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- PDB-2wq3: GCN4 leucine zipper mutant with three IxxNTxx motifs coordinating... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wq3
タイトルGCN4 leucine zipper mutant with three IxxNTxx motifs coordinating chloride and nitrate
要素GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / TAA / NUCLEUS (細胞核) / COILED COIL (コイルドコイル) / DNA-BINDING / PROTEIN EXPORT / ION COORDINATION / POLAR CORE RESIDUES / TRIMERIC AUTOTRANSPORTER ADHESIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / mediator complex binding / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II ...protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / mediator complex binding / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / : / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain superfamily / Basic-leucine zipper domain
類似検索 - ドメイン・相同性
硝酸塩 / General control transcription factor GCN4
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.22 Å
データ登録者Hartmann, M.D. / Hernandez Alvarez, B. / Lupas, A.N.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: A Coiled-Coil Motif that Sequesters Ions to the Hydrophobic Core.
著者: Hartmann, M.D. / Ridderbusch, O. / Zeth, K. / Albrecht, R. / Testa, O. / Woolfson, D.N. / Sauer, G. / Dunin-Horkawicz, S. / Lupas, A.N. / Alvarez, B.H.
履歴
登録2009年8月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,1004
ポリマ－3,9671
非ポリマー1333
水1,08160
1
A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
ヘテロ分子

A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
ヘテロ分子

A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,30112
ポリマ－11,9023
非ポリマー3999
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
Buried area4180 Å2
ΔGint-46.99 kcal/mol
Surface area6530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.670, 56.670, 56.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1033-

CL

21A-1034-

NO3

31A-1035-

CL

41A-2014-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4 / AMINO ACID BIOSYNTHESIS REGULATORY PROTEIN / GCN4 LEUCINE ZIPPER MUTANT


分子量: 3967.468 Da / 分子数: 1 / 断片: COILED-COIL DOMAIN, RESIDUES 249-281 / 変異: YES / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P03069
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION / 硝酸塩


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 257 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 260 TO ASN ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 257 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 260 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 261 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 264 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 267 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 268 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 271 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 274 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 275 TO THR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 25,5% (W/V) PEG 4000, 15% (V/V) GLYCEROL, 170MM NA-ACETATE, 90MM TRIS PH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.992
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.992 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.22→23 Å / Num. obs: 9094 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.57 % / Biso Wilson estimate: 17.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 1.22→1.3 Å / 冗長度: 3.49 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 2.01 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0072精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WQ1

2wq1


解像度: 1.22→23.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 1.496 / SU ML: 0.03 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.044 / ESU R Free: 0.05 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19989 455 5 %RANDOM
Rwork0.14065 ---
obs0.14351 8639 99.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.22→23.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数259 0 6 60 325
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.022284
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02190
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.511.962381
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9573476
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.887533
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.55827.64717
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.1891562
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.179151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.244
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02310
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.0243
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.25924170
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.172466
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.56232276
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.33648114
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.42972105
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.7453474
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free6.979362
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded5.8933473
LS精密化 シェル解像度: 1.222→1.254 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.22 33 -
Rwork0.221 627 -
obs--98.65 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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