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- PDB-1q4v: CRYSTAL STRUCTURE OF ALLO-ILEA2-INSULIN, AN INACTIVE CHIRAL ANALO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q4v
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF ALLO-ILEA2-INSULIN, AN INACTIVE CHIRAL ANALOGUE: IMPLICATIONS FOR THE MECHANISM OF RECEPTOR
要素(Insulin) x 2
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / allo-Ile-A2-insulin / protein unfolding / insulin receptor / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of feeding behavior / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst ...negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of feeding behavior / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / activation of protein kinase B activity / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / transport vesicle / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / cognition / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHENOL / : / Insulin
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wan, Z.L. / Xu, B. / Chu, Y.C. / Katsoyannis, P.G. / Weiss, M.A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of allo-Ile(A2)-insulin, an inactive chiral analogue: implications for the mechanism of receptor binding.
著者: Wan, Z.L. / Xu, B. / Chu, Y.C. / Katsoyannis, P.G. / Weiss, M.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: CHIRAL MUTAGENESIS OF INSULIN'S HIDDEN RECEPTOR-BINDING SURFACE: STRUCTURE OF AN ALLO-ISOLEUCINE (A2) ANALOGUE
著者: Xu, B. / Hua, Q.X. / NAKAGAWA, S.H. / JIA, W. / CHU, Y.C. / KASOYANNIS, P.G. / WEISS, M.A.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2002
タイトル: A CAVITY-FORMING MUTATION IN INSULIN INDUCES SEGMENTAL UNFOLDING OF A SURROUNDING ALPHA-HELIX
著者: XU, B. / HUA, Q.X. / NAKAGAWA, S.H. / JIA, W. / CHU, Y.C. / KATSOYANNIS, P.G. / WEISS, M.A.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: NON-STANDARD INSULIN DESIGN: STRUCTURE-ACTIVITY RELATIONSHIPS AT THE PERIPHERY OF THE INSULIN Receptor
著者: WEISS, M.A. / WAN, Z. / ZHAO, M. / CHU, Y.C. / NAKAGAWA, S.H. / BURKE, G.T. / JIA, W. / HELLMICH, R. / KATSOYANNIS, P.G.
#4: ジャーナル: Trends Biochem.Sci. / 年: 1999
タイトル: IS PROTEIN FOLDING HIERARCHIC? I. LOCAL STRUCTURE AND PEPTIDE FOLDING
著者: BALDWIN, R.L. / ROSE, G.D.
#5: ジャーナル: Trends Biochem.Sci. / 年: 1999
タイトル: IS PROTEIN FOLDING HIERARCHIC? II. FOLDING INTERMEDIATES AND TRANSITION STATES
著者: BALDWIN, R.L. / ROSE, G.D.
履歴
登録2003年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2003年8月19日ID: 1PC1
改定 1.02003年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8607
ポリマ－11,6354
非ポリマー2253
水1,15364
1
A: Insulin
B: Insulin
ヘテロ分子

A: Insulin
B: Insulin
ヘテロ分子

A: Insulin
B: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6499
ポリマ－17,4536
非ポリマー1963
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area5440 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area10190 Å2
手法PISA
2
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子

C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子

C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,93212
ポリマ－17,4536
非ポリマー4796
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area6330 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area10480 Å2
手法PISA
3
A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子

A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子

A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,58121
ポリマ－34,90612
非ポリマー6759
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area18730 Å2
ΔGint-255 kcal/mol
Surface area13710 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)80.487, 80.487, 37.939
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-101-

ZN

21D-102-

ZN

詳細The crystallographic asymmetry unit of insulin consists of two monomers each consisting two heterochains. The entry presents coordinates for monomer 1 (chain indicators A and B)and monomer 2 (chain indicators C and D). There are two zinc ions per insulin hexamer located on the three-fold axis. The conformations of two monomers are different the result of B changed in conformation of the first residues of the B-chain. The biological assembly is a hexamer generated from the dimer in the asymmetric unit by the operations: -y,x-y,z and -x+y,-x,z

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 断片: INSULIN A CHAIN / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PROTEIN WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THE PROTEIN IS NATURALLY FOUND IN Homo Sapiens (human).
参照: GenBank: AAA59172, UniProt: P01308*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Insulin


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 2 / 断片: INSULIN B CHAIN / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PROTEIN WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THE PROTEIN IS NATURALLY FOUND IN Homo Sapiens (human).
参照: GenBank: AAA59172, UniProt: P01308*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-IPH / PHENOL / フェノ-ル


分子量: 94.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.48 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: Tris, sodium citrate, acetone, phenol, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290.0K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
20.02 M1dropHCl
30.02 MTris-HCl1reservoir
40.05 Msodium citrate1reservoir
55 %acetone1reservoir
60.03 %phenol1reservoir
70.01 %zinc acetate1reservoirpH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年11月12日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→23.24 Å / Num. obs: 5897 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.07 % / Biso Wilson estimate: 26.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 43.1
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.301 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 543 / % possible all: 89.3
反射
*PLUS
最低解像度: 23.2 Å / Num. obs: 5892
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.3 % / 冗長度: 1.27 % / Num. unique obs: 543

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1TRZ

1trz


解像度: 2→23.24 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 613 10.4 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs-5892 98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: Flat model / Bsol: 37.6603 Å2 / ksol: 0.29202 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.18 Å22.43 Å20 Å2
2---2.18 Å20 Å2
3---6.82 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→23.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数810 0 9 64 883
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.472
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.052
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.12.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 89 9.6 %
Rwork0.331 753 -
obs-753 80.6 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 23.2 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.07 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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