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- PDB-1ol0: Crystal structure of a camelised human VH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ol0
タイトルCrystal structure of a camelised human VH
要素IMMUNOGLOBULIN G
キーワードIMMUNOGLOBULIN / CAMELISED VARIABLE HEAVY DOMAIN
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Dottorini, T. / Vaughan, C.K. / Walsh, M.A. / Losurdo, P. / Sollazzo, M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of a Human Vh: Requirements for Maintaining a Monomeric Fragment
著者: Dottorini, T. / Vaughan, C.K. / Walsh, M.A. / Losurdo, P. / Sollazzo, M.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Inhibition of the Hepatitis C Virus Ns3/4A Protease. The Crystal Structures of Two Protease-Inhibitor Complexes
著者: Dimarco, S. / Rizzi, M. / Volpari, C. / Walsh, M.A. / Narjes, F. / Colarusso, S. / Defrancesco, R. / Matassa, V.G. / Sollazzo, M.
#2: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1997
タイトル: Affinity Selection of a Camelized V(H) Domain Antibody Inhibitor of Hepatitis C Virus Ns3 Protease
著者: Martin, F. / Volpari, C. / Steinkuhler, C. / Dimasibrunetti, M. / Biasiol, G. / Altamura, S. / Cortese, R. / Defrancesco, R. / Sollazzo, M.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Rearrangement of the Former Vl Interface in the Solution Structure of a Camelised, Single Antibody Vh Domain
著者: Riechmann, L.
履歴
登録2003年8月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IMMUNOGLOBULIN G
B: IMMUNOGLOBULIN G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,45012
ポリマ－26,5092
非ポリマー94110
水6,990388
1
A: IMMUNOGLOBULIN G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7196
ポリマ－13,2541
非ポリマー4645
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: IMMUNOGLOBULIN G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7316
ポリマ－13,2541
非ポリマー4765
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)75.300, 75.300, 101.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999943, -0.009568, -0.00477), (0.001752, -0.586769, 0.809753), (-0.010547, 0.809698, 0.586752)
ベクター: 95.6402, 37.7088, -18.9345)

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要素

#1: 抗体 IMMUNOGLOBULIN G


分子量: 13254.387 Da / 分子数: 2 / 断片: VARIABLE HEAVY DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 388 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.5 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: CRYSTALS GREW FROM 4 MICROLITRE HANGING DROPS FORMED BY MIXING 2 MICROLITERS OF PROTEIN AT A CONCENTRATION OF 5MG/ML WITH 2 MICROLITERS OF RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 15-20% (W/V) PEG 8000, ...詳細: CRYSTALS GREW FROM 4 MICROLITRE HANGING DROPS FORMED BY MIXING 2 MICROLITERS OF PROTEIN AT A CONCENTRATION OF 5MG/ML WITH 2 MICROLITERS OF RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 15-20% (W/V) PEG 8000, 0.4 M AMMONIUM SULPHATE AND 0.1M HEPES AT PH 7.5.
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15 mg/mlprotein1drop
215-20 %(w/v)PEG80001reservoir
30.4 Mammonium sulfate1reservoir
40.1 MHEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2000年10月15日 / 詳細: TOROIDAL
放射モノクロメーター: DIAMON 100/GE 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 29910 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.227 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 71.5
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 25.2 Å / Num. measured all: 69437 / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.84 Å / % possible obs: 71.5 % / Rmerge(I) obs: 0.227 / Mean I/σ(I) obs: 1.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HCV

1hcv


解像度: 1.8→25.24 Å / SU B: 1.401 / SU ML: 0.044 / 交差検証法: THROUGHOUT EXCEPT IN LAST RO / ESU R: 0.095
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18015 1506 5 %RANDOM
Rwork0.15449 ---
obs0.15576 29892 94.95 %-
原子変位パラメータBiso mean: 17.342 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1850 0 55 388 2293
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 25.2 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.1802 / Rfactor Rwork: 0.1558
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONangle_d0.038
X-RAY DIFFRACTIONplane_restr0.044
X-RAY DIFFRACTIONchiral_restr0.096

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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