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- PDB-1xda: STRUCTURE OF INSULIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xda
タイトルSTRUCTURE OF INSULIN
要素(FATTY ACID ACYLATED ...) x 2
キーワードHORMONE / METABOLIC ROLE / CHEMICAL ACTIVITY / INSULIN ALBUMIN / FATTY ACID / GLUCOSE METABOLISM / DIABETES
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / regulation of protein secretion / Insulin processing / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst ...negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / regulation of protein secretion / Insulin processing / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / activation of protein kinase B activity / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of protein localization to plasma membrane / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / transport vesicle / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of brown fat cell differentiation / insulin-like growth factor receptor binding / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / endosome lumen / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / wound healing / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / negative regulation of protein catabolic process / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / cognition / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / cell-cell signaling / glucose homeostasis / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHENOL / MYRISTIC ACID / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Whittingham, J.L. / Havelund, S. / Jonassen, I.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of a prolonged-acting insulin with albumin-binding properties.
著者: Whittingham, J.L. / Havelund, S. / Jonassen, I.
#1: ジャーナル: Diabetologia / 年: 1996
タイトル: Soluble, Fatty Acid Acylated Insulins Bind to Albumin and Show Protracted Action in Pigs
著者: Markussen, J. / Havelund, S. / Kurtzhals, P. / Andersen, A.S. / Halstrom, J. / Hasselager, E. / Larsen, U.D. / Ribel, U. / Schaffer, L. / Vad, K. / Jonassen, I.
#2: ジャーナル: Biopolymers / 年: 1992
タイトル: The Structure of a Rhombohedral R6 Insulin Hexamer that Binds Phenol
著者: Smith, G.D. / Dodson, G.G.
履歴
登録1996年12月18日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
B: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
C: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
D: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
E: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
F: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
G: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
H: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,56024
ポリマ－22,8668
非ポリマー1,69316
水2,774154
1
A: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
B: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,1406
ポリマ－5,7172
非ポリマー4234
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1720 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area3980 Å2
手法PISA
2
C: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
D: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,1406
ポリマ－5,7172
非ポリマー4234
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1870 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area4400 Å2
手法PISA
3
E: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
F: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,1406
ポリマ－5,7172
非ポリマー4234
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1160 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area4110 Å2
手法PISA
4
G: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
H: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,1406
ポリマ－5,7172
非ポリマー4234
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area4240 Å2
手法PISA
5
E: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
F: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
G: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
H: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子

E: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
F: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
G: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
H: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子

E: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
F: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
G: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
H: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,83936
ポリマ－34,29912
非ポリマー2,54024
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area21680 Å2
ΔGint-332 kcal/mol
Surface area12240 Å2
手法PISA
6
A: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
B: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
C: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
D: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子

A: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
B: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
C: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
D: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子

A: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
B: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
C: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
D: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,83936
ポリマ－34,29912
非ポリマー2,54024
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area23900 Å2
ΔGint-287 kcal/mol
Surface area12440 Å2
手法PISA
7
A: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
B: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子

A: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
B: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子

A: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
B: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,42018
ポリマ－17,1506
非ポリマー1,27012
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area7540 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area9770 Å2
手法PISA
8
E: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
F: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子

E: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
F: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子

E: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
F: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,42018
ポリマ－17,1506
非ポリマー1,27012
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5500 Å2
ΔGint-156 kcal/mol
Surface area10530 Å2
手法PISA
9
G: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
H: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子

G: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
H: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子

G: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
H: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,42018
ポリマ－17,1506
非ポリマー1,27012
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area7450 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area10440 Å2
手法PISA
10
C: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
D: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子

C: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
D: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子

C: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
D: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,42018
ポリマ－17,1506
非ポリマー1,27012
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area8150 Å2
ΔGint-129 kcal/mol
Surface area10880 Å2
手法PISA
11
E: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
F: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
G: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
H: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,28012
ポリマ－11,4334
非ポリマー8478
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4530 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area6630 Å2
手法PISA
12
A: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
B: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
C: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
D: FATTY ACID ACYLATED INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,28012
ポリマ－11,4334
非ポリマー8478
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5190 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area6770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.752, 78.752, 79.199
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-30-

ZN

21B-31-

CL

31D-30-

ZN

41D-31-

CL

51F-30-

ZN

61F-31-

CL

71H-30-

ZN

81H-31-

CL

91B-57-

HOH

101D-53-

HOH

111F-51-

HOH

121H-47-

HOH

-
要素

-
FATTY ACID ACYLATED ... , 2種, 8分子 ACEGBDFH

#1: タンパク質・ペプチド
FATTY ACID ACYLATED INSULIN / NN304 INSULIN


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド
FATTY ACID ACYLATED INSULIN / NN304 INSULIN


分子量: 3332.849 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 5種, 170分子

#3: 化合物
ChemComp-IPH / PHENOL


分子量: 94.111 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6O
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物
ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID


分子量: 228.371 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細AT THE END OF CHAINS B, D, F, AND H, ATOM C1 OF A FATTY ACID (RESIDUE 30) IS COVALENTLY LINKED TO ...AT THE END OF CHAINS B, D, F, AND H, ATOM C1 OF A FATTY ACID (RESIDUE 30) IS COVALENTLY LINKED TO THE NZ ATOM OF A LYS SIDE CHAIN (RESIDUE 29).

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 8.2
詳細: HANGING DROP, 0.1M TRI-SODIUM CITRATE, 6% (W/V) TRIS, 0.02% (W/V) ZINC ACETATE, PH 8.2.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
17.5 mg/mlNN304 insulin1drop
20.02 M1dropHCl
30.1 Mtrisodium citrate1reservoir
46 %(w/v)Tris1reservoir
50.02 %(w/v)zinc acetate1reservoir
65 %(w/v)phenol solution1reservoir
7ethanol1reservoir0.010-0.060ml

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.93
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→15 Å / Num. obs: 16624 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 17.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.278 / % possible all: 73
反射
*PLUS
Num. measured all: 40024
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 72.7 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4-IODOPHENOL INSULIN DIMER

解像度: 1.8→15 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.174 --
obs-16624 98 %
原子変位パラメータBiso mean: 19.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1592 0 96 154 1842
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.030.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.632
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.273
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.992
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.033
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.080.1
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.180.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.280.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.270.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.57
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor15.715
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor24.720
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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