ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006 タイトル: Coiled coils at the edge of configurational heterogeneity. Structural analyses of parallel and antiparallel homotetrameric coiled coils reveal configurational sensitivity to a single ...タイトル: Coiled coils at the edge of configurational heterogeneity. Structural analyses of parallel and antiparallel homotetrameric coiled coils reveal configurational sensitivity to a single solvent-exposed amino acid substitution. 著者: Yadav, M.K. / Leman, L.J. / Price, D.J. / Brooks 3rd, C.L. / Stout, C.D. / Ghadiri, M.R.
ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 268 TO CYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 268 TO CYS
Has protein modification
N
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実験情報
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実験
実験
手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1
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試料調製
結晶
マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 35 %
結晶化
pH: 10.5 / 詳細: 100MM CAPS PH 10.5, 30% PEG 400
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データ収集
回折
平均測定温度: 180 K
放射光源
由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器
タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月20日
放射
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 1.6→34.77 Å / Num. obs: 9395 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.29 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 27.1
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解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
REFMAC
5.1.24
精密化
CrystalClear
データ削減
CrystalClear
データスケーリング
精密化
構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→51.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 1.572 / SU ML: 0.056 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.108 / ESU R Free: 0.11 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. N TERMINUS OF PEPTIDE IS ACETYLATED WITH ACETIC ANHYDRIDE.
Rfactor
反射数
%反射
Selection details
Rfree
0.259
447
4.8 %
RANDOM
Rwork
0.217
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-
-
obs
0.219
8913
99.6 %
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溶媒の処理
イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK