[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3d0r: Crystal structure of calG3 from Micromonospora echinospora determ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3d0r | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of calG3 from Micromonospora echinospora determined in space group P2(1) | ||||||
Components | Protein CalG3 | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Calicheamicin synthesis / glycosyltransferase / enediyne antibiotic | ||||||
Function / homology | Function and homology information cellular glucuronidation / UDP-glycosyltransferase activity / glucosyltransferase activity / antibiotic biosynthetic process / enzyme binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Micromonospora echinospora (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Bitto, E. / Bingman, C.A. / Wesenberg, G.E. / Phillips Jr., G.N. | ||||||
Citation | Journal: Chem.Biol. / Year: 2008 Title: Biochemical and structural insights of the early glycosylation steps in calicheamicin biosynthesis. Authors: Zhang, C. / Bitto, E. / Goff, R.D. / Singh, S. / Bingman, C.A. / Griffith, B.R. / Albermann, C. / Phillips, G.N. / Thorson, J.S. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3d0r.cif.gz | 170.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3d0r.ent.gz | 132.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3d0r.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3d0r_validation.pdf.gz | 652 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3d0r_full_validation.pdf.gz | 656.8 KB | Display | |
Data in XML | 3d0r_validation.xml.gz | 16.9 KB | Display | |
Data in CIF | 3d0r_validation.cif.gz | 28.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d0/3d0r ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d0/3d0r | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3d0qSC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 43012.824 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Micromonospora echinospora (bacteria) / Strain: LL6600 / Gene: calG3 / Plasmid: pET16b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q8KND7 #2: Chemical | ChemComp-PE4 / | #3: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THIS STRUCTURE WAS SUBMITTED AS CASP7 TARGET T0333. | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.06 Å3/Da / Density % sol: 40.17 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: Protein solution (10 mg/mL protein, 0.050 M Sodium chloride, 0.010 M Tris-HCl pH 7.5) mixed in a 1:1 ratio with the Well solution (25% PEG 1500). Cryoprotected in FOMBLIN MW2500, VAPOR ...Details: Protein solution (10 mg/mL protein, 0.050 M Sodium chloride, 0.010 M Tris-HCl pH 7.5) mixed in a 1:1 ratio with the Well solution (25% PEG 1500). Cryoprotected in FOMBLIN MW2500, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 0.97918 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 26, 2006 / Details: Adjustable focusing mirrors in K-B geometry | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si(111) Double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.68→50 Å / Num. obs: 68513 / % possible obs: 86.3 % / Redundancy: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Χ2: 1.265 / Net I/σ(I): 25.11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR | Rfactor: 0.496 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.378
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 3D0Q Resolution: 1.9→38.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / WRfactor Rfree: 0.214 / WRfactor Rwork: 0.162 / SU B: 6.284 / SU ML: 0.099 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.156 / ESU R Free: 0.146 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK BULK SOLVENT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 15.847 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→38.75 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|