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- PDB-2c9i: Structure of the fluorescent protein asFP499 from Anemonia sulcata -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c9i
タイトルStructure of the fluorescent protein asFP499 from Anemonia sulcata
要素GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499
キーワードLUMINESCENT PROTEIN / FLUORESCENT PROTEIN / BETA-BARREL / BIOLUMINESCENCE / LUMINESCENCE
機能・相同性Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / bioluminescence / Beta Barrel / Mainly Beta / Green fluorescent protein as(S)FP499
機能・相同性情報
生物種ANEMONIA SULCATA (イソギンチャク)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Renzi, F. / Nienhaus, K. / Wiedenmann, J. / Vallone, B. / Nienhaus, G.U.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2006
タイトル: Chromophore-Protein Interactions in the Anthozoan Green Fluorescent Protein Asfp499
著者: Nienhaus, K. / Renzi, F. / Vallone, B. / Wiedenmann, J. / Nienhaus, G.U.
履歴
登録2005年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_polymer_linkage / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_validate_polymer_linkage.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_polymer_linkage.auth_atom_id_2 / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 14-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 15-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 12-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 13-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 12-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 13-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 12-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 13-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "EA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 12-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 13-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "FA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 12-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 13-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "GA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 12-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 13-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "HA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 12-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 13-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499
B: GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499
C: GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499
D: GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499
E: GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499
F: GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499
G: GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499
H: GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,0328
ポリマ－203,0328
非ポリマー00
水28,1571563
1
E: GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499
F: GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499
G: GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499
H: GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,5164
ポリマ－101,5164
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10890 Å2
ΔGint-48.9 kcal/mol
Surface area33820 Å2
手法PISA
2
A: GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499
B: GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499
C: GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499
D: GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,5164
ポリマ－101,5164
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10900 Å2
ΔGint-46.76 kcal/mol
Surface area33840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.880, 135.126, 95.071
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.93, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.964, 0.25, -0.087), (0.25, -0.968, -0.011), (-0.087, -0.011, -0.996)0.90146, -5.15476, 3.94215
2given(-0.99609, -0.00496, 0.08824), (0.01048, -0.998, 0.06229), (0.08775, 0.06297, 0.99415)40.53299, -0.26557, -1.80209
3given(-0.968, -0.252, -0.004), (-0.251, 0.967, -0.052), (0.017, -0.049, -0.999)40.00075, 5.22493, 1.87424
4given(-0.968, -0.252, -0.004), (-0.251, 0.967, -0.052), (0.017, -0.049, -0.999)40.00075, 5.22493, 1.87424
5given(-0.997, -0.009, -0.074), (0.004, -0.998, 0.062), (-0.074, 0.061, 0.995)23.41867, 29.35046, 45.92115
6given(0.968, 0.24, 0.074), (0.243, -0.97, -0.028), (0.065, 0.045, -0.997)-16.50831, 24.65171, 44.98058
7given(0.986, 0.011, -0.168), (-0.008, 1, 0.019), (0.168, -0.017, 0.986)-16.64254, 29.92466, 40.89896

-
要素

#1: タンパク質
GREEN FLUORESCENT PROTEIN ASFP499 / GREEN FLUORESCENT PROTEIN AS(S)FP499


分子量: 25378.939 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHROMOPHORE\: AN IMIDAZOLINONE RING FROM THE CYCLIZATION BETWEEN GLN63 AND GLY65 AND COPLANAR TYR64
由来: (組換発現) ANEMONIA SULCATA (イソギンチャク)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9GPI6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1563 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.79 % / 解説: 57 PERCENT SIMILARITY
結晶化pH: 8.5
詳細: 30 PERCENT PEG 4000, 0.1 M TRIS PH 8.5, 0.2 M MAGNESIUM CHLORIDE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→30 Å / Num. obs: 128068 / % possible obs: 87.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル最高解像度: 1.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 81.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.82→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 4.661 / SU ML: 0.143 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.235 / ESU R Free: 0.199 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 6741 5 %RANDOM
Rwork0.245 ---
obs0.248 128068 87.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.69 Å20 Å20.61 Å2
2---0.11 Å20 Å2
3----0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14224 0 0 1563 15787
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.02214607
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3871.9819745
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.22951783
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.49824.705593
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.624152530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3021541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.22110
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0210889
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1650.26953
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.080.21611
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1230.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0890.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2721.59284
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.373214497
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.56936520
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.6454.55248
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.82→1.87 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 441 -
Rwork0.312 7657 -
obs--70.92 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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