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- PDB-3nob: Structure of K11-linked di-ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nob
タイトルStructure of K11-linked di-ubiquitin
要素Ubiquitin
キーワードPROTEIN BINDING / Ubiquitin Lysine-11
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / protein modification process => GO:0036211 / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits ...: / : / protein modification process => GO:0036211 / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Maturation of protein E / Maturation of protein E / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / TCF dependent signaling in response to WNT / cytosolic ribosome / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Peroxisomal protein import
類似検索 - 分子機能
S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : ...S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin domain / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Dong, K.C. / Matsumoto, M.L. / Hymowitz, S.G.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2010
タイトル: K11-Linked Polyubiquitination in Cell Cycle Control Revealed by a K11 Linkage-Specific Antibody.
著者: Matsumoto, M.L. / Wickliffe, K.E. / Dong, K.C. / Yu, C. / Bosanac, I. / Bustos, D. / Phu, L. / Kirkpatrick, D.S. / Hymowitz, S.G. / Rape, M. / Kelley, R.F. / Dixit, V.M.
履歴
登録2010年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年4月2日Group: Structure summary
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: Ubiquitin
C: Ubiquitin
D: Ubiquitin
E: Ubiquitin
F: Ubiquitin
G: Ubiquitin
H: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,08915
ポリマ－70,4168
非ポリマー6727
水2,954164
1
A: Ubiquitin
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9886
ポリマ－17,6042
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2030 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area8110 Å2
手法PISA
2
C: Ubiquitin
D: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7003
ポリマ－17,6042
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area7910 Å2
手法PISA
3
E: Ubiquitin
F: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7003
ポリマ－17,6042
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1660 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area7810 Å2
手法PISA
4
G: Ubiquitin
H: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7003
ポリマ－17,6042
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1970 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area7750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.597, 56.059, 65.772
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.21, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Ubiquitin


分子量: 8802.056 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS27A, UBA80, UBCEP1, UBA52, UBB, UBC / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62988, UniProt: P62979*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.36 %
結晶化温度: 292 K / pH: 7.5
詳細: 25 mg/mL protein in 50 mM Tris 7.5 and 75 mM NaCl were grown in 0.2 M ammonium sulfate, 20% PEG3350. Seeds from this were further microseeded into 0.17 M Ammonium sulfate, 15% glycerol, 20% ...詳細: 25 mg/mL protein in 50 mM Tris 7.5 and 75 mM NaCl were grown in 0.2 M ammonium sulfate, 20% PEG3350. Seeds from this were further microseeded into 0.17 M Ammonium sulfate, 15% glycerol, 20% PEG 2000 MME, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月26日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL, CYLINDRICALLY BENT, SI(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→30 Å / Num. obs: 29153 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 2.19→2.28 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BOSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UBQ

1ubq


解像度: 2.19→29.23 Å / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 1481 5.08 %
Rwork0.245 --
obs0.247 29142 99.3 %
all-29153 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.07 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.2024 Å20 Å2-0.0421 Å2
2--3.2976 Å20 Å2
3---2.9048 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→29.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4806 0 35 164 5005
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084886
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9326579
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5271907
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049781
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003838
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.19-2.26020.39791120.37732370X-RAY DIFFRACTION93
2.2602-2.34090.3511380.32132527X-RAY DIFFRACTION100
2.3409-2.43460.35761220.28952522X-RAY DIFFRACTION100
2.4346-2.54530.36591510.28442492X-RAY DIFFRACTION100
2.5453-2.67940.32551380.27532492X-RAY DIFFRACTION100
2.6794-2.84720.35831150.27572527X-RAY DIFFRACTION100
2.8472-3.06680.30071100.28612556X-RAY DIFFRACTION100
3.0668-3.3750.33121290.25742522X-RAY DIFFRACTION100
3.375-3.86240.25821510.2222524X-RAY DIFFRACTION100
3.8624-4.86260.24121420.19542554X-RAY DIFFRACTION100
4.8626-29.23150.23051730.22392575X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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