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万見
- PDB-1k8d: crystal structure of the non-classical MHC class Ib Qa-2 complexe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k8d
タイトルcrystal structure of the non-classical MHC class Ib Qa-2 complexed with a self peptide
要素
  • 60S RIBOSOMAL PROTEIN
  • BETA-2-MICROGLOBULIN
  • QA-2 antigen
キーワードIMMUNE SYSTEM / non-classical MHC class I / antigen presentation / preimplantation embryo devolepment gene product / Qa-2 / Q9
機能・相同性
機能・相同性情報


: / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Formation of a pool of free 40S subunits / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / 5.8S rRNA binding / Formation of a pool of free 40S subunits ...: / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Formation of a pool of free 40S subunits / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / 5.8S rRNA binding / Formation of a pool of free 40S subunits / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / cellular defense response / Neutrophil degranulation / liver regeneration / embryo implantation / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron(III) ion / negative regulation of forebrain neuron differentiation / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / iron ion transport / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / regulation of erythrocyte differentiation / HFE-transferrin receptor complex / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / cellular response to type II interferon / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / phagocytic vesicle membrane / negative regulation of epithelial cell proliferation / sensory perception of smell / positive regulation of cellular senescence / T cell differentiation in thymus / negative regulation of neuron projection development / protein refolding / large ribosomal subunit rRNA binding / protein homotetramerization / cytosolic large ribosomal subunit / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / cytoplasmic translation / learning or memory / structural constituent of ribosome / translation / external side of plasma membrane / synapse / nucleolus / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / RNA binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L19, eukaryotic / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19e signature. / 60S ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19e, C-terminal domain / Ribosomal_L19e / Ribosomal protein L19/L19e / Ribosomal protein L19/L19e, domain 1 / Ribosomal protein L19/L19e superfamily / Ribosomal protein L19e, N-terminal domain ...Ribosomal protein L19, eukaryotic / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19e signature. / 60S ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19e, C-terminal domain / Ribosomal_L19e / Ribosomal protein L19/L19e / Ribosomal protein L19/L19e, domain 1 / Ribosomal protein L19/L19e superfamily / Ribosomal protein L19e, N-terminal domain / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / 60S ribosomal protein L19 / H-2 class I histocompatibility antigen, Q7 alpha chain / Large ribosomal subunit protein eL19
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者He, X. / Tabaczewski, P. / Ho, J. / Stroynowski, I. / Garcia, K.C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Promiscuous antigen presentation by the nonclassical MHC Ib Qa-2 is enabled by a shallow, hydrophobic groove and self-stabilized peptide conformation.
著者: He, X. / Tabaczewski, P. / Ho, J. / Stroynowski, I. / Garcia, K.C.
履歴
登録2001年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE THE CONFLICT IS BECAUSE THE STRUCTURE IS OF THE Q9 ALLELE OF QA-2, WHICH IS GLU AT THIS ...SEQUENCE THE CONFLICT IS BECAUSE THE STRUCTURE IS OF THE Q9 ALLELE OF QA-2, WHICH IS GLU AT THIS POSITION. THE P14429 REFERENCE IS FOR THE SEQUENCE OF THE Q7 ALLELE OF QA-2, WHICH IS GLN AT THIS POSITION.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: QA-2 antigen
B: BETA-2-MICROGLOBULIN
P: 60S RIBOSOMAL PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,4693
ポリマ－44,4693
非ポリマー00
水4,918273
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4170 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area18860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.920, 56.180, 119.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 QA-2 antigen / H-2 CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN / Q7 ALPHA CHAIN


分子量: 31628.252 Da / 分子数: 1
断片: EXTRACELLULAR ALPHA-1, EXTRACELLULAR ALPHA-2, EXTRACELLULAR ALPHA-3
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Q9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14429
#2: タンパク質 BETA-2-MICROGLOBULIN


分子量: 11704.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01887
#3: タンパク質・ペプチド 60S RIBOSOMAL PROTEIN


分子量: 1136.429 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 137-145 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Mus musculus (mouse).
参照: UniProt: P14118, UniProt: P84099*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.74 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: PEG6000, HEPES, sodium chloride, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mMHEPES1droppH7.2
2150 mM1dropNaCl
310 mg/mlprotein1drop
40.1 MHEPES1reservoirpH7.2
510 %PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 16467 / Num. obs: 16467 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.112
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.37 / % possible all: 99
反射
*PLUS
最低解像度: 60 Å / Num. measured all: 61755
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / % possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.37

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VAC

1vac


解像度: 2.3→50 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 798 -RANDOM
Rwork0.222 ---
all0.223 16467 --
obs0.223 16467 97.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.074 Å20 Å20 Å2
2--5.174 Å20 Å2
3----0.199 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3126 0 0 273 3399
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.043
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 73 -
Rwork0.285 --
obs-1554 99 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 60 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 30.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.365 / Rfactor Rwork: 0.285 / Rfactor obs: 0.285

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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