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- PDB-2g47: Crystal structure of human insulin-degrading enzyme in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2g47
タイトルCrystal structure of human insulin-degrading enzyme in complex with amyloid-beta (1-40)
要素
  • Insulin-degrading enzyme
  • amyloid protein beta A4
キーワードHYDROLASE / protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


insulysin / beta-endorphin binding / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / cytosolic proteasome complex / amyloid-beta complex ...insulysin / beta-endorphin binding / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / cytosolic proteasome complex / amyloid-beta complex / microglia development / negative regulation of presynapse assembly / collateral sprouting in absence of injury / cytosolic mRNA polyadenylation / synaptic assembly at neuromuscular junction / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / regulation of synapse structure or activity / axo-dendritic transport / regulation of Wnt signaling pathway / axon midline choice point recognition / astrocyte activation involved in immune response / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / insulin binding / regulation of aerobic respiration / ciliary rootlet / Golgi-associated vesicle / PTB domain binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of amyloid fibril formation / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / neuron remodeling / peptide catabolic process / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / suckling behavior / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / positive regulation of protein metabolic process / dendrite development / amyloid-beta clearance / TRAF6 mediated NF-kB activation / modulation of excitatory postsynaptic potential / peroxisomal matrix / presynaptic active zone / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / signaling receptor activator activity / The NLRP3 inflammasome / negative regulation of long-term synaptic potentiation / neuromuscular process controlling balance / transition metal ion binding / regulation of multicellular organism growth / intracellular copper ion homeostasis / regulation of presynapse assembly / amyloid-beta metabolic process / negative regulation of neuron differentiation / ECM proteoglycans / spindle midzone / positive regulation of T cell migration / positive regulation of protein binding / forebrain development / smooth endoplasmic reticulum / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of chemokine production / Insulin receptor recycling / clathrin-coated pit / Notch signaling pathway / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / negative regulation of proteolysis / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / peptide binding / Mitochondrial protein degradation / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / axonogenesis / response to interleukin-1 / cholesterol metabolic process / positive regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of mitotic cell cycle / protein serine/threonine kinase binding / proteolysis involved in protein catabolic process / Peroxisomal protein import / platelet alpha granule lumen / positive regulation of glycolytic process / adult locomotory behavior / dendritic shaft / central nervous system development / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of interleukin-1 beta production / trans-Golgi network membrane / endosome lumen / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / learning / astrocyte activation / positive regulation of JNK cascade / Post-translational protein phosphorylation / locomotory behavior / microglial cell activation / protein catabolic process
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / : / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / : / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / PH-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / Amyloid-beta precursor protein / Insulin-degrading enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Shen, Y. / Tang, W.-J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2006
タイトル: Structures of human insulin-degrading enzyme reveal a new substrate recognition mechanism.
著者: Shen, Y. / Joachimiak, A. / Rosner, M.R. / Tang, W.J.
履歴
登録2006年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-degrading enzyme
B: Insulin-degrading enzyme
C: amyloid protein beta A4
D: amyloid protein beta A4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)238,2786
ポリマ－238,1024
非ポリマー1762
水19,2041066
1
A: Insulin-degrading enzyme
C: amyloid protein beta A4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,1393
ポリマ－119,0512
非ポリマー881
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2180 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area38050 Å2
手法PISA
2
B: Insulin-degrading enzyme
D: amyloid protein beta A4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,1393
ポリマ－119,0512
非ポリマー881
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area38190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)262.433, 262.433, 90.706
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
詳細The biological assembly is a monomer.

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要素

#1: タンパク質 Insulin-degrading enzyme / Insulysin / Insulinase / Insulin protease


分子量: 114715.141 Da / 分子数: 2 / 変異: E111Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDE / プラスミド: pProEx / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P14735, insulysin
#2: タンパク質・ペプチド amyloid protein beta A4


分子量: 4335.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in Homo sapiens (Humans)
参照: UniProt: P05067*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / 1,4-ジオキサン


分子量: 88.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1066 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.49 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% PEGMME 5000, 0.1M HEPES, 10% diaoxane, 5% tacsimate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月23日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 194459 / Num. obs: 194459 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 19.2 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 24.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 77

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→29.77 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 114223.13 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 18633 10 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 187264 90.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.4308 Å2 / ksol: 0.37074 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.06 Å21.21 Å20 Å2
2---3.06 Å20 Å2
3---6.12 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→29.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15884 0 12 1066 16962
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.291.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.462.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 2333 9.9 %
Rwork0.26 21339 -
obs--69 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3dox.pardox.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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