, D. / Karshikov, A.
履歴
登録2000年3月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月21日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.22017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42023年12月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "B" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "B" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THROMBIN
B: THROMBIN
C: THROMBIN
D: THROMBIN
E: THROMBIN
F: THROMBIN
I: HAEMADIN
J: HAEMADIN
K: HAEMADIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,4559
ポリマ－120,4559
非ポリマー00
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20200 Å2
ΔGint-71.6 kcal/mol
Surface area57980 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)121.670, 50.570, 129.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.76, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド THROMBIN


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
詳細: HUMAN THROMBIN WAS PURIFIED FROM HUMAN SERUM ACCORDING TO REPORTED PROTOCOLS
由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00734
#2: タンパク質 THROMBIN / FACTOR IIA


分子量: 29792.273 Da / 分子数: 3 / Fragment: NO / 由来タイプ: 天然
詳細: HUMAN THROMBIN WAS PURIFIED FROM HUMAN SERUM ACCORDING TO REPORTED PROTOCOLS
由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質 HAEMADIN


分子量: 6262.853 Da / 分子数: 3 / Fragment: NO / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HAEMADIPSA SYLVESTRIS (無脊椎動物)
解説: RECOMBINANTLY EXPRESSED IN E. COLI AS A MALTOSE BINDING PROTEIN CONJUGATE
プラスミド: PMAL-P2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5[ALPHA] / 参照: UniProt: Q25163
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細CHYMOTRYPSIN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT ...CHYMOTRYPSIN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSIN (W.BODE ET AL., 1989, EMBO J. 8, 3467-3475). IN SOLUTION C-TERMINAL PEPTIDE BINDS TO EXOSITE II

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.56
詳細: VAPOUR-DIFFUSION SITTING DROP,0.1 M NA CITRATE PH 5.56 14% (W/V) PEG4000, 12.5% (V/V) ISOPROPANOL
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
詳細: drop consists of equal amounts of protein and precipitant solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
15 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
320 mM1dropNaCl
40.02 %(w/v)1dropNaN3
5100 mMsodium citrate1reservoirprecipitant
614 %(w/v)PEG40001reservoirprecipitant
712.5 %(v/v)isopropanol1reservoirprecipitant

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データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年9月15日
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→32.791 Å / Num. obs: 23938 / Rmerge(I) obs: 0.109
反射
*PLUS
% possible obs: 81.2 % / Num. measured all: 126754

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
MOSFLMデータ削減
Agrovataデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HTC

4htc


解像度: 3.1→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 -5 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.208 22278 81.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8374 0 0 67 8441
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.515
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.552
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.144
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.52
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.55
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.144

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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