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万見
- PDB-2wq1: GCN4 leucine zipper mutant with three IxxNTxx motifs coordinating... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wq1
タイトルGCN4 leucine zipper mutant with three IxxNTxx motifs coordinating bromide
要素GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
キーワードTRANSCRIPTION / TAA / NUCLEUS / COILED COIL / DNA-BINDING / PROTEIN EXPORT / ION COORDINATION / POLAR CORE RESIDUES / TRIMERIC AUTOTRANSPORTER ADHESIN
機能・相同性
機能・相同性情報


FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process ...FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / General control transcription factor GCN4
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.08 Å
データ登録者Hartmann, M.D. / Hernandez Alvarez, B. / Lupas, A.N.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: A Coiled-Coil Motif that Sequesters Ions to the Hydrophobic Core.
著者: Hartmann, M.D. / Ridderbusch, O. / Zeth, K. / Albrecht, R. / Testa, O. / Woolfson, D.N. / Sauer, G. / Dunin-Horkawicz, S. / Lupas, A.N. / Alvarez, B.H.
履歴
登録2009年8月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,2074
ポリマ－3,9671
非ポリマー2403
水1,26170
1
A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
ヘテロ分子

A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
ヘテロ分子

A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,62212
ポリマ－11,9023
非ポリマー7199
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
Buried area3480 Å2
ΔGint-31.49 kcal/mol
Surface area6650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.580, 56.580, 56.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1033-

BR

21A-1034-

BR

31A-1035-

BR

41A-2010-

HOH

51A-2031-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4 / AMINO ACID BIOSYNTHESIS REGULATORY PROTEIN / GCN4 LEUCINE ZIPPER MUTANT


分子量: 3967.468 Da / 分子数: 1 / 断片: COILED-COIL DOMAIN, RESIDUES 249-281 / 変異: YES / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P03069
#2: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 257 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 260 TO ASN ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 257 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 260 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 261 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 264 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 267 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 268 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 271 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 274 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 275 TO THR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 20% (W/V) PEG 3350, 200 MM NABR, 100 MM BIS-TRIS PROPANE PH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9184
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.08→18 Å / Num. obs: 13026 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.11 % / Biso Wilson estimate: 12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 1.08→1.15 Å / 冗長度: 3.97 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 2.01 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.08→16.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 0.913 / SU ML: 0.021 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.032 / ESU R Free: 0.035 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16748 657 5.1 %RANDOM
Rwork0.12741 ---
obs0.12938 12350 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.08→16.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数256 0 3 70 329
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.021366
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.02247
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8341.968495
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2593620
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.897545
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.99528.09521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.3851584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.299151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1370.258
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02402
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.0255
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3850.283
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2110.2220
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1840.2126
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.2174
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.170.240
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0910.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2810.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1910.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.23724254
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.9752491
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.73232369
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.88948145
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.8272125
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.9243658
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free8.898373
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded6.0263608
LS精密化 シェル解像度: 1.082→1.11 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 48 -
Rwork0.203 921 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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