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- PDB-2uwe: Large CDR3a loop alteration as a function of MHC mutation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2uwe
タイトルLarge CDR3a loop alteration as a function of MHC mutation
要素
  • AHIII TCR ALPHA CHAIN
  • AHIII TCR BETA CHAIN
  • BETA-2-MICROGLOBULIN
  • HLA CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A-2 ALPHA CHAIN
  • UNCHARACTERIZED PROTEIN C15ORF24
キーワードIMMUNE SYSTEM / HOST-VIRUS INTERACTION / PYRROLIDONE CARBOXYLIC ACID / GLYCOPROTEIN / TRANSMEMBRANE / MHC I / MEMBRANE / RECEPTOR / CLASS I MHC / HYPOTHETICAL PROTEIN / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / IMMUNOGLOBULIN / IMMUNE RESPONSE / TCR-PMHC COMPLEX / T CELL SIGNALING / DISEASE MUTATION
機能・相同性
機能・相同性情報


EMC complex / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / positive regulation of memory T cell activation / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / TAP complex binding / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation ...EMC complex / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / positive regulation of memory T cell activation / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / TAP complex binding / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / T cell receptor complex / CD8 receptor binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / beta-2-microglobulin binding / endoplasmic reticulum exit site / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / detection of bacterium / T cell receptor binding / negative regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / transferrin transport / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Interferon alpha/beta signaling / Modulation by Mtb of host immune system / specific granule lumen / positive regulation of type II interferon production / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / negative regulation of epithelial cell proliferation / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / sensory perception of smell / antibacterial humoral response / positive regulation of cellular senescence / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway / T cell receptor signaling pathway / negative regulation of neuron projection development / carbohydrate binding / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / adaptive immune response / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / cell surface receptor signaling pathway / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / signaling receptor binding / lysosomal membrane / innate immune response / external side of plasma membrane / focal adhesion / endoplasmic reticulum membrane / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
ER membrane protein complex subunit 7, beta-sandwich domain / ER membrane protein complex subunit 7 / ER membrane protein complex subunit 7, beta-sandwich domain / Carbohydrate-binding-like fold / : / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains ...ER membrane protein complex subunit 7, beta-sandwich domain / ER membrane protein complex subunit 7 / ER membrane protein complex subunit 7, beta-sandwich domain / Carbohydrate-binding-like fold / : / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / Immunoglobulin V-Type / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin V-set domain / : / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / T-cell receptor beta chain V region C5 / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / Beta-2-microglobulin / Endoplasmic reticulum membrane protein complex subunit 7
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Miller, P.J. / Pazy, Y. / Conti, B. / Riddle, D. / Biddison, W.E. / Appella, E. / Collins, E.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Single Mhc Mutation Eliminates Enthalpy Associated with T Cell Receptor Binding.
著者: Miller, P.J. / Pazy, Y. / Conti, B. / Riddle, D. / Appella, E. / Collins, E.J.
履歴
登録2007年3月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A-2 ALPHA CHAIN
B: BETA-2-MICROGLOBULIN
C: UNCHARACTERIZED PROTEIN C15ORF24
E: AHIII TCR ALPHA CHAIN
F: AHIII TCR BETA CHAIN
H: HLA CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A-2 ALPHA CHAIN
I: BETA-2-MICROGLOBULIN
J: UNCHARACTERIZED PROTEIN C15ORF24
L: AHIII TCR ALPHA CHAIN
M: AHIII TCR BETA CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,60010
ポリマ－186,60010
非ポリマー00
水3,783210
1
A: HLA CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A-2 ALPHA CHAIN
B: BETA-2-MICROGLOBULIN
C: UNCHARACTERIZED PROTEIN C15ORF24
E: AHIII TCR ALPHA CHAIN
F: AHIII TCR BETA CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,3005
ポリマ－93,3005
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12440 Å2
ΔGint-77.5 kcal/mol
Surface area46230 Å2
手法PQS
2
H: HLA CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A-2 ALPHA CHAIN
I: BETA-2-MICROGLOBULIN
J: UNCHARACTERIZED PROTEIN C15ORF24
L: AHIII TCR ALPHA CHAIN
M: AHIII TCR BETA CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,3005
ポリマ－93,3005
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12390 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area46140 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)93.489, 84.178, 121.773
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

-
タンパク質 , 4種, 8分子 AHBIELFM

#1: タンパク質 HLA CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A-2 ALPHA CHAIN / HLA-A201 / MHC CLASS I ANTIGEN A*2


分子量: 31824.176 Da / 分子数: 2 / 断片: ECTO-DOMAIN, RESIDUES 25-299 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: MUTATION OF HLA-A2.1 AT POSITION 163, THREONINE TO ALANINE
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / Variant: T163A / プラスミド: PLM1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: P01892, UniProt: P04439*PLUS
#2: タンパク質 BETA-2-MICROGLOBULIN


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 21-119 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: HAS EXTRA METHIONINE DUE TO ESCHERICHIA COLI EXPRESSION
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHN1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: P61769
#4: タンパク質 AHIII TCR ALPHA CHAIN


