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- PDB-2ve6: Crystal structure of a Murine MHC class I H2-Db molecule in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ve6
タイトルCrystal structure of a Murine MHC class I H2-Db molecule in complex with a photocleavable peptide
要素
  • BETA-2-MICROGLOBULIN
  • H-2 CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN D-B ALPHA CHAIN
  • SENDAI VIRUS EPITOPE RESIDUES 324-332 MODIFIED AT P7
キーワードIMMUNE SYSTEM / PHOTOCLEAVABLE PEPTIDE / AUXILIARY ANCHORING RESIDUE / GLYCOPROTEIN / TRANSMEMBRANE / PEPTIDE LOADING / IMMUNE RESPONSE / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / MHC / SEV9 / MHC I / MEMBRANE / SECRETED
機能・相同性
機能・相同性情報


Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / cellular defense response / Neutrophil degranulation / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane ...Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / cellular defense response / Neutrophil degranulation / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / negative regulation of forebrain neuron differentiation / iron ion transport / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / phagocytic vesicle membrane / negative regulation of epithelial cell proliferation / sensory perception of smell / positive regulation of cellular senescence / T cell differentiation in thymus / negative regulation of neuron projection development / protein refolding / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / external side of plasma membrane / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily ...MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
SENDAI VIRUS (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Grotenbreg, G.M. / Roan, N.R. / Guillen, E. / Meijers, R. / Wang, J.H. / Bell, G.W. / Starnbach, M.N. / Ploegh, H.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2008
タイトル: Discovery of Cd8+ T Cell Epitopes in Chlamydia Trachomatis Infection Through Use of Caged Class I Mhc Tetramers.
著者: Grotenbreg, G.M. / Roan, N.R. / Guillen, E. / Meijers, R. / Wang, J.H. / Bell, G.W. / Starnbach, M.N. / Ploegh, H.L.
履歴
登録2007年10月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年5月15日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.12023年12月13日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN D-B ALPHA CHAIN
B: BETA-2-MICROGLOBULIN
C: SENDAI VIRUS EPITOPE RESIDUES 324-332 MODIFIED AT P7
D: H-2 CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN D-B ALPHA CHAIN
E: BETA-2-MICROGLOBULIN
F: SENDAI VIRUS EPITOPE RESIDUES 324-332 MODIFIED AT P7
G: H-2 CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN D-B ALPHA CHAIN
H: BETA-2-MICROGLOBULIN
I: SENDAI VIRUS EPITOPE RESIDUES 324-332 MODIFIED AT P7
J: H-2 CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN D-B ALPHA CHAIN
K: BETA-2-MICROGLOBULIN
L: SENDAI VIRUS EPITOPE RESIDUES 324-332 MODIFIED AT P7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,62912
ポリマ-179,62912
非ポリマー00
3,117173
1
A: H-2 CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN D-B ALPHA CHAIN
B: BETA-2-MICROGLOBULIN
C: SENDAI VIRUS EPITOPE RESIDUES 324-332 MODIFIED AT P7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9073
ポリマ-44,9073
非ポリマー00
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4970 Å2
ΔGint-25.2 kcal/mol
Surface area23790 Å2
手法PQS
2
D: H-2 CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN D-B ALPHA CHAIN
E: BETA-2-MICROGLOBULIN
F: SENDAI VIRUS EPITOPE RESIDUES 324-332 MODIFIED AT P7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9073
ポリマ-44,9073
非ポリマー00
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5220 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area22750 Å2
手法PQS
3
G: H-2 CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN D-B ALPHA CHAIN
H: BETA-2-MICROGLOBULIN
I: SENDAI VIRUS EPITOPE RESIDUES 324-332 MODIFIED AT P7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9073
ポリマ-44,9073
非ポリマー00
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5080 Å2
ΔGint-30.5 kcal/mol
Surface area23890 Å2
手法PQS
4
J: H-2 CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN D-B ALPHA CHAIN
K: BETA-2-MICROGLOBULIN
L: SENDAI VIRUS EPITOPE RESIDUES 324-332 MODIFIED AT P7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9073
ポリマ-44,9073
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4950 Å2
ΔGint-26.1 kcal/mol
Surface area24310 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)52.240, 103.870, 168.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.83, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
31G
41J
12B
22E
32H
42K
13C
23F
33I
43L

