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万見
- PDB-2bni: pLI mutant E20C L16G Y17H, antiparallel -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bni
タイトルpLI mutant E20C L16G Y17H, antiparallel
要素GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
キーワードFOUR HELIX BUNDLE / ANTIPARALLEL FOUR HELIX BUNDLE ACYL TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to nuclear periphery / FCERI mediated MAPK activation / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / mediator complex binding / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / Oxidative Stress Induced Senescence / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / TFIID-class transcription factor complex binding ...protein localization to nuclear periphery / FCERI mediated MAPK activation / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / mediator complex binding / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / Oxidative Stress Induced Senescence / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / : / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of cell cycle / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain superfamily / Basic-leucine zipper domain
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Yadav, M.K. / Leman, L.J. / Stout, C.D. / Ghadiri, M.R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Structure-Based Engineering of Internal Cavities in Coiled-Coil Peptides
著者: Yadav, M.K. / Redman, J.E. / Leman, L.J. / Alvarez-Gutierrez, J.M. / Zhang, Y. / Stout, C.D. / Ghadiri, M.R.
履歴
登録2005年3月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
B: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
C: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
D: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4034
ポリマ－16,4034
非ポリマー00
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)25.814, 25.814, 148.595
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4 / AMINO ACID BIOSYNTHESIS REGULATORY PROTEIN / PLI E20C N16G Y17H


分子量: 4100.854 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P03069
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.6 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: SITTING DROP WITH 200NL 20% PEG 3350 0.2M POTASSIUM THIOCYANATE AND 200NL 20MG/ML PEPTIDE STOCK IN WATER.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97
検出器日付: 2004年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 89229 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.17 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 25.65

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→149.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.11 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. MAPS WERE VERY SHARP AND ABA GROUPS WERE CLEAR. R FACTOR A LITTLE HIGHER THAN EXPECTED, ALTHOUGH CONSISTENT WITH OTHER STRUCTURES. SPOTS ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. MAPS WERE VERY SHARP AND ABA GROUPS WERE CLEAR. R FACTOR A LITTLE HIGHER THAN EXPECTED, ALTHOUGH CONSISTENT WITH OTHER STRUCTURES. SPOTS WERE A LITTLE STREAKY WITH AN ICE RING, BUT DATA ENDED UP PROCESSING WELL.THIS PEPTIDE IS AN ACTIVE AMINOACYL TRANSFERASE AND WILL HOPEFULLY BE FOUND TO HAVE SOME SORT OF BINDING AND CATALYTIC ABILITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 873 5.1 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.239 16376 97.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.22 Å20.61 Å20 Å2
2--1.22 Å20 Å2
3----1.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→149.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1022 0 0 55 1077
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0211043
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0712.0261379
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.1895126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg22.35225.6141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.93715232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.267155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.2157
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.02721
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.2467
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.2743
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1230.233
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2730.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2860.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3411.5647
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.12721027
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5343396
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.7914.5352
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.273 53
Rwork0.223 917

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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