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万見
- PDB-1unv: Structure Based Engineering of Internal Molecular Surfaces Of Fou... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1unv
タイトルStructure Based Engineering of Internal Molecular Surfaces Of Four Helix Bundles
要素GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
キーワードFOUR HELIX BUNDLE / CAVITY
機能・相同性
機能・相同性情報


FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process ...FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Yadav, M.K. / Redman, J.E. / Alvarez-Gutierrez, J.M. / Zhang, Y. / Stout, C.D. / Ghadiri, M.R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Structure-Based Engineering of Internal Cavities in Coiled-Coil Peptides
著者: Yadav, M.K. / Redman, J.E. / Leman, L.J. / Alvarez-Gutierrez, J.M. / Zhang, Y. / Stout, C.D. / Ghadiri, M.R.
履歴
登録2003年9月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
B: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1222
ポリマ－8,1222
非ポリマー00
水724
1
A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
B: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4

A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
B: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2434
ポリマ－16,2434
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation18_545-x+1/4,z-1/4,y+1/41
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)78.089, 78.089, 78.089
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number213
Space group name H-MP4132

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要素

#1: タンパク質・ペプチド GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4 / GCN4 LEUCINE ZIPPER / AMINO ACID BIOSYNTHESIS REGULATORY PROTEIN / PLI


分子量: 4060.783 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 合成
詳細: BASED ON SEQUENCE FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE (BAKER'S YEAST)
由来: (合成) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P03069
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE VAL 257 THR, CHAINS A AND B
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: HANGING DROP, RESERVOIR: 10%W/V PEG 6K, 2 M NACL, PH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 114 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器日付: 2003年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→34.92 Å / Num. obs: 5365 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.07→2.14 Å / 冗長度: 3.32 % / Rmerge(I) obs: 0.361 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.14→55.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / SU B: 4.475 / SU ML: 0.123 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.194 / ESU R Free: 0.193 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.302 224 4.7 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs-4579 98.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→55.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数420 0 0 4 424
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0750.021422
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.02413
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg4.7912.025560
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.3423973
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.159548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.4380.267
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0370.02426
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0510.0268
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2730.297
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2650.2421
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1330.2261
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1920.26
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.5060.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3180.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0450.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.1081.5247
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.3092397
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.1643175
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.3934.5163
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.14→2.2 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.403 20
Rwork0.269 332

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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