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万見
- PDB-2wby: Crystal structure of human insulin-degrading enzyme in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wby
タイトルCrystal structure of human insulin-degrading enzyme in complex with insulin
要素
  • INSULIN A CHAIN
  • INSULIN B CHAIN
  • INSULIN-DEGRADING ENZYME
キーワードHYDROLASE/HORMONE / GLUCOSE METABOLISM / CARBOHYDRATE METABOLISM / DISEASE MUTATION / DIABETES MELLITUS / ZINC / DIOXANE / INSULIN / HORMONE / SECRETED / PROTEASE / DISULFIDE BOND / PHARMACEUTICAL / METALLOPROTEASE / HUMAN INSULIN-DEGRADNG ENZYME / HYDROLASE / CYTOPLASM / POLYMORPHISM / METAL-BINDING / CLEAVAGE ON PAIR OF BASIC RESIDUES / HYDROLASE-HORMONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / insulin binding / negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process ...insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / insulin binding / negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / regulation of aerobic respiration / negative regulation of feeding behavior / peptide catabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / amyloid-beta clearance / regulation of amino acid metabolic process / peroxisomal matrix / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / positive regulation of dendritic spine maintenance / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / regulation of protein localization to plasma membrane / amyloid-beta metabolic process / fatty acid homeostasis / negative regulation of gluconeogenesis / negative regulation of lipid catabolic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / transport vesicle / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of protein metabolic process / NPAS4 regulates expression of target genes / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / endosome lumen / Regulation of insulin secretion / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / negative regulation of proteolysis / positive regulation of cell differentiation / Peroxisomal protein import / regulation of transmembrane transporter activity / insulin receptor binding / peptide binding / wound healing / protein catabolic process / regulation of synaptic plasticity / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / metalloendopeptidase activity / positive regulation of neuron projection development / cognition / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / positive regulation of protein catabolic process / glucose metabolic process / positive regulation of protein binding / peroxisome / cell-cell signaling / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / regulation of protein localization / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / virus receptor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / basolateral plasma membrane / protease binding / secretory granule lumen
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin / Insulin-degrading enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Manolopoulou, M. / Guo, Q. / Malito, E. / Schilling, A.B. / Tang, W.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Molecular Basis of Catalytic Chamber-Assisted Unfolding and Cleavage of Human Insulin by Human Insulin Degrading Enzyme.
著者: Manolopoulou, M. / Guo, Q. / Malito, E. / Schilling, A.B. / Tang, W.J.
履歴
登録2009年3月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN-DEGRADING ENZYME
B: INSULIN-DEGRADING ENZYME
C: INSULIN A CHAIN
D: INSULIN B CHAIN
E: INSULIN A CHAIN
F: INSULIN B CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)238,0868
ポリマ－237,9556
非ポリマー1312
水13,007722
1
A: INSULIN-DEGRADING ENZYME
C: INSULIN A CHAIN
D: INSULIN B CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,0434
ポリマ－118,9783
非ポリマー651
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4430 Å2
ΔGint-64.42 kcal/mol
Surface area38420 Å2
手法PISA
2
B: INSULIN-DEGRADING ENZYME
E: INSULIN A CHAIN
F: INSULIN B CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,0434
ポリマ－118,9783
非ポリマー651
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4500 Å2
ΔGint-70.22 kcal/mol
Surface area38380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)262.319, 262.319, 90.609
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 INSULIN-DEGRADING ENZYME / INSULIN PROTEASE / INSULYSIN / INSULINASE


分子量: 114560.578 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 42-1019 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) PUBS520 / 参照: UniProt: P14735, insulysin
#2: タンパク質・ペプチド INSULIN A CHAIN


分子量: 2269.595 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 90-109 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#3: タンパク質・ペプチド INSULIN B CHAIN


分子量: 2147.518 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 25-43 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 722 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 110 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 111 TO GLN ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 110 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 111 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 171 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 178 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 257 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 414 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 573 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 590 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 789 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 812 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 819 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 904 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 966 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 974 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 110 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 111 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 171 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 178 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 257 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 414 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 573 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 590 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 789 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 812 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 819 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 904 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 966 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 974 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 10-13% PEG MME 5000, 100 MM HEPES PH 7.0, 4-14% TACSIMATE, 10% DIOXANE

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9
検出器検出器: CCD / 日付: 2007年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 109017 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2G47

2g47


解像度: 2.6→32.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 6.876 / SU ML: 0.148 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.299 / ESU R Free: 0.233 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 5438 5 %RANDOM
Rwork0.164 ---
obs0.167 103440 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0.01 Å2-0 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→32.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16202 0 2 722 16926
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.02216604
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1011.96622470
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.80951980
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.32424.573820
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.115152961
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.8921581
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1390.22428
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212641
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2420.28108
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3250.211409
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1690.2976
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.240.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2590.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1151.510208
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.881216092
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.42137218
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.424.56378
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 393 -
Rwork0.222 7559 -
obs--99.85 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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