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- PDB-1lk2: 1.35A crystal structure of H-2Kb complexed with the GNYSFYAL peptide -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1lk2 | |||||||||
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Title | 1.35A crystal structure of H-2Kb complexed with the GNYSFYAL peptide | |||||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / Class I MHC-peptide complex / high resolution / anisotropic and TLS refinement | |||||||||
Function / homology | ![]() Signaling by Insulin receptor / yolk / IRS activation / Insulin receptor signalling cascade / Signal attenuation / Insulin receptor recycling / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / lipoic acid binding / regulation of female gonad development ...Signaling by Insulin receptor / yolk / IRS activation / Insulin receptor signalling cascade / Signal attenuation / Insulin receptor recycling / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / lipoic acid binding / regulation of female gonad development / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / positive regulation of meiotic cell cycle / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / nuclear lumen / positive regulation of developmental growth / insulin-like growth factor II binding / male sex determination / exocrine pancreas development / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / positive regulation of protein-containing complex disassembly / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / cargo receptor activity / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / dendritic spine maintenance / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / insulin binding / PTB domain binding / adrenal gland development / negative regulation of feeding behavior / neuronal cell body membrane / amyloid-beta clearance / positive regulation of respiratory burst / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of receptor internalization / inner ear development / regulation of embryonic development / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / insulin receptor substrate binding / positive regulation of glycogen biosynthetic process / epidermis development / beta-2-microglobulin binding / response to tumor necrosis factor / cellular defense response / phosphatidylinositol 3-kinase binding / heart morphogenesis / positive regulation of phosphorylation / dendrite membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of glycolytic process / Neutrophil degranulation / positive regulation of mitotic nuclear division / response to nutrient levels / receptor-mediated endocytosis / negative regulation of protein phosphorylation / caveola / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / positive regulation of glucose import / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / animal organ morphogenesis / peptide binding / insulin-like growth factor receptor binding / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / receptor internalization / receptor protein-tyrosine kinase / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / cellular response to growth factor stimulus / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / peptide antigen binding / negative regulation of epithelial cell proliferation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / male gonad development / positive regulation of immune response / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / sensory perception of smell Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Luz, J.G. / Rudolph, M.G. / Wilson, I.A. / Eisen, H. | |||||||||
![]() | ![]() Title: A peptide that antagonizes TCR-mediated reactions with both syngeneic and allogeneic agonists: functional and structural aspects. Authors: Rudolph, M.G. / Shen, L.Q. / Lamontagne, S.A. / Luz, J.G. / Delaney, J.R. / Ge, Q. / Cho, B.K. / Palliser, D. / McKinley, C.A. / Chen, J. / Wilson, I.A. / Eisen, H.N. | |||||||||
History |
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Structure visualization
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Others | ![]() |
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-Related structure data
Related structure data | |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 31648.322 Da / Num. of mol.: 1 Fragment: EXTRACELLULAR DOMAIN, SEQUENCE DATABASE RESIDUES 22-295, NUMBERED 1-274 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 11704.359 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: SEQUENCE DATABASE RESIDUES 21-119, NUMBERED 1-99 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
-Protein/peptide , 1 types, 1 molecules P
#3: Protein/peptide | Mass: 934.005 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: sequence database residues 423-430, numbered 1-8 / Source method: obtained synthetically Details: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THE PEPTIDE IS FOUND NATURALLY IN MUS MUSCULUS. References: UniProt: P15208 |
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-Sugars , 2 types, 2 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#4: Polysaccharide | alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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#5: Sugar | ChemComp-NAG / |
-Non-polymers , 4 types, 391 molecules ![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/MPD.gif)
![](data/chem/img/MRD.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MPD.gif)
![](data/chem/img/MRD.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#6: Chemical | ChemComp-PO4 / | ||||
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#7: Chemical | #8: Chemical | ChemComp-MRD / ( | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.02 Å3/Da / Density % sol: 59.33 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: K/Na-Phosphate, MPD, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K |
Crystal grow | *PLUS Details: Stura, E.A., (1992) J. Mol. Biol., 228, 975. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: IMAGE PLATE / Date: Feb 13, 2000 / Details: Flat mirror (vertical focusing) |
Radiation | Monochromator: single crystal Si(311) bent monochromator (horizontal focusing) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.35→30 Å / Num. obs: 117515 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 16.5 Å2 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 23.95 |
Reflection shell | Resolution: 1.35→1.37 Å / Redundancy: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.13 / Num. unique all: 5606 / Rsym value: 0.813 / % possible all: 95.3 |
Reflection | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.053 |
Reflection shell | *PLUS % possible obs: 95.3 % / Num. unique obs: 5606 / Rmerge(I) obs: 0.813 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 9.96 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.35→18.35 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.35→1.385 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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