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万見
- PDB-1h1x: Sperm whale Myoglobin mutant T67R S92D -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h1x
タイトルSperm whale Myoglobin mutant T67R S92D
要素MYOGLOBIN
キーワードOXYGEN TRANSPORT / GLOBIN / PEROXIDASE / OXYGEN STORAGE / HEME / MUSCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 他の含窒素化合物が電子供与する / nitrite reductase activity / sarcoplasm / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / removal of superoxide radicals / oxygen carrier activity / peroxidase activity / oxygen binding / heme binding / extracellular exosome / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Myoglobin / Globins / Globin-like / Globin / Globin / Globin domain profile. / Globin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CYANIDE ION / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Myoglobin
類似検索 - 構成要素
生物種PHYSETER CATODON (マッコウクジラ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Zuccotti, S. / Bolognesi, M.
引用
ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2004
タイトル: Engineering Peroxidase Activity in Myoglobin: The Haem Cavity Structure and Peroxide Activation in the T67R/S92D Mutant and its Derivative Reconstituted with Protohaemin-L-Histidine.
著者: Roncone, R. / Monzani, E. / Murtas, M. / Battaini, G. / Pennati, A. / Sanangelantoni, A.M. / Zuccotti, S. / Bolognesi, M. / Casella, L.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: High-Resolution Crystal Structures of Distal Histidine Mutants of Sperm Whale Myoglobin
著者: Quillin, M.L. / Arduini, R.M. / Olson, J.S. / Phillips Jr, G.N.
履歴
登録2002年7月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MYOGLOBIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1884
ポリマ－17,4491
非ポリマー7393
水5,441302
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)90.524, 90.524, 45.129
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6

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要素

#1: タンパク質 MYOGLOBIN


分子量: 17449.262 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MUTATION THR 67 ARG AND SER 92 ASP
由来: (組換発現) PHYSETER CATODON (マッコウクジラ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P02185
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-CYN / CYANIDE ION


分子量: 26.017 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CN
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細MEMBER OF THE GLOBIN FAMILY SERVING AS RESERVIOR OF OXYGEN IN MUSCLE CELLS ENGINEERED MUTATION THR ...MEMBER OF THE GLOBIN FAMILY SERVING AS RESERVIOR OF OXYGEN IN MUSCLE CELLS ENGINEERED MUTATION THR 67 ARG AND SER 92 ASP
配列の詳細REFERENCE BIOCHIM. BIOPHYS. ACTA 336:318-323(1974) SHOWS CONFLICT AT POSITION 122 OF THE PROTEIN ...REFERENCE BIOCHIM. BIOPHYS. ACTA 336:318-323(1974) SHOWS CONFLICT AT POSITION 122 OF THE PROTEIN SEQUENCE AS INDICATED IN THE DBREF RECORDS BELOW.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 9
詳細: 3M (NH4)2SO4, 5MM K3FE(CN)6, 20MM TRIS/HCL, PH9.0, DROPLET 5:3, RESERVOIR:PROTEIN (43MG/ML), pH 9.00
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.05 Mphosphate1droppH6.0
243 mg/mlprotein1drop
33.0 Mammonium sulfate1reservoir
40.005 M1reservoirK3Fe(CN)6
50.005 M1reservoirKCN
60.20 MTris-HCl1reservoirpH9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器検出器: CCD / 日付: 2002年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→19 Å / Num. obs: 41560 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 13.51 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 28.97
反射 シェル解像度: 1.4→1.44 Å / Rmerge(I) obs: 0.264 / Mean I/σ(I) obs: 3.84
反射
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 19 Å / 冗長度: 13.51 % / Num. measured all: 561360 / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.264 / Mean I/σ(I) obs: 3.84

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FCS

1fcs


解像度: 1.4→19 Å / SU B: 1.47 / SU ML: 0.024 / ESU R: 0.044 / ESU R Free: 0.044
詳細: C-TERMINAL RESIDUES (Q152, G153) LIE IN A POORLY DEFINED ELECTRON DENSITY REGION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.153 2069 5 %RANDOM
Rwork0.119 ---
obs0.121 41560 99.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.13 Å20.07 Å20 Å2
2--0.13 Å20 Å2
3----0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1231 0 50 302 1583
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.15 / Rfactor Rwork: 0.12
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg1.57
X-RAY DIFFRACTIONplane_restr0.016

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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