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- PDB-2y3e: Traptavidin, apo-form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y3e
タイトルTraptavidin, apo-form
要素STREPTAVIDIN
キーワードBIOTIN-BINDING PROTEIN / PROTEIN ENGINEERING
機能・相同性
機能・相同性情報


biotin binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Avidin-like / Avidin-like, conserved site / Avidin-like domain signature. / Avidin / : / Avidin/streptavidin / Avidin-like superfamily / Avidin family / Avidin-like domain profile. / Lipocalin ...Avidin-like / Avidin-like, conserved site / Avidin-like domain signature. / Avidin / : / Avidin/streptavidin / Avidin-like superfamily / Avidin family / Avidin-like domain profile. / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種STREPTOMYCES AVIDINII (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.449 Å
データ登録者Chivers, C.E. / Koner, A.L. / Lowe, E.D. / Howarth, M.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2011
タイトル: How the Biotin-Streptavidin Interaction Was Made Even Stronger: Investigation Via Crystallography and a Chimeric Tetramer.
著者: Chivers, C.E. / Koner, A.L. / Lowe, E.D. / Howarth, M.
履歴
登録2010年12月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STREPTAVIDIN
B: STREPTAVIDIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6155
ポリマ－28,3392
非ポリマー2763
水5,729318
1
A: STREPTAVIDIN
B: STREPTAVIDIN
ヘテロ分子

A: STREPTAVIDIN
B: STREPTAVIDIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,23010
ポリマ－56,6774
非ポリマー5536
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-y,z1
Buried area11060 Å2
ΔGint-65.3 kcal/mol
Surface area18620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.594, 57.594, 183.354
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.00019, 1, -0.00055), (1, 0.00019, -0.00194), (-0.00194, -0.00055, -1)
ベクター: -0.00391, -0.05743, -23.49617)

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要素

#1: タンパク質 STREPTAVIDIN / TRAPTAVIDIN


分子量: 14169.281 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 37-163 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: STREPTAVIDIN MUTATED TO INCREASE BIOTIN BINDING AFFINITY
由来: (組換発現) STREPTOMYCES AVIDINII (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): RIPL / 参照: UniProt: P22629
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 318 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 76 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 77 TO ASP ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 76 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 77 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 76 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ARG 77 TO ASP

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.3 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 12% PEG 8000, 9% ETHYLENE GLYCOL, 0.1 M HEPES PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月6日
詳細: KIRKPATRICK BAEZ BIMORPH MIRROR PAIR FOR HORIZONTAL AND VERTICAL FOCUSSING
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -H,K,-L / Fraction: 0.497
反射解像度: 1.45→27.47 Å / Num. obs: 51553 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 16.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 1.45→1.53 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 87.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SWB

1swb


解像度: 1.449→27.474 Å / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 21.72 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1782 2616 5.3 %
Rwork0.1342 --
obs0.1353 48884 92.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.048 Å2 / ksol: 0.344 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.77 Å20 Å20 Å2
2---2.77 Å20 Å2
3----11.8633 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.449→27.474 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1786 0 18 318 2122
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051925
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9342643
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.479610
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062289
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003337
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4511-1.4790.32191030.26961763X-RAY DIFFRACTION60
1.479-1.50920.33081340.25352087X-RAY DIFFRACTION73
1.5092-1.5420.2651300.22472425X-RAY DIFFRACTION83
1.542-1.57780.27051330.22412452X-RAY DIFFRACTION85
1.5778-1.61730.2621440.21582528X-RAY DIFFRACTION86
1.6173-1.6610.26481290.212549X-RAY DIFFRACTION88
1.661-1.70990.27451210.20052581X-RAY DIFFRACTION90
1.7099-1.76510.21541410.19152668X-RAY DIFFRACTION90
1.7651-1.82810.22111350.18272650X-RAY DIFFRACTION92
1.8281-1.90130.20741540.17142716X-RAY DIFFRACTION93
1.9013-1.98780.18531430.15762721X-RAY DIFFRACTION93
1.9878-2.09250.18721630.14472700X-RAY DIFFRACTION93
2.0925-2.22350.17791350.13992764X-RAY DIFFRACTION94
2.2235-2.39510.16831100.13532787X-RAY DIFFRACTION95
2.3951-2.63580.18821510.11992743X-RAY DIFFRACTION94
2.6358-3.01650.15311450.10512746X-RAY DIFFRACTION94
3.0165-3.7980.14251460.08052754X-RAY DIFFRACTION94
3.798-23.73840.12911720.0882733X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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