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERLEULEUAA4 - 2724 - 272
21SERSERLEULEUDD4 - 2724 - 272
31SERSERLEULEUGG4 - 2724 - 272
41SERSERLEULEUJJ4 - 2724 - 272
12THRTHRTYRTYRBB4 - 944 - 94
22THRTHRTYRTYREE4 - 944 - 94
32THRTHRTYRTYRHH4 - 944 - 94
42THRTHRTYRTYRKK4 - 944 - 94
13PHEPHELEULEUCC1 - 91 - 9
23PHEPHELEULEUFF1 - 91 - 9
33PHEPHELEULEUII1 - 91 - 9
43PHEPHELEULEULL1 - 91 - 9

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質
H-2 CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN D-B ALPHA CHAIN / MHC CLASS I MOLECULE / H-2D(B)


分子量: 32184.816 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 25-301 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: BL21 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P01899
#2: タンパク質
BETA-2-MICROGLOBULIN / B2M MICROGLOBULIN


分子量: 11678.388 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 22-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: BL21 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P01887
#3: タンパク質・ペプチド
SENDAI VIRUS EPITOPE RESIDUES 324-332 MODIFIED AT P7


分子量: 1044.117 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: 3-AMINO-3-(2-NITRO)PHENYL-PROPIONIC ACID AT P7 / 由来: (合成) SENDAI VIRUS (ウイルス)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細3-AMINO-3-(2-NITRO)PHENYL-PROPIONIC ACID (PRQ): PHOTOCLEAVABLE

