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- PDB-3am8: Crystal Structure of a Human Major Histocompatibilty complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3am8
タイトルCrystal Structure of a Human Major Histocompatibilty complex
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain E
  • Peptide from Glycoprotein
キーワードIMMUNE SYSTEM / Human Leukocyte Antigen E / Major Histocompatibility complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity / regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of TRAIL production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class Ib / MHC class Ib protein complex / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of natural killer cell cytokine production / natural killer cell lectin-like receptor binding / natural killer cell tolerance induction / negative regulation of natural killer cell activation ...positive regulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity / regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of TRAIL production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class Ib / MHC class Ib protein complex / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of natural killer cell cytokine production / natural killer cell lectin-like receptor binding / natural killer cell tolerance induction / negative regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of natural killer cell proliferation / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of immunoglobulin production / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / positive regulation of interleukin-4 production / beta-2-microglobulin binding / MHC class I protein binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / T cell receptor binding / negative regulation of T cell proliferation / : / : / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell activation / cellular response to nicotine / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of epithelial cell proliferation / Interferon gamma signaling / positive regulation of tumor necrosis factor production / Interferon alpha/beta signaling / MHC class II protein complex binding / positive regulation of protein binding / Modulation by Mtb of host immune system / antibacterial humoral response / late endosome membrane / sensory perception of smell / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / negative regulation of neuron projection development / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / adaptive immune response / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / receptor ligand activity / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / lysosomal membrane
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus UL40 / Glycoprotein of human cytomegalovirus HHV-5 / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : ...Herpesvirus UL40 / Glycoprotein of human cytomegalovirus HHV-5 / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain E / Beta-2-microglobulin / Glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Chacko, J. / Clements, C. / Rossjohn, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of a Human Major Histocompatibility complex
著者: Chacko, J. / Clements, C. / Rossjohn, J.
履歴
登録2010年8月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain E
B: HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain E
C: Beta-2-microglobulin
D: Beta-2-microglobulin
E: Peptide from Glycoprotein
F: Peptide from Glycoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,6086
ポリマ－89,6086
非ポリマー00
水1,964109
1
A: HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain E
C: Beta-2-microglobulin
E: Peptide from Glycoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8043
ポリマ－44,8043
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4420 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area18810 Å2
手法PISA
2
B: HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain E
D: Beta-2-microglobulin
F: Peptide from Glycoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8043
ポリマ－44,8043
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4400 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area18840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.628, 99.237, 76.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.72, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain E / HLAE / MHC class I antigen E


分子量: 31924.148 Da / 分子数: 2 / 断片: resideus in UNP 22-297 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P13747
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド Peptide from Glycoprotein


分子量: 1000.279 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 参照: UniProt: Q0QI92
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.48 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 14-19% PEG 3350, 2% MPD, 0.2M MgCl2, 0.1M Tris, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年4月9日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→15 Å / Num. all: 23296 / Num. obs: 20888 / % possible obs: 97.13 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.07
反射 シェル解像度: 2.8→2.86 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Rsym value: 0.38 / % possible all: 93

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3BZE

3bze


解像度: 2.8→14.983 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.09 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2507 1895 9.07 %Random
Rwork0.1849 ---
all0.1981 23296 --
obs0.191 20888 97.13 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 21.747 Å2 / ksol: 0.315 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.1879 Å20 Å2-9.2632 Å2
2---4.7211 Å20 Å2
3----7.4667 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→14.983 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6318 0 0 109 6427
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036504
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6688824
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4182392
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047908
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021158
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.8-2.86960.33731220.2406126793
2.8696-2.94660.35441250.2335133693
2.9466-3.03260.30651260.2303127693
3.0326-3.12960.31331360.2146133295
3.1296-3.24040.31181320.2108133297
3.2404-3.36870.29231390.1966136698
3.3687-3.52020.24491350.1983136798
3.5202-3.70310.27241530.1838137799
3.7031-3.93120.24631460.1712135398
3.9312-4.22840.19991280.1633137298
4.2284-4.64240.21391410.1444137899
4.6424-5.28810.17551340.1447140799
5.2881-6.56780.23721390.1656140399
6.5678-14.98350.19691390.14781427100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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