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- PDB-1h8d: X-ray structure of the human alpha-thrombin complex with a tripep... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h8d
タイトルX-ray structure of the human alpha-thrombin complex with a tripeptide phosphonate inhibitor.
要素
  • (THROMBIN) x 2
  • HIRUDIN I
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of serine-type peptidase activity / positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway ...negative regulation of serine-type peptidase activity / positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / blood microparticle / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle ...Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PHW / Prothrombin / Hirudin variant-1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
HIRUDO MEDICINALIS (医用ビル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Skordalakes, E. / Dodson, G.G. / Green, D. / Deadman, J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Inhibition of Human Alpha-Thrombin by a Phosphonate Tripeptide Proceeds Via a Metastable Pentacoordinated Phosphorus Intermediate
著者: Skordalakes, E. / Dodson, G.G. / Green, D.S. / Goodwin, C.A. / Scully, M.F. / Hudson, H.R. / Kakkar, V.V. / Deadman, J.J.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Inhibition of Trypsin and Thrombin by Amino (4-Amidinophenyl)Methanephosphonate Diphenyl Ester Derivatives: X-Ray and Molecular Models
著者: Bertrand, J.A. / Oleksyszyn, J. / Kam, C.M. / Boduszek, B. / Presnell, S. / Plaskon, R.R. / Suddath, F.L. / Powers, J.C. / Williams, L.D.
履歴
登録2001年2月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22012年11月30日Group: Other
改定 1.32013年3月13日Group: Other
改定 1.42017年7月12日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.52018年11月21日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.62023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: THROMBIN
I: HIRUDIN I
L: THROMBIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3714
ポリマ－34,5663
非ポリマー8061
水12,322684
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4550 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area12790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.640, 71.600, 71.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.35, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-477-

HOH

21H-505-

HOH

31H-792-

HOH

41H-843-

HOH

51I-129-

HOH

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要素

#1: タンパク質 THROMBIN / COAGULATION FACTOR II


分子量: 29797.395 Da / 分子数: 1 / 断片: THROMBIN HEAVY CHAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質・ペプチド HIRUDIN I / LEPIRUDIN


分子量: 1363.399 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 55 TO 64 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HIRUDO MEDICINALIS (医用ビル) / 参照: UniProt: P01050
#3: タンパク質・ペプチド THROMBIN / COAGULATION FACTOR II


分子量: 3404.819 Da / 分子数: 1 / 断片: THROMBIN LIGHT CHAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#4: 化合物 ChemComp-PHW / N-[(benzyloxy)carbonyl]-beta-phenyl-D-phenylalanyl-N-{(1S,3E)-1-[dihydroxy(diphenoxy)-lambda~5~-phosphanyl]-4-methoxybut-3-en-1-yl}-L-prolinamide


タイプ: peptide-like / 分子量: 805.851 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C45H48N3O9P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 684 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 7.2 / 詳細: 20% PEG 8K, 0.05MM NAHPO4, 0.1M NACL, PH 7.20
結晶化
*PLUS
pH: 7.3 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Skordalakes, E., (1997) J. Am. Chem. Soc., 119, 9935.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
125 %(w/v)PEG80001reservoir
20.05 Mammonium phosphate1reservoir
30.05 Msodium azide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器日付: 1998年6月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→15 Å / Num. obs: 68615 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 16.27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.142 / Mean I/σ(I) obs: 6 / Rsym value: 0.131 / % possible all: 96.6
反射
*PLUS
最低解像度: 8 Å / Num. obs: 66600
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.5 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Mean I/σ(I) obs: 5.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HGT

1hgt


解像度: 1.4→14 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.22 --
Rwork0.17 --
obs-68615 95.4 %
原子変位パラメータBiso mean: 18.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2349 0 53 684 3086
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / Rfactor obs: 0.175 / Rfactor Rfree: 0.215
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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