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- PDB-1eb1: Complex structure of human thrombin with N-methyl-arginine inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eb1
タイトルComplex structure of human thrombin with N-methyl-arginine inhibitor
要素
  • 3-CYCLOHEXYL-D-ALANYL-L-PROLYL-N~2~-METHYL-L-ARGININE
  • PEPTIDE INHIBITOR
  • THROMBIN HEAVY CHAIN
  • THROMBIN LIGHT CHAIN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEINASE / BLOOD COAGULATION / CALCIUM-BINDING / GLYCOPROTEIN / KRINGLE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway ...cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-cyclohexyl-D-alanyl-L-prolyl-N~2~-methyl-L-arginine / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Friedrich, R. / Steinmetzer, T. / Bode, W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: The Methyl Group of N(Alpha)(Me)Arg-Containing Peptides Disturbs the Active-Site Geometry of Thrombin, Impairing Efficient Cleavage
著者: Friedrich, R. / Steinmetzer, T. / Huber, R. / Sturzebecher, J. / Bode, W.
履歴
登録2001年7月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22012年11月21日Group: Data collection / Database references / Other
改定 1.32012年11月30日Group: Other
改定 1.42017年2月8日Group: Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.52018年6月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn
改定 1.62023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "HB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "HB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEPTIDE INHIBITOR
H: THROMBIN HEAVY CHAIN
L: THROMBIN LIGHT CHAIN
B: 3-CYCLOHEXYL-D-ALANYL-L-PROLYL-N~2~-METHYL-L-ARGININE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4314
ポリマ－34,4314
非ポリマー00
水5,765320
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.839, 71.508, 71.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.34, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-2030-

HOH

21H-2099-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド PEPTIDE INHIBITOR


分子量: 1209.257 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#2: タンパク質 THROMBIN HEAVY CHAIN


分子量: 29594.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: BLOOD / 参照: UniProt: P00734
#3: タンパク質・ペプチド THROMBIN LIGHT CHAIN


分子量: 3188.627 Da / 分子数: 1 / Fragment: CATALYTIC DOMAIN RESIDUES 364-620 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: BLOOD / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#4: タンパク質・ペプチド 3-CYCLOHEXYL-D-ALANYL-L-PROLYL-N~2~-METHYL-L-ARGININE


タイプ: Peptide-like / クラス: トロンビン阻害剤 / 分子量: 438.565 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
参照: 3-cyclohexyl-D-alanyl-L-prolyl-N~2~-methyl-L-arginine
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細BASED ON THE PRIMARY PUBLICATION J MOL BIOL. 2002 MAR 1;316(4):869- 74, THE LIGAND E1A WAS THE N- ...BASED ON THE PRIMARY PUBLICATION J MOL BIOL. 2002 MAR 1;316(4):869- 74, THE LIGAND E1A WAS THE N-TERMINAL FRAGMENT CLEAVED FROM THE DESIGNED BIVALENT PEPTIDIC THROMBIN INHIBITOR. THE C-TERMINAL FRAGMENT OF THIS INHIBITOR IS REPRESENTED BY CHAIN A, E1A IS BUILT WITH TERMINAL OXT THAT IS NOT OBSERVED, CONSIDERING THE NATURE OF PEPTIDASE CLEAVAGE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化pH: 8 / 詳細: PH 8.00
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: Steinmetzer, T., (2000) Biol. Chem., 381, 603.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→17 Å / Num. obs: 30387 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 16.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.89 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.298 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 92.6
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 17 Å / 冗長度: 2.2 % / Num. measured all: 156090
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2HGT

2hgt


解像度: 1.8→16.74 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1230607.77 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 1206 4 %SHELLS
Rwork0.191 ---
obs0.191 30147 93.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.69 Å20 Å2-2.93 Å2
2---2.51 Å20 Å2
3----1.18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→16.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2419 0 0 320 2739
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.04
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 179 3.7 %
Rwork0.263 4703 -
obs--91.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2TRI.PARTRI.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 17 Å / Num. reflection obs: 29169 / Rfactor Rfree: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.04

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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