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- PDB-6l9m: H2-Ld complexed with AH1 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6l9m
タイトルH2-Ld complexed with AH1 peptide
要素
  • H2-Ld
  • SER-PRO-SER-TYR-VAL-TYR-HIS-GLN-PHE
  • b2m
キーワードIMMUNE SYSTEM / Major Histocompatibility Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / cellular defense response / Neutrophil degranulation / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane ...Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / cellular defense response / Neutrophil degranulation / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / defense response / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / cellular response to nicotine / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / negative regulation of epithelial cell proliferation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / immune response / external side of plasma membrane / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / cytosol
類似検索 - 分子機能
MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : ...MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / H-2 class I histocompatibility antigen, L-D alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Wei, P.C. / Yin, L.
資金援助 中国, 米国, 4件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China (NSFC)3187072 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31470738 中国
National Basic Research Program of China (973 Program)2014CB910103 中国
National Institutes of Health/Office of the Director1R01CA226879-01 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2021
タイトル: Structures suggest an approach for converting weak self-peptide tumor antigens into superagonists for CD8 T cells in cancer.
著者: Wei, P. / Jordan, K.R. / Buhrman, J.D. / Lei, J. / Deng, H. / Marrack, P. / Dai, S. / Kappler, J.W. / Slansky, J.E. / Yin, L.
履歴
登録2019年11月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02021年3月24日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_torsion / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref_seq / struct_sheet_range
Item: _atom_site.auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id ..._atom_site.auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id
改定 3.02021年4月7日Group: Atomic model / Author supporting evidence ...Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity_poly / pdbx_audit_support / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_restr_ncs / refine_ls_shell / reflns / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ncs_dom / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq / struct_sheet_range
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _entity_poly.pdbx_strand_id / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_standard_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_target_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_bond.bond_deviation / _pdbx_validate_rmsd_bond.bond_standard_deviation / _pdbx_validate_rmsd_bond.bond_target_value / _pdbx_validate_rmsd_bond.bond_value / _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_min / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.solvent_model_param_bsol / _refine.solvent_model_param_ksol / _refine_hist.cycle_id / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_residues_total / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_restr.type / _refine_ls_restr_ncs.rms_dev_position / _refine_ls_shell.R_factor_R_free_error / _reflns.d_resolution_low / _struct_conf.beg_auth_asym_id / _struct_conf.end_auth_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_mon_prot_cis.auth_asym_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ncs_dom.details / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.selection_details / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id / _struct_sheet_range.end_auth_asym_id
解説: Sequence discrepancy
詳細: 1. Residue numbering of chain A, D, G and J has been updated since 1-278 to 0-277. 2. Order of biological assembly has been changed.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 3.12021年6月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 3.22023年11月22日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 3.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H2-Ld
B: b2m
C: SER-PRO-SER-TYR-VAL-TYR-HIS-GLN-PHE
D: H2-Ld
E: b2m
F: SER-PRO-SER-TYR-VAL-TYR-HIS-GLN-PHE
G: H2-Ld
H: b2m
I: SER-PRO-SER-TYR-VAL-TYR-HIS-GLN-PHE
J: H2-Ld
K: b2m
L: SER-PRO-SER-TYR-VAL-TYR-HIS-GLN-PHE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,83712
ポリマ-179,83712
非ポリマー00
3,801211
1
A: H2-Ld
B: b2m
C: SER-PRO-SER-TYR-VAL-TYR-HIS-GLN-PHE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9593
ポリマ-44,9593
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4200 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19570 Å2
手法PISA
2
D: H2-Ld
E: b2m
F: SER-PRO-SER-TYR-VAL-TYR-HIS-GLN-PHE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9593
ポリマ-44,9593
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4220 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19520 Å2
手法PISA
3
G: H2-Ld
H: b2m
I: SER-PRO-SER-TYR-VAL-TYR-HIS-GLN-PHE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9593
ポリマ-44,9593
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4240 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19530 Å2
手法PISA
4
J: H2-Ld
K: b2m
L: SER-PRO-SER-TYR-VAL-TYR-HIS-GLN-PHE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9593
ポリマ-44,9593
非ポリマー00
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4210 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.865, 88.390, 105.710
Angle α, β, γ (deg.)80.97, 75.96, 88.24
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
12
22
32
42

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN J AND (RESSEQ 1:278 )
211CHAIN A AND (RESSEQ 1:278 )
311CHAIN D AND (RESSEQ 1:278 )
411CHAIN G AND (RESSEQ 1:278 )
112CHAIN K AND (RESSEQ 1:99 )
212CHAIN B AND (RESSEQ 1:99 )
312CHAIN E AND (RESSEQ 1:99 )
412CHAIN H AND (RESSEQ 1:99 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
H2-Ld


分子量: 32126.750 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01897*PLUS
#2: タンパク質
b2m


分子量: 11704.359 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01887*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド
SER-PRO-SER-TYR-VAL-TYR-HIS-GLN-PHE


分子量: 1128.213 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.36 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M sodium malonate pH 5.0, 15-20 % PEG 3350 and 5% 1, 6-Hexanediol

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 52803 / % possible obs: 92.3 % / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / Rmerge(I) obs: 0.158 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique obs: 4551

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LD9
解像度: 2.6→19.97 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 27.22
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 1866 3.53 %
Rwork0.213 --
obs0.214 52803 95.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / Bsol: 21.03 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.6035 Å2-9.8845 Å28.3369 Å2
2---4.2242 Å2-4.2608 Å2
3----5.3793 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12680 0 0 211 12891
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01413088
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.34617792
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8234812
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0871788
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062328
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
11J2268X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12A2268X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.135
13D2268X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.164
14G2268X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.124
21K821X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B821X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.171
23E821X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.172
24H821X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.138
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.69270.35721700.28354381X-RAY DIFFRACTION83
2.6927-2.80030.31141910.26985183X-RAY DIFFRACTION98
2.8003-2.92730.27621830.26025208X-RAY DIFFRACTION98
2.9273-3.08110.32141940.25315231X-RAY DIFFRACTION98
3.0811-3.27340.30131850.24555262X-RAY DIFFRACTION98
3.2734-3.52490.27181950.22385198X-RAY DIFFRACTION98
3.5249-3.87730.26371790.21924823X-RAY DIFFRACTION91
3.8773-4.4330.21131910.17485245X-RAY DIFFRACTION98
4.433-5.56490.17441900.16395243X-RAY DIFFRACTION98
5.5649-19.9660.1981880.18285163X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.527 Å / Origin y: 90.456 Å / Origin z: 12.9298 Å
111213212223313233
T0.1338 Å20.0153 Å20.0185 Å2-0.1615 Å2-0.0278 Å2--0.1674 Å2
L0.0804 °20.1002 °2-0.0284 °2-0.2959 °2-0.1398 °2--0.228 °2
S0.0264 Å °-0.0447 Å °0.0185 Å °0.0425 Å °-0.0398 Å °-0.0044 Å °-0.0486 Å °0.0355 Å °0.0054 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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