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- PDB-5lve: STRUCTURE OF THE VARIABLE DOMAIN OF HUMAN IMMUNOGLOBULIN K-4 LIGH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lve
タイトルSTRUCTURE OF THE VARIABLE DOMAIN OF HUMAN IMMUNOGLOBULIN K-4 LIGHT CHAIN LEN
要素BENCE-JONES PROTEIN LEN
キーワードIMMUNE SYSTEM / IMMUNOGLOBULIN / BENCE-JONES PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


CD22 mediated BCR regulation / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / immunoglobulin complex / Initial triggering of complement / FCGR activation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Role of phospholipids in phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / antigen binding ...CD22 mediated BCR regulation / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / immunoglobulin complex / Initial triggering of complement / FCGR activation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Role of phospholipids in phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / antigen binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of Complement cascade / Cell surface interactions at the vascular wall / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / blood microparticle / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / immune response / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold ...: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin kappa variable 4-1 / Immunoglobulin kappa variable 4-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Schiffer, M. / Huang, D.-B. / Chang, C.-H.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2000
タイトル: Change in dimerization mode by removal of a single unsatisfied polar residue located at the interface.
著者: Pokkuluri, P.R. / Cai, X. / Johnson, G. / Stevens, F.J. / Schiffer, M.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: A domain flip as a result of a single amino-acid substitution.
著者: Pokkuluri, P.R. / Huang, D.B. / Raffen, R. / Cai, X. / Johnson, G. / Stevens, P.W. / Stevens, F.J. / Schiffer, M.
履歴
登録1999年2月24日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32019年11月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BENCE-JONES PROTEIN LEN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6582
ポリマ－12,5931
非ポリマー651
水2,810156
1
A: BENCE-JONES PROTEIN LEN
ヘテロ分子

A: BENCE-JONES PROTEIN LEN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3174
ポリマ－25,1862
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area1700 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area10640 Å2
手法PISA, PQS
2
A: BENCE-JONES PROTEIN LEN
ヘテロ分子

A: BENCE-JONES PROTEIN LEN
ヘテロ分子

A: BENCE-JONES PROTEIN LEN
ヘテロ分子

A: BENCE-JONES PROTEIN LEN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6338
ポリマ－50,3724
非ポリマー2624
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z+1/31
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/31
Buried area4280 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area20590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.300, 106.300, 45.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-200-

ZN

21A-214-

HOH

31A-274-

HOH

41A-353-

HOH

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要素

#1: 抗体 BENCE-JONES PROTEIN LEN


分子量: 12592.961 Da / 分子数: 1 / 断片: G KAPPA CHAIN V-IV, VARIABLE DOMAIN, LIGHT CHAIN / 変異: Q89A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM83 / 参照: UniProt: P01625, UniProt: P06312*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細A ZN+2 ION (RESIDUE 200) AND THREE WATERS (RESIDUES 214, 274 AND 353) ARE LOCATED ON SYMMETRY AXES ...A ZN+2 ION (RESIDUE 200) AND THREE WATERS (RESIDUES 214, 274 AND 353) ARE LOCATED ON SYMMETRY AXES AND THEIR OCCUPANCY IS SET TO 0.5
配列の詳細Q89A MUTANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 2.0 M AMMONIUM SULFATE, 0.1M HEPES PH 7.5, 1MM ZINC ACETATE
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
21.8 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium HEPES1reservoir
40.001 Mzinc acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 7471 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 6.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 15.7 % / Rmerge(I) obs: 0.242 / Mean I/σ(I) obs: 6.8 / % possible all: 88.3
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.3精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LVE WITH GLN89 CHANGED TO ALA

1lve


解像度: 2→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high rms absF: 388280.78 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED THE LAST TWO RESIDUES (LYS-107 AND ARG-108) ARE NOT WELL DEFINED IN THE DENSITY MAPS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 949 10.4 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs-9087 87.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 73.8 Å2 / ksol: 0.5 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.32 Å2-3.57 Å20 Å2
2---1.32 Å20 Å2
3---2.63 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数883 0 1 156 1040
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it0.721.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.22
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.182
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it1.812.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.04 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.186 36 10.5 %
Rwork0.166 308 -
obs--60.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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