[日本語] English
万見
- PDB-1qiy: HUMAN INSULIN HEXAMERS WITH CHAIN B HIS MUTATED TO TYR COMPLEXED ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qiy
タイトルHUMAN INSULIN HEXAMERS WITH CHAIN B HIS MUTATED TO TYR COMPLEXED WITH PHENOL
要素
  • INSULIN A CHAIN
  • INSULIN B CHAIN
キーワードHORMONE / GLUCOSE METABOLISM / DIABETES / INSULIN MUTANT
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / regulation of protein secretion / Insulin processing / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst ...negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / regulation of protein secretion / Insulin processing / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / activation of protein kinase B activity / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of protein localization to plasma membrane / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / transport vesicle / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of brown fat cell differentiation / insulin-like growth factor receptor binding / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / endosome lumen / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import across plasma membrane / insulin receptor binding / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / wound healing / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / regulation of synaptic plasticity / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / cognition / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / cell-cell signaling / glucose homeostasis / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Tang, L. / Whittingham, J.L. / Verma, C.S. / Caves, L.S.D. / Dodson, G.G.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Structural Consequences of the B5 Histidine --> Tyrosine Mutation in Human Insulin Characterized by X-Ray Crystallography and Conformational Analysis.
著者: Tang, L. / Whittingham, J.L. / Verma, C.S. / Caves, L.S.D. / Dodson, G.G.
履歴
登録1999年6月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.01999年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月3日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32024年5月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN
C: INSULIN A CHAIN
D: INSULIN B CHAIN
E: INSULIN A CHAIN
F: INSULIN B CHAIN
G: INSULIN A CHAIN
H: INSULIN B CHAIN
I: INSULIN A CHAIN
J: INSULIN B CHAIN
K: INSULIN A CHAIN
L: INSULIN B CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,82222
ポリマ－35,05612
非ポリマー76610
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19990 Å2
ΔGint-238.9 kcal/mol
Surface area14140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.100, 62.080, 48.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.87, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS A 2ZN INSULIN HEXAMER,CONSISTING OF THREE EQUIVALENT DIMERS RELATED BY A NON-CRYSTALLOGRAPHIC 3-FOLD SYMMETRY AXIS. THE ZINC AND CHLORIDE IONS ARE LOCATED ON THIS 3-FOLD AXIS.

-
要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 12分子 ACEGIKBDFHJL

#1: タンパク質・ペプチド
INSULIN A CHAIN / B5TYR_R6_PHN


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド
INSULIN B CHAIN / B5TYR_R6_PHN


分子量: 3458.980 Da / 分子数: 6 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 4種, 101分子

#3: 化合物
ChemComp-IPH / PHENOL


分子量: 94.111 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6O
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, HIS 29 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, HIS 29 TO TYR ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, HIS 29 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, HIS 29 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, HIS 29 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, HIS 29 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN J, HIS 29 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN L, HIS 29 TO TYR
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 6.8
詳細: CRYSTALLISATION IN BATCH, 10 MG B5 TYR INSULIN DISSOLVED IN 2 ML 0.02M HCL. TO THIS ADDED 0.1 ML 0.12M ZINC ACETATE, 1.5 ML 0.2 M TRI-SODIUM CITRATE, 0.4 ML 2.5% (AQ.) PHENOL AND 120 MG NACL. ...詳細: CRYSTALLISATION IN BATCH, 10 MG B5 TYR INSULIN DISSOLVED IN 2 ML 0.02M HCL. TO THIS ADDED 0.1 ML 0.12M ZINC ACETATE, 1.5 ML 0.2 M TRI-SODIUM CITRATE, 0.4 ML 2.5% (AQ.) PHENOL AND 120 MG NACL. PH ADJUSTED TO 6.5-7.8 .
結晶化
*PLUS
手法: batch method / PH range low: 7.8 / PH range high: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
20.02 M112 mlHCl
30.12 Mzinc acetate110.1 ml
40.2 Mtrisodium citrate111.5 ml
52.5 %phenol110.4 ml
1insulin11
611NaCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MULTIWIRE SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年1月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→36.8 Å / Num. obs: 13832 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 34.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 95.5
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.5 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
PROLSQ精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: R6 (NATIVE) INSULIN

解像度: 2.3→36.8 Å / σ(F): 0
詳細: THE FOLLOWING SIDECHAINS HAVE BEEN ASSIGNED ZERO OCCUPANCIES DUE TO DISORDER, A4, A14, B13, B21, B29, B30, C4, D1, E5, F1, F21, F25, G4, H13, H21, J21, L1, L21, L30 THE FOLLOWING CHAIN ...詳細: THE FOLLOWING SIDECHAINS HAVE BEEN ASSIGNED ZERO OCCUPANCIES DUE TO DISORDER, A4, A14, B13, B21, B29, B30, C4, D1, E5, F1, F21, F25, G4, H13, H21, J21, L1, L21, L30 THE FOLLOWING CHAIN TERMINAL RESIDUES HAVE BEEN ASSIGNED ZERO OCCUPANCIES DUE TO DISORDER, D29-D30, F29-F30, H29-H30, J29-J30
Rfactor反射数%反射
Rwork0.186 --
all-13832 -
obs-13832 92 %
原子変位パラメータBiso mean: 35.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→36.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2442 0 46 91 2579
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0370.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0340.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.73
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it45
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it7.37
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it8.610
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0170.025
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.140.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1820.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2610.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2790.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.17
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor19.215
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor13.420
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る