[日本語] English
万見
- PDB-1k40: crystal structure of the FAT domain of focal adhesion kinase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k40
タイトルcrystal structure of the FAT domain of focal adhesion kinase
要素adhesion kinase
キーワードTRANSFERASE / HELIX BUNDLE
機能・相同性
機能・相同性情報


DCC mediated attractive signaling / Apoptotic cleavage of cellular proteins / MET activates PTK2 signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / negative regulation of synapse assembly / central nervous system neuron axonogenesis / EPHB-mediated forward signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling ...DCC mediated attractive signaling / Apoptotic cleavage of cellular proteins / MET activates PTK2 signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / negative regulation of synapse assembly / central nervous system neuron axonogenesis / EPHB-mediated forward signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / Extra-nuclear estrogen signaling / RAF/MAP kinase cascade / negative regulation of axonogenesis / negative regulation of organ growth / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / VEGFA-VEGFR2 Pathway / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear migration / organ growth / regulation of osteoblast differentiation / blood vessel development / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / regulation of cell adhesion mediated by integrin / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of protein kinase activity / endothelial cell migration / vasculogenesis / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / extracellular matrix organization / negative regulation of autophagy / axonogenesis / integrin-mediated signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / cell migration / lamellipodium / regulation of cell shape / regulation of cell population proliferation / positive regulation of protein phosphorylation / cell cortex / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / ciliary basal body / positive regulation of cell migration / apical plasma membrane / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. ...Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Focal adhesion kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Hayashi, I. / Vuori, K. / Liddington, R.C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: The focal adhesion targeting (FAT) region of focal adhesion kinase is a four-helix bundle that binds paxillin
著者: Hayashi, I. / Vuori, K. / Liddington, R.C.
履歴
登録2001年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: adhesion kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0061
ポリマ－14,0061
非ポリマー00
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.104, 40.163, 52.008
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.82, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 adhesion kinase


分子量: 14006.386 Da / 分子数: 1 / 断片: FAT DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P34152, EC: 2.7.1.112
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.4 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: PEG10k, HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 295K
結晶化
*PLUS
手法: batch method / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mMTris-HCl1droppH8.0
20.1 M1dropNaCl
31 mMdithiothreitol1drop
425 mg/mlprotein1drop
50.1 MHEPES1reservoirpH7.0
620 %(w/v)PEG100001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 190 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年8月8日
放射モノクロメーター: Channel Cut Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射Num. all: 5618 / Num. obs: 5964 / Observed criterion σ(F): 1 / Biso Wilson estimate: 17.7 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.25 Å / 最低解像度: 20 Å / % possible obs: 98.2 % / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.9 % / Rmerge(I) obs: 0.349 / Mean I/σ(I) obs: 6.05

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法モデル構築
CNS1精密化
直接法位相決定
精密化解像度: 2.25→18.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Data cutoff high absF: 1112998.34 / Data cutoff high rms absF: 1112998.34 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 318 5.7 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.236 5618 94.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.6602 Å2 / ksol: 0.399858 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.8 Å20 Å2-7.44 Å2
2--5.07 Å20 Å2
3---0.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→18.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数977 0 0 24 1001
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.331.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.372
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.612.5
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.049 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 53 5.9 %
Rwork0.242 850 -
obs--92.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. reflection obs: 5300 / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.224 / Rfactor Rfree: 0.275
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 32.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.331.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.372
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.612.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.356 / % reflection Rfree: 5.9 % / Rfactor Rwork: 0.242

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る