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- PDB-1p7q: Crystal Structure of HLA-A2 Bound to LIR-1, a Host and Viral MHC ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p7q
タイトルCrystal Structure of HLA-A2 Bound to LIR-1, a Host and Viral MHC Receptor
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
  • POL polyprotein
  • leukocyte immunoglobulin-like receptor 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / HLA-A2-Lir-1 Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HLA-A specific inhibitory MHC class I receptor activity / positive regulation of gamma-delta T cell activation involved in immune response / MHC class Ib protein complex binding / negative regulation of serotonin secretion / HLA-B specific inhibitory MHC class I receptor activity / immune response-inhibiting cell surface receptor signaling pathway / inhibitory MHC class I receptor activity / negative regulation of dendritic cell differentiation / Fc receptor mediated inhibitory signaling pathway / MHC class Ib protein binding ...HLA-A specific inhibitory MHC class I receptor activity / positive regulation of gamma-delta T cell activation involved in immune response / MHC class Ib protein complex binding / negative regulation of serotonin secretion / HLA-B specific inhibitory MHC class I receptor activity / immune response-inhibiting cell surface receptor signaling pathway / inhibitory MHC class I receptor activity / negative regulation of dendritic cell differentiation / Fc receptor mediated inhibitory signaling pathway / MHC class Ib protein binding / MHC class Ib receptor activity / negative regulation of T cell mediated cytotoxicity / immune response-regulating signaling pathway / negative regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / MHC class I receptor activity / negative regulation of transforming growth factor beta production / negative regulation of cytokine production involved in immune response / negative regulation of alpha-beta T cell activation / dendritic cell differentiation / protein phosphatase 1 binding / interleukin-10-mediated signaling pathway / negative regulation of osteoclast development / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / negative regulation of interleukin-12 production / negative regulation of dendritic cell apoptotic process / negative regulation of endocytosis / negative regulation of interferon-beta production / negative regulation of mononuclear cell proliferation / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / T cell proliferation involved in immune response / positive regulation of macrophage cytokine production / positive regulation of memory T cell activation / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / TAP complex binding / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of interleukin-10 production / CD8 receptor binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / negative regulation of calcium ion transport / beta-2-microglobulin binding / MHC class I protein binding / endoplasmic reticulum exit site / negative regulation of cell cycle / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / negative regulation of type II interferon production / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / negative regulation of tumor necrosis factor production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / detection of bacterium / T cell receptor binding / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of defense response to virus by host / SH2 domain binding / negative regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / transferrin transport / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / HIV-1 retropepsin / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / exoribonuclease H activity / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / host multivesicular body / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / DNA integration / peptide antigen binding / receptor internalization / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / response to virus
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Immunoglobulin subtype 2 ...: / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Beta-2-Microglobulin / : / Reverse transcriptase thumb / MHC class I-like antigen recognition-like / Reverse transcriptase thumb domain / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / : / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / Gag-Pol polyprotein / Beta-2-microglobulin / Leukocyte immunoglobulin-like receptor subfamily B member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Willcox, B.E. / Thomas, L.M. / Bjorkman, P.J.
引用ジャーナル: Nat.Immunol. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of HLA-A2 bound to LIR-1, a host and viral major histocompatibility complex receptor.
著者: Willcox, B.E. / Thomas, L.M. / Bjorkman, P.J.
履歴
登録2003年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: POL polyprotein
D: leukocyte immunoglobulin-like receptor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,6914
ポリマ－66,6914
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)113.740, 113.740, 89.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain


分子量: 31951.316 Da / 分子数: 1 / 断片: residue 25-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A OR HLAA / プラスミド: BJ075 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21pLysS (DE3) / 参照: UniProt: P01892, UniProt: P04439*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin / HDCMA22P


分子量: 11748.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M / プラスミド: BJ192 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21pLysS (DE3) / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド POL polyprotein


分子量: 993.199 Da / 分子数: 1 / 断片: residue 463-471 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P12499
#4: タンパク質 leukocyte immunoglobulin-like receptor 1 / leukocyte immunoglobulin-like receptor / subfamily B (with TM and ITIM domains) / member 1 / CD85 antigen


分子量: 21998.645 Da / 分子数: 1 / 断片: residue 25-221 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET23a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21pLysS (DE3) / 参照: UniProt: Q8NHL6
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.27 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 4000, Sodium Acetate, Tris, L-Cysteine, Triton X-100, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
114.5 mg/mlprotein1drop
20.2 Msodium acetate1drop
30.1 MTris1droppH8.5
430 %(w/v)PEG40001drop
50.2 Msodium acetate1reservoir
60.1 MTris1reservoirpH8.5
730 %(w/v)PEG40001reservoir
820 mML-cysteine1reservoir
91.8 mMTritonX-1001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.992 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月28日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.992 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→50 Å / Num. all: 9493 / Num. obs: 9493 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 3.4→3.61 Å / Rmerge(I) obs: 0.505 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 928 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 61195 / Rmerge(I) obs: 0.18
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 3.5 Å / % possible obs: 100 % / Num. unique obs: 928

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1G0X and 1AKJ

1g0x

1akj


解像度: 3.4→33.11 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Data cutoff high absF: 2117689.07 / Data cutoff high rms absF: 2117689.07 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.309 493 5.2 %RANDOM
Rwork0.218 ---
all0.222 9505 --
obs0.218 9493 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.846 Å2 / ksol: 0.298764 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.82 Å214 Å20 Å2
2--11.82 Å20 Å2
3----23.63 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.56 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.71 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→33.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4498 0 0 0 4498
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.67
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.047 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.421 79 5 %
Rwork0.267 1489 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.4 Å / 最低解像度: 50 Å / Rfactor Rfree: 0.31 / Rfactor Rwork: 0.222
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.85
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.67

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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