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT ROOM TEMPERATURE USING THE HANGING-DROP, VAPOR-DIFFUSION METHOD WITH A WELL SOLUTION OF 15% (W/V) PEG 8000, 0.05 M K/NA PHOSPHATE, 50-100 MM BETA-OCTYL-GLUCOPYRANOSIDE ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT ROOM TEMPERATURE USING THE HANGING-DROP, VAPOR-DIFFUSION METHOD WITH A WELL SOLUTION OF 15% (W/V) PEG 8000, 0.05 M K/NA PHOSPHATE, 50-100 MM BETA-OCTYL-GLUCOPYRANOSIDE AND 0.1 M CACODYLATE AT PH 6.4.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.07
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→20 Å / Num. obs: 50561 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WBX
解像度: 2.65→19.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.873 / SU B: 34.083 / SU ML: 0.345 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.412 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 2558 5.1 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.237 48002 96.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.53 Å20 Å20.92 Å2
2--2.57 Å20 Å2
3----3.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→19.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12628 0 0 173 12801
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.02113110
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.029085
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8951.94217796
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.733.00321857
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.13651532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.27423.55676
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.541152133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.8421598
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.21779
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0214619
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022779
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1640.22579
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1610.28994
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.26006
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.27124
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1050.2353
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1160.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1390.2134
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1440.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2141.510034
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.231212433
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.24236580
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.3724.55363
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11A1568medium positional0.370.5
12D1568medium positional0.50.5
13G1568medium positional0.470.5
14J1568medium positional0.330.5
21B529medium positional0.220.5
22E529medium positional0.280.5
23H529medium positional0.270.5
24K529medium positional0.230.5
31C44medium positional0.130.5
32F44medium positional0.140.5
33I44medium positional0.220.5
34L44medium positional0.150.5
11A2164loose positional0.735
12D2164loose positional0.895
13G2164loose positional0.885
14J2164loose positional0.725
21B728loose positional0.745
22E728loose positional0.95
23H728loose positional0.695
24K728loose positional0.645
31C80loose positional0.515
32F80loose positional0.375
33I80loose positional0.555
34L80loose positional0.535
11A1568medium thermal2.88
12D1568medium thermal3.2
13G1568medium thermal3.57
14J1568medium thermal3.4
21B529medium thermal2.51
22E529medium thermal3.76
23H529medium thermal4.79
24K529medium thermal2.56
31C44medium thermal13.02
32F44medium thermal14.27
33I44medium thermal12.64
34L44medium thermal14.62
11A2164loose thermal2.77
12D2164loose thermal3.16
13G2164loose thermal3.55
14J2164loose thermal3.39
21B728loose thermal2.51
22E728loose thermal3.81
23H728loose thermal4.79
24K728loose thermal2.65
31C80loose thermal12.8
32F80loose thermal14.34
33I80loose thermal12.45
34L80loose thermal14.66
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.72 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.35 167
Rwork0.339 3293
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5899-0.47541.39691.15280.14222.34540.0168-0.164-0.22120.0119-0.06320.1851-0.0181-0.30240.0463-0.2841-0.01120.0737-0.3053-0.0442-0.15452.508-11.98717.804
27.7268-3.7232-0.88844.57930.70451.6150.00660.06930.31370.02090.03660.1313-0.23770.0954-0.0433-0.2379-0.02980.0403-0.35220.0046-0.2379-5.9555.89222.038
311.70066.2516-1.13485.2873-1.39770.43170.07370.4026-0.82150.0220.4135-0.20580.3937-0.2096-0.4872-0.035-0.08740.062-0.03490.0155-0.00716.927-21.46229.066
41.4897-0.35340.75390.933-0.57411.4213-0.0517-0.05030.0524-0.07530.02960.0427-0.0196-0.08150.0222-0.22420.03340.0269-0.2614-0.068-0.1862-11.773-6.545-22.224
56.6766-3.68140.37516.8626-2.44582.2774-0.12590.2510.43-0.14990.0776-0.10390.0709-0.13740.0484-0.2619-0.0526-0.0481-0.2758-0.0526-0.21976.105-11.307-27.385
610.77343.6523-0.32830.68410.5130.0232-0.7658-0.54750.56671.14111.22792.2274-0.5063-0.0688-0.46210.00570.0588-0.01730.0194-0.10120.0263-26.211.512-34.27
72.1489-0.2017-1.52661.57151.20645.19-0.0454-0.7925-0.07650.12550.1369-0.265-0.04920.0383-0.09150.15490.0717-0.10760.35060.0461-0.0748-24.982-11.19562.563
812.3441-8.5742-3.675710.88215.9547.50210.09710.27850.0376-0.5596-0.12690.0481-0.72680.01020.02990.0848-0.04660.09010.5907-0.0703-0.0526-42.416-6.41357.138
910.603712.3865-1.229291.552326.935418.0756-0.4244-0.0963-0.5322-0.36551.4521-3.08190.6961.329-1.0278-0.00020.0010.0006-0.00110.0040.0005-10.407-18.45549.749
103.11490.1517-1.54861.1038-0.48693.5810.2146-0.5103-0.061-0.1524-0.0910.2395-0.0497-0.1292-0.12370.4803-0.2169-0.05950.2186-0.0471-0.0706-13.85744.21366.41
113.62311.5133-0.80846.41521.08133.26130.1238-0.1331-0.9743-0.1024-0.33560.39390.3512-0.20650.21180.7106-0.2634-0.17750.17920.09470.2724-18.0924.43763.053
1226.737-8.5238-0.52556.6133.943923.68780.98071.20332.51310.1709-1.3766-0.5635-0.27821.1290.39580.016-0.0448-0.02890.01380.00290.0029-0.79955.34455.037
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 276
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 99
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 9
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 276
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 99
6X-RAY DIFFRACTION6F1 - 9
7X-RAY DIFFRACTION7G1 - 276
8X-RAY DIFFRACTION8H1 - 99
9X-RAY DIFFRACTION9I1 - 9
10X-RAY DIFFRACTION10J1 - 276
11X-RAY DIFFRACTION11K1 - 99
12X-RAY DIFFRACTION12L1 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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