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万見
- PDB-1w5j: AN ANTI-PARALLEL FOUR HELIX BUNDLE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w5j
タイトルAN ANTI-PARALLEL FOUR HELIX BUNDLE
要素GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
キーワードFOUR HELIX BUNDLE / ANTIPARALLEL FOUR HELIX BUNDLE
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding ...nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Yadav, M.K. / Leman, L.J. / Stout, C.D. / Ghadiri, M.R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Coiled Coils at the Edge of Configurational Heterogeneity. Structural Analyses of Parallel and Antiparallel Homotetrameric Coiled Coils Reveal Configurational Sensitivity to a Single ...タイトル: Coiled Coils at the Edge of Configurational Heterogeneity. Structural Analyses of Parallel and Antiparallel Homotetrameric Coiled Coils Reveal Configurational Sensitivity to a Single Solvent-Exposed Amino Acid Substitution.
著者: Yadav, M.K. / Leman, L.J. / Price, D.J. / Brooks, C.L. / Stout, C.D. / Ghadiri, M.R.
履歴
登録2004年8月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
B: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
C: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
D: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1764
ポリマ－17,1764
非ポリマー00
水19811
1
A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
B: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4

A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
B: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1764
ポリマ－17,1764
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
手法PQS
2
C: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
D: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4

C: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
D: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1764
ポリマ－17,1764
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)33.691, 37.192, 103.991
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4 / AMINO ACID BIOSYNTHESIS REGULATORY PROTEIN / PLI KYHC


分子量: 4294.042 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P03069
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION IN CHAINS A, B, C, D: ARG 251 TO LYS ENGINEERED MUTATION IN CHAINS A, B, C, D: ...ENGINEERED MUTATION IN CHAINS A, B, C, D: ARG 251 TO LYS ENGINEERED MUTATION IN CHAINS A, B, C, D: ARG 256 TO LYS ENGINEERED MUTATION IN CHAINS A, B, C, D: CYS 268 TO GLU ENGINEERED MUTATION IN CHAINS A, B, C, D: ARG 275 TO LYS ENGINEERED MUTATION IN CHAINS A, B, C, D: ARG 276 TO LYS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 % / 解説: BEAM WAS INADVERTENTLY ALIGNED TO CU K BETA EDGE.
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: HANGING DROP, 1 UL OF 10 MG/ML PEPTIDE IN WATER TO 1UL OF 0.07M TRI-SODIUM CITRATE DIHYDRATE PH 5.6 0.7M AMMONIUM DIHYDROGEN PHOSPHATE %30 V/V GLYCEROL, HAMPTON CRYSTAL SCREEN CRYO NUMBER 11

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.3922
検出器日付: 2003年3月19日 / 詳細: CONFOCAL
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3922 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→52 Å / Num. obs: 7116 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.15 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.75 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Mean I/σ(I) obs: 10.7 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→18.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 6.478 / SU ML: 0.168 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.361 / ESU R Free: 0.261 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 330 4.7 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.231 6718 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.12 Å20 Å20 Å2
2--0.15 Å20 Å2
3----0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→18.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1093 0 0 11 1104
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0380.0211114
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.021116
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3492.0161479
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.14732551
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1455132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1770.2168
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.021215
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02239
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2510.2260
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2780.21207
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0990.2677
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2250.215
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2550.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3470.2107
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4530.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6031.5672
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.51721071
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.2823442
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.8784.5408
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.304 27
Rwork0.188 460

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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