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- PDB-1uxw: CRYSTAL STRUCTURE OF HLA-B*2709 COMPLEXED WITH THE LATENT MEMBRAN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uxw
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HLA-B*2709 COMPLEXED WITH THE LATENT MEMBRANE PROTEIN 2 PEPTIDE (LMP2) OF EPSTEIN-BARR VIRUS
要素
  • BETA-2-MICROGLOBULIN
  • GENE TERMINAL PROTEIN (MEMBRANE PROTEIN LMP-2A/LMP-2B)
  • HLA CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN B-27 ALPHA CHAIN
キーワードIMMUNE SYSTEM/PEPTIDE / IMMUNE SYSTEM-PEPTIDE COMPLEX / COMPLEX (ANTIGEN-PEPTIDE) / IMMUNE SYSTEM / MHC (MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX) / HLA- B*2709
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / : / host cell endomembrane system / viral latency / : / regulation of membrane depolarization / regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation ...: / : / : / : / host cell endomembrane system / viral latency / : / regulation of membrane depolarization / regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / regulation of T cell anergy / retina homeostasis / regulation of interleukin-6 production / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / positive regulation of protein binding / detection of bacterium / secretory granule membrane / negative regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / transferrin transport / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / iron ion transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / HFE-transferrin receptor complex / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / defense response / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Interferon alpha/beta signaling / Modulation by Mtb of host immune system / specific granule lumen / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / negative regulation of epithelial cell proliferation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / sensory perception of smell / antibacterial humoral response / positive regulation of cellular senescence / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway / protein-folding chaperone binding / negative regulation of neuron projection development / cellular response to lipopolysaccharide / protein refolding / early endosome membrane / defense response to Gram-negative bacterium / protein homotetramerization / adaptive immune response / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / defense response to Gram-positive bacterium / host cell perinuclear region of cytoplasm / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / signaling receptor binding / innate immune response / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Gammaherpesvirus latent membrane protein 2 / Gammaherpesvirus latent membrane protein (LMP2) protein / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : ...Gammaherpesvirus latent membrane protein 2 / Gammaherpesvirus latent membrane protein (LMP2) protein / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / Latent membrane protein 2 / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
HUMAN HERPESVIRUS 4 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Hulsmeyer, M. / Kozerski, C. / Fiorillo, M.T. / Sorrentino, R. / Saenger, W. / Ziegler, A. / Uchanska-Ziegler, B.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Allele-Dependent Similarity between Viral and Self-Peptide Presentation by Hla-B27 Subtypes
著者: Fiorillo, M.T. / Ruckert, C. / Hulsmeyer, M. / Sorrentino, R. / Saenger, W. / Ziegler, A. / Uchanska-Ziegler, B.
#1: ジャーナル: J.Exp.Med. / 年: 2004
タイトル: Dual, Hla-B27 Subtype-Dependent Conformation of a Self-Peptide
著者: Hulsmeyer, M. / Fiorillo, M.T. / Bettosini, F. / Sorrentino, R. / Saenger, W. / Ziegler, A. / Uchanska-Ziegler, B.
履歴
登録2004年3月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32025年10月1日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature ...pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN B-27 ALPHA CHAIN
B: BETA-2-MICROGLOBULIN
C: GENE TERMINAL PROTEIN (MEMBRANE PROTEIN LMP-2A/LMP-2B)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5958
ポリマ－45,1343
非ポリマー4605
水10,737596
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.920, 82.595, 62.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.35, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 HLA CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN B-27 ALPHA CHAIN / MHC CLASS I ANTIGEN B*27


分子量: 31951.219 Da / 分子数: 1 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN, RESIDUES 25-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P03989, UniProt: P01889*PLUS
#2: タンパク質 BETA-2-MICROGLOBULIN / HDCMA22P


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 断片: IMMUNOGLOBULIN DOMAIN, RESIDUES 21-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P01884, UniProt: P61769*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド GENE TERMINAL PROTEIN (MEMBRANE PROTEIN LMP-2A/LMP-2B) / LATENT MEMBRANE PROTEIN 2 (LMP2)


分子量: 1303.586 Da / 分子数: 1 / 断片: TRANSMEMBRANE DOMAIN, RESIDUES 236-244 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) HUMAN HERPESVIRUS 4 (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: P13285
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 596 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.9 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: 0.1M TRIS, PH 8.5, 21% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.8856
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→60 Å / Num. obs: 53353 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 1.72→1.78 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.262 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1K5N

1k5n


解像度: 1.71→60.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 1.609 / SU ML: 0.054 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.092 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19 2703 5.1 %RANDOM
Rwork0.154 ---
obs0.156 50633 98.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.59 Å20 Å2-0.12 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3---0.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71→60.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3183 0 30 596 3809
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0213369
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022926
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5861.9324567
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90236820
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1185385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2467
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023724
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0120.02738
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.2574
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.260.23511
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21979
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2397
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0790.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3360.275
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1320.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9651.51944
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.71523155
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.69531425
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3714.51410
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.72→1.76 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.224 186
Rwork0.183 3319
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.353-0.01250.01340.1343-0.05080.0920.00870.0527-0.0125-0.0215-0.00260.00430.002-0.0033-0.00610.0243-0.00230.00090.0224-0.00090.01544.3725-5.2955-7.5417
20.16780.0231-0.00780.1254-0.01460.03580.00090.0085-0.00130.00840.0085-0.0055-0.0027-0.0003-0.00940.02550.00150.00370.02090.0020.0274.6205-2.17490.055
30.0186-0.03240.31950.20530.00720.77540.0039-0.00740.00970.0224-0.015-0.02640.0104-0.03120.01110.0206-0.0011-0.00670.03670.00120.010227.3117-4.360425.156
40.36430.20620.06520.55640.11370.2817-0.0135-0.03610.02290.01170.0276-0.0115-0.0351-0.0044-0.01410.02440.0018-0.00770.0173-0.01620.016615.139212.431815.9969
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A50 - 85
2X-RAY DIFFRACTION1A138 - 180
3X-RAY DIFFRACTION1C1 - 9
4X-RAY DIFFRACTION2A1 - 49
5X-RAY DIFFRACTION2A86 - 137
6X-RAY DIFFRACTION3A181 - 276
7X-RAY DIFFRACTION4B1 - 99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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