分子量: 21656.322 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 株: B6 / Cell: T CELL / 細胞株: AHIII T CELL CLONE / プラスミド: PLM1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): RIL
#5: タンパク質 AHIII TCR BETA CHAIN


分子量: 26890.883 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 株: B6 / Cell: T CELL / 細胞株: AHIII T CELL CLONE / プラスミド: PLM1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: P04213*PLUS

-
タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 212分子 CJ

#3: タンパク質・ペプチド UNCHARACTERIZED PROTEIN C15ORF24 / SELF-PEPTIDE / P1049


分子量: 1049.263 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 4-12 / 由来タイプ: 合成
詳細: SELF-PEPTIDE RECOGNIZED BY AHIII T CELL WHEN PRESENTED BY HLA-A2.1.
由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NPA0
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 187 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, THR 187 TO ALA
Has protein modificationY
配列の詳細MUTANT T163A ADDITIONAL METHIONINE AT N-TERMINUS DUE TO EXPRESSION IN E. COLI

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.8 / 詳細: 14% PEG 8000, 1 M NACL, 25 MM HEPES, PH 7.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月3日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. obs: 76682 / % possible obs: 83.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.76 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.37→2.49 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 1.64 / % possible all: 67.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LP9

1lp9


解像度: 2.4→121 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 21.998 / SU ML: 0.25 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.846 / ESU R Free: 0.351 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 52-58 IN THE TCR CHAINS E AND L ARE COMPLETELY DISORDERED AND THUS HAVE AN OCCUPANCY OF 0.0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 3142 5 %RANDOM
Rwork0.24 ---
obs0.243 59694 84.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.59 Å20 Å20.28 Å2
2--0.86 Å20 Å2
3----1.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→121 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13140 0 0 210 13350
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.02113324
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.041.92918109
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.11751603
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.83223.57647
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.284152137
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4171582
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.21911
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0210330
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1610.25008
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2920.28751
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1090.2543
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2770.288
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1920.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3011.58329
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.377213001
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.53535880
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.794.55108
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.419 187 -
Rwork0.338 3469 -
obs--67.23 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.01160.51880.14953.32610.80372.28220.0646-0.0798-0.0825-0.0878-0.0243-0.00290.0247-0.127-0.0404-0.17750.04120.0472-0.18350.0453-0.218915.979-1.82419.663
21.4929-0.2188-0.4384.2927-3.31026.66830.139-0.3246-0.2561-0.2017-0.0885-0.02140.28360.0492-0.0506-0.03430.0539-0.001-0.05490.0045-0.075312.739-2.57154.655
32.6109-1.0703-1.14634.65923.88835.107-0.1211-0.06110.03750.2513-0.05970.41510.1069-0.53820.1807-0.09380.03450.01660.05640.0583-0.1652-1.1265.58238.988
42.0403-0.3851-0.22630.807-0.34671.5434-0.00130.0694-0.021-0.0037-0.0060.072-0.1483-0.04820.0072-0.0783-0.01380.0388-0.1257-0.0062-0.141626.3540.493-7.443
53.8007-1.6613-0.31143.18710.68132.17970.10630.31030.1742-0.0986-0.1225-0.1178-0.17810.19660.0161-0.0984-0.0527-0.02530.06150.0509-0.105633.7880.43-38.773
62.59510.1418-0.14232.97980.612.8943-0.0065-0.0563-0.0245-0.0298-0.0140.01850.2233-0.20740.0205-0.2079-0.01950.0567-0.18010.021-0.216716.15440.69424.561
72.00160.384-0.68024.5406-4.50918.02160.0667-0.1579-0.2191-0.02340.1116-0.05850.3119-0.0077-0.1784-0.09250.0363-0.0049-0.1004-0.0471-0.064413.19839.6159.718
83.0614-0.5609-1.12224.59753.30765.5102-0.08660.08460.11910.20530.09440.25430.0751-0.3904-0.0078-0.17750.00260.0206-0.0320.0852-0.154-0.81948.23344.076
91.8758-0.5827-0.19960.7828-0.47092.06-0.06050.0611-0.0718-0.05890.04890.071-0.1216-0.13520.0117-0.1119-0.04240.0323-0.1377-0.0193-0.137626.62242.896-2.493
104.3365-2.2185-0.31552.98270.182.24470.22940.29810.1034-0.2303-0.1948-0.1018-0.28380.2048-0.0345-0.0084-0.0349-0.04280.0627-0.0059-0.084134.31743.6-33.689
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 183
2X-RAY DIFFRACTION1C1 - 9
3X-RAY DIFFRACTION2A184 - 275
4X-RAY DIFFRACTION3B0 - 99
5X-RAY DIFFRACTION4E0 - 116
6X-RAY DIFFRACTION4F1 - 116
7X-RAY DIFFRACTION5E117 - 198
8X-RAY DIFFRACTION5F117 - 245
9X-RAY DIFFRACTION6H1 - 183
10X-RAY DIFFRACTION6J1 - 9
11X-RAY DIFFRACTION7H184 - 275
12X-RAY DIFFRACTION8I0 - 99
13X-RAY DIFFRACTION9L0 - 116
14X-RAY DIFFRACTION9M1 - 116
15X-RAY DIFFRACTION10L117 - 198
16X-RAY DIFFRACTION10M117 - 245

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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