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- PDB-4ak0: Ligand controlled assembly of hexamers, dihexamers, and linear mu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ak0
タイトルLigand controlled assembly of hexamers, dihexamers, and linear multihexamer structures by an engineered acylated insulin
要素
  • INSULIN A CHAIN
  • INSULIN B CHAIN
キーワードHORMONE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / negative regulation of glycogen catabolic process / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / negative regulation of feeding behavior / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / negative regulation of acute inflammatory response ...: / negative regulation of glycogen catabolic process / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / negative regulation of feeding behavior / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / positive regulation of respiratory burst / alpha-beta T cell activation / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of dendritic spine maintenance / fatty acid homeostasis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of lipid catabolic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / regulation of protein localization to plasma membrane / transport vesicle / Insulin receptor recycling / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of brown fat cell differentiation / insulin-like growth factor receptor binding / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / positive regulation of mitotic nuclear division / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of D-glucose import across plasma membrane / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / endosome lumen / positive regulation of cytokine production / wound healing / insulin receptor binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of cell differentiation / positive regulation of neuron projection development / negative regulation of protein catabolic process / Regulation of insulin secretion / hormone activity / positive regulation of protein localization to nucleus / glucose metabolic process / regulation of synaptic plasticity / vasodilation / Golgi lumen / cognition / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / regulation of protein localization / cell-cell signaling / positive regulation of cell growth / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / receptor ligand activity / negative regulation of gene expression / Golgi membrane / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / : / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Steensgaard, D.B. / Schluckebier, G. / Strauss, H.M. / Norrman, M. / Thomsen, J.K. / Friderichsen, A.V. / Havelund, S. / Jonassen, I.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Ligand Controlled Assembly of Hexamers, Dihexamers, and Linear Multihexamer Structures by the Engineered Acylated Insulin Degludec.
著者: Steensgaard, D.B. / Schluckebier, G. / Strauss, H.M. / Norrman, M. / Thomsen, J.K. / Friderichsen, A.V. / Havelund, S. / Jonassen, I.
履歴
登録2012年2月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月30日Group: Database references
改定 1.22017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,7172
ポリマ－5,7172
非ポリマー00
水43224
1
A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN

A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4334
ポリマ－11,4334
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation14_545-x,-y-1/2,z1
Buried area4170 Å2
ΔGint-34.8 kcal/mol
Surface area5300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.800, 77.800, 77.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213

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要素

#1: タンパク質・ペプチド INSULIN A CHAIN


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド INSULIN B CHAIN


分子量: 3332.849 Da / 分子数: 1 / Fragment: DELTA B30, RESIDUES 25-53 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.16 % / 解説: DATA SHOWED ICE RINGS
結晶化pH: 7.8 / 詳細: pH 7.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年1月6日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→55 Å / Num. obs: 3406 / % possible obs: 91.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.1 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 2.28→2.42 Å / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0119精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1B2F

1b2f


解像度: 2.28→55.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 4.144 / SU ML: 0.105 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.218 / ESU R Free: 0.206 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23165 314 9.2 %RANDOM
Rwork0.16638 ---
obs0.17263 3087 91.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.503 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→55.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数392 0 0 24 416
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02402
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02260
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8021.96546
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0623.019628
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.703548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.05724.73719
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.3281563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.444151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.260
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02448
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.0281
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.28→2.339 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.162 21 -
Rwork0.163 234 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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