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- PDB-2wg6: Proteasome-Activating Nucleotidase (PAN) N-domain (57-134) from A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wg6
タイトルProteasome-Activating Nucleotidase (PAN) N-domain (57-134) from Archaeoglobus fulgidus fused to GCN4, P61A Mutant
要素GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
キーワードTRANSCRIPTION / HYDROLASE / TRANSCRIPTION HYDROLASE COMPLEX / NUCLEOTIDE-BINDING / SUBSTRATE RECOGNITION / AAA PROTEIN / CHAPERONE ACTIVITY / ATPASE / OB FOLD / PROTEASOME / ATP-BINDING AMINO-ACID BIOSYNTHESIS / TRANSCRIPTION REGULATION / NUCLEUS / DNA-BINDING / ACTIVATOR / PHOSPHOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome-activating nucleotidase complex / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding ...proteasome-activating nucleotidase complex / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / protein unfolding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / proteasomal protein catabolic process / amino acid biosynthetic process / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proteasome-activating nucleotidase PAN / : / Basic region leucine zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / : / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain ...Proteasome-activating nucleotidase PAN / : / Basic region leucine zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / : / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Nucleic acid-binding proteins / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome-activating nucleotidase / General control transcription factor GCN4
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Hartmann, M.D. / Djuranovic, S. / Ursinus, A. / Zeth, K. / Lupas, A.N.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: Structure and Activity of the N-Terminal Substrate Recognition Domains in Proteasomal Atpases.
著者: Djuranovic, S. / Hartmann, M.D. / Habeck, M. / Ursinus, A. / Zwickl, P. / Martin, J. / Lupas, A.N. / Zeth, K.
履歴
登録2009年4月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
B: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
C: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
D: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
E: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
F: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
G: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
H: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
I: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
J: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
K: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
L: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,60912
ポリマ－148,60912
非ポリマー00
水3,801211
1
A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
B: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
C: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
D: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
E: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
F: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3056
ポリマ－74,3056
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13250 Å2
ΔGint-103.1 kcal/mol
Surface area32750 Å2
手法PQS
2
G: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
H: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
I: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
J: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
K: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE
L: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3056
ポリマ－74,3056
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13560 Å2
ΔGint-107.1 kcal/mol
Surface area32250 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.350, 91.380, 103.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.97, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31E
12G
22I
32K
13B
23D
33F
14H
24J
34L

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A1 - 300
2111C1 - 300
3111E1 - 300
1121G1 - 300
2121I1 - 300
3121K1 - 300
1131B1 - 300
2131D1 - 300
3131F1 - 300
1141H1 - 300
2141J1 - 300
3141L1 - 300

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

#1: タンパク質
GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PROTEASOME-ACTIVATING NUCLEOTIDASE


分子量: 12384.086 Da / 分子数: 12
断片: N-DOMAIN (57-134) FUSED TO GCN4,RESIDUES 33-56,57-134
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: NATIVE COILED COIL SUBSTITUTED BY GCN4
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母), (組換発現) ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P03069, UniProt: O28303, EC: 3.6.4.8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 61 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PRO 61 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 61 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PRO 61 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, PRO 61 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, PRO 61 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, PRO 61 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, PRO 61 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, PRO 61 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, PRO 61 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, PRO 61 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN J, PRO 61 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN K, PRO 61 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN L, PRO 61 TO ALA
配列の詳細FUSION PROTEIN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.8 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 100 MM TRIS PH 8.6, 1 M NH4H2PO4, 25% PEG 200

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→34.24 Å / Num. obs: 57981 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.25 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 16.91
反射 シェル解像度: 2.5→2.65 Å / 冗長度: 4.21 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 2.03 / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WG5

2wg5


解像度: 2.5→34.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 7.327 / SU ML: 0.157 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.302 / ESU R Free: 0.218 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22242 2899 5 %RANDOM
Rwork0.19624 ---
obs0.19754 55082 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.431 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.75 Å20 Å2-0.55 Å2
2--0.97 Å20 Å2
3----0.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→34.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7988 0 0 211 8199
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0228072
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025344
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6891.99510961
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.943313246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.53951032
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.24825.676333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.012151478
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.7711548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.21368
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.028808
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021356
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.21643
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1970.25468
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1850.24054
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.24831
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.2312
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1580.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0870.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.60645580
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.15242076
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.8768462
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.54583030
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.521122499
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1112tight positional0.020.05
12C1112tight positional0.020.05
13E1112tight positional0.020.05
21G1127tight positional0.020.05
22I1127tight positional0.010.05
23K1127tight positional0.010.05
31B1105tight positional0.020.05
32D1105tight positional0.020.05
33F1105tight positional0.020.05
41H1089tight positional0.020.05
42J1089tight positional0.010.05
43L1089tight positional0.020.05
11A1112tight thermal0.070.5
12C1112tight thermal0.080.5
13E1112tight thermal0.080.5
21G1127tight thermal0.070.5
22I1127tight thermal0.070.5
23K1127tight thermal0.070.5
31B1105tight thermal0.080.5
32D1105tight thermal0.080.5
33F1105tight thermal0.090.5
41H1089tight thermal0.070.5
42J1089tight thermal0.070.5
43L1089tight thermal0.070.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 210 -
Rwork0.342 3999 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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