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- PDB-4hnx: The NatA Acetyltransferase Complex Bound To ppGpp -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hnx
タイトルThe NatA Acetyltransferase Complex Bound To ppGpp
要素
  • N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1
  • N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT1
キーワードTRANSFERASE / GNAT/TPR / N-terminal acetyltransferase / ppGpp
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-N-terminal-glutamate acetyltransferase activity / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / NatA complex / protein N-terminal-serine acetyltransferase activity / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / acetyltransferase activator activity / ribosome binding / mitochondrion / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-acetyltransferase Ard1-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Tetratricopeptide repeats ...N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-acetyltransferase Ard1-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5',3'-TETRAPHOSPHATE / N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1 / N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.339 Å
データ登録者Neubauer, J.L. / Immormino, R.M. / Dollins, D.E. / Endo-Streeter, S.T. / Pemble IV, C.W. / York, J.D.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Protein Complex NatA Binds Inositol Hexakisphosphate and Exhibits Conformational Flexibility
著者: Neubauer, J.L. / Pham, T. / Immormino, R.M. / Dollins, D.E. / Endo-Streeter, S.T. / Li, S. / Pemble IV, C.W. / York, J.D.
履歴
登録2012年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT1
B: N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,5593
ポリマ－128,9562
非ポリマー6031
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7990 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area41750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.105, 137.105, 179.603
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT1 / NatA complex subunit NAT1 / Amino-terminal / alpha-amino / acetyltransferase 1


分子量: 100134.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: NAT1, AAA1, YDL040C, D2720 / プラスミド: 22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P12945
#2: タンパク質 N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1 / NatA complex subunit ARD1 / Arrest-defective protein 1


分子量: 28821.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ARD1, YHR013C / プラスミド: 30b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P07347, EC: 2.3.1.88
#3: 化合物 ChemComp-G4P / GUANOSINE-5',3'-TETRAPHOSPHATE / guanosine tetraphosphate;ppGpp / ppGpp


タイプ: RNA linking / 分子量: 603.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N5O17P4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.45 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 1-6% Jeffamine ED-2001, pH 7.0; 0.1 M K-HEPES pH 6.3, 0.1-2% PEG200, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 0.97937, 1.0
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月9日 / 詳細: SAGITALLY FOCUSED Si(111)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979371
211
反射解像度: 2.339→50 Å / Num. obs: 82175 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.2 % / Rsym value: 0.063
反射 シェル解像度: 2.34→2.38 Å / 冗長度: 6.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.339→40.144 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2397 4110 5 %
Rwork0.213 --
obs0.2144 82126 99.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 65.237 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3215 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.3215 Å2-0 Å2
3----2.643 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.339→40.144 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7181 0 36 185 7402
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0077374
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.01510013
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4122667
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0691116
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041284
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3392-2.42280.33063860.30457664X-RAY DIFFRACTION98
2.4228-2.51980.29723920.25497722X-RAY DIFFRACTION99
2.5198-2.63450.30284080.26047773X-RAY DIFFRACTION99
2.6345-2.77330.27444130.22397739X-RAY DIFFRACTION99
2.7733-2.9470.23784200.20177758X-RAY DIFFRACTION100
2.947-3.17450.22924310.20577769X-RAY DIFFRACTION100
3.1745-3.49380.24344180.2147826X-RAY DIFFRACTION100
3.4938-3.9990.22434330.20267849X-RAY DIFFRACTION100
3.999-5.03670.2014190.17897915X-RAY DIFFRACTION100
5.0367-40.15020.25393900.238001X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.74040.3022-0.35180.57460.13120.3436-0.27230.516-0.1745-0.77270.25710.04320.1483-0.2180.01180.7565-0.19650.05580.8381-0.24740.5601-33.388333.2218-36.744
20.69260.4324-0.1261.05820.04580.1647-0.03990.0549-0.07090.0630.1031-0.1232-0.01320.0098-0.03520.4045-0.14410.03890.259-0.06750.2472-51.251331.88434.1019
30.00450.0578-0.05891.27330.51830.9069-0.0505-0.02730.12071.01040.0503-0.78710.1515-0.0949-0.02690.6694-0.164-0.49620.43180.03030.8404-33.865312.637817.6159
40.84210.1738-0.46931.2671-0.12620.2399-0.230.2528-0.1091-0.18340.3015-0.04360.4506-0.00860.00030.4114-0.23470.00030.3699-0.04850.1608-57.015635.6794-0.8988
51.09240.909-0.08912.0177-0.72350.4443-0.3920.59840.1187-0.6550.61780.62150.2147-0.3017-0.12310.4637-0.2716-0.10820.51750.11160.2939-73.518541.1995-3.8276
63.5628-1.6650.33340.8328-0.03480.1544-0.332-1.051-0.00420.20320.4292-0.0312-0.1476-0.2037-0.1810.35360.03320.15430.5929-0.00550.4192-71.30652.956630.0096
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 18:88)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 89:708)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 709:854)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 2:109)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 110:202)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 203:245)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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