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- PDB-1hf4: STRUCTURAL EFFECTS OF MONOVALENT ANIONS ON POLYMORPHIC LYSOZYME C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hf4
タイトルSTRUCTURAL EFFECTS OF MONOVALENT ANIONS ON POLYMORPHIC LYSOZYME CRYSTALS
要素LYSOZYME
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE (O-GLYCOSYL)
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Lysozyme C
類似検索 - 構成要素
生物種GALLUS GALLUS (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Vaney, M.C. / Broutin, I. / Ries-Kautt, M. / Ducruix, A.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Structural Effects of Monovalent Anions on Polymorphic Lysozyme Crystals
著者: Vaney, M.C. / Broutin, I. / Retailleau, P. / Douangamath, A. / Lafont, S. / Hamiaux, C. / Prange, T. / Ducruix, A. / Ries-Kautt, M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Novel Approach to Phasing Proteins: Derivatization by Short Cryo-Soaking with Halides
著者: Dauter, Z. / Dauter, M. / Rajashankar, K.R.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Anomalous Signal of Solvent Bromides Used for Phasing of Lysozyme
著者: Dauter, Z. / Dauter, M.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Refinement of Triclinic Hen Egg-White Lysozyme at Atomic Resolution
著者: Walsh, M.A. / Schneider, T.R. / Sieker, L.C. / Dauter, Z. / Lamzin, V.S. / Wilson, K.S.
#4: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Structures of Monoclinic Lysozyme Iodide at 1.6 A and of Triclinic Lysozyme Nitrate at 1.1 A.
著者: Steinrauf, L.K.
#5: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Locations of Bromide Ions in Tetragonal Lysozyme Crystals
著者: Lim, K. / Nadarajah, A. / Forsythe, E.L. / Pusey, M.L.
#6: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: High-Resolution Structure (1.33 A) of a Hew Lysozyme Tetragonal Crystal Grown in the Apcf Apparatus. Data and Structural Comparison with a Crystal Grown Under Microgravity from Spacehab-01 Mission.
著者: Vaney, M.C. / Maignan, S. / Ries-Kautt, M. / Ducruix, A.
履歴
登録2000年11月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME
B: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,20412
ポリマ－28,6622
非ポリマー54210
水4,522251
1
A: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5405
ポリマ－14,3311
非ポリマー2094
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6647
ポリマ－14,3311
非ポリマー3336
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)27.940, 62.730, 60.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細BIOLOGICAL_UNIT: MONOMER

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要素

#1: タンパク質 LYSOZYME / HEN (GALLUS GALLUS) EGG-WHITE LYSOZYME / MUCOPEPTIDE / N-ACETYLMURAMYL HYDROLASE


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 細胞内の位置: CYTOPLASM (WHITE) / 組織: EGG WHITE / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 251 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 24 %
結晶化温度: 293 K / pH: 4.5
詳細: CRYSTALS OF NITRATE-LYSOZYME WERE GROWN UNDER A MICRO GRAVITY ENVIRONMENT DURING THE USML-2 MISSION LAUNCHED ON OCTOBER 1995 (SHUTTLE COLUMBIA). THE CRYSTALLIZATION SETUP WAS THE APCF ...詳細: CRYSTALS OF NITRATE-LYSOZYME WERE GROWN UNDER A MICRO GRAVITY ENVIRONMENT DURING THE USML-2 MISSION LAUNCHED ON OCTOBER 1995 (SHUTTLE COLUMBIA). THE CRYSTALLIZATION SETUP WAS THE APCF DEVELOPPED BY EUROPEAN SPACE AGENCY. PROTEIN CONCENTRATION 10 MG/ML IN 50 MM SODIUM ACETATE BUFFER AT PH 4.5. GRADIENT CONCENTRATION APPLIED FROM 0 TO FINAL 290 MM AT 293K
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / pH: 5 / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein11
250 mMsodium acetate11
30-290 mMsodium nitrate12

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.97
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→10 Å / Num. obs: 35206 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 13.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 3.1
反射 シェル解像度: 1.45→1.49 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 87
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.123

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.853精密化
MOSFLMデータ削減
Agrovataデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
X-PLOR3.853位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LYM

5lym


解像度: 1.45→6 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE LOOP ARG73-ASN74 OF CHAIN B WAS MODELED WITH ALTERNATE POSITIONS. IN CONTACT WITH THESE TWO LOOPS CONFORMATIONS, TWO SODIUM IONS NA+ WERE REFINED WITH ALTERNATE POSITIONS. ATOM ...詳細: THE LOOP ARG73-ASN74 OF CHAIN B WAS MODELED WITH ALTERNATE POSITIONS. IN CONTACT WITH THESE TWO LOOPS CONFORMATIONS, TWO SODIUM IONS NA+ WERE REFINED WITH ALTERNATE POSITIONS. ATOM OCCUPANCIES WERE REFINED FOR NA+ 350 AND SOME NITRATE IONS: NO3-807 AND NO3-808, BUT NO ALTERNATE POSITIONS WERE MODELLED. ALTHOUGH THERE ARE SOME BUMPS BETWEEN ATOMS OF THE STRUCTURE, THESE ATOMS ARE CLEARLY DEFINED INTO THE ELECTRON DENSITIES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 3499 10 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.215 31225 95.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.4 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.19 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2002 0 34 251 2287
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.35
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.14
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.51.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.732
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.212
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.72.5
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.52 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.39 403 11.3 %
Rwork0.34 3549 -
obs--87 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11.WATTOPH11.WAT
X-RAY DIFFRACTION3PARAMETER.ELEMENTSTOPOLOGY.ELEMENTS
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.853 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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