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- PDB-2wru: Semi-synthetic highly active analogue of human insulin NMeAlaB26-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wru
タイトルSemi-synthetic highly active analogue of human insulin NMeAlaB26-DTI- NH2
要素
  • INSULIN A CHAIN
  • INSULIN B CHAIN
キーワードHORMONE / CARBOHYDRATE METABOLISM / GLUCOSE METABOLISM / ANALOGUE / DIABETES MELLITUS
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / Regulation of gene expression in beta cells / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / alpha-beta T cell activation / regulation of amino acid metabolic process / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / fatty acid homeostasis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of lipid catabolic process / COPI-mediated anterograde transport / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of lipid biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein autophosphorylation / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / activation of protein kinase B activity / transport vesicle / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of protein metabolic process / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of cytokine production / endosome lumen / acute-phase response / negative regulation of proteolysis / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / insulin receptor binding / regulation of transmembrane transporter activity / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of neuron projection development / cognition / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / glucose metabolic process / vasodilation / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Brzozowski, A.M. / Jiracek, J. / Zakova, L. / Antolikova, E. / Watson, C.J. / Turkenburg, J.P. / Dodson, G.G.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Implications for the Active Form of Human Insulin Based on the Structural Convergence of Highly Active Hormone Analogues.
著者: Jiracek, J. / Zakova, L. / Antolikova, E. / Watson, C.J. / Turkenburg, J.P. / Dodson, G.G. / Brzozowski, A.M.
履歴
登録2009年9月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22013年3月20日Group: Derived calculations
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,4284
ポリマ－5,3102
非ポリマー1182
水1,09961
1
A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN
ヘテロ分子

A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8568
ポリマ－10,6204
非ポリマー2364
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_556-y,-x,-z+11
Buried area3760 Å2
ΔGint-38.3 kcal/mol
Surface area5740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.721, 38.721, 123.148
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1025-

ACT

21B-1025-

ACT

31A-2028-

HOH

41B-2017-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド INSULIN A CHAIN


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド INSULIN B CHAIN


分子量: 2926.397 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 25-50 / Mutation: YES / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS IS B-CHAIN OF HUMAN INSULIN WITH B26Y MUTATED TO A, TRUNCATED TO POSITION B26 AND TERMINATED WITH CARBOXYAMIDE AT POSITION B26. THE NITROGEN ATOM OF B26 IS METHYLATED.
由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TYR 50 TO ZZJ
非ポリマーの詳細ACETATE (ACT): ACETATE ION
配列の詳細B26 TYR TO ALA B27-B30 ARE DELETED B26 IS TERMINATED WITH CARBOXYAMIDE B26 N PEPTIDE ATOM IS METHYLATED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化pH: 3 / 詳細: 0.32 M NA2SO4, PH 3.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0712
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0712 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.57→50 Å / Num. obs: 7028 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.6 % / Biso Wilson estimate: 20.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 1.57→1.63 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Mean I/σ(I) obs: 11 / % possible all: 61.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0082精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MSO

1mso


解像度: 1.57→36.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 3.534 / SU ML: 0.058 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.U VALUES - RESIDUAL ONLY. FOR SIDE CHAINS AND RESIDUES WITH POOR DENSITY THE OCCUPANCY HAS BEEN SET TO ZERO. THE B26TYR IS MUTATED TO ALA. ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.U VALUES - RESIDUAL ONLY. FOR SIDE CHAINS AND RESIDUES WITH POOR DENSITY THE OCCUPANCY HAS BEEN SET TO ZERO. THE B26TYR IS MUTATED TO ALA. B27-B30 ARE DELETED. N ATOM OF B26 IS METHYLATED. B26 C-TERMINUS IS CONH2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25474 313 4.7 %RANDOM
Rwork0.17873 ---
obs0.18207 6339 95.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.588 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.48 Å20 Å20 Å2
2--0.48 Å20 Å2
3----0.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.57→36.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数358 0 8 61 427
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.021377
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02219
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7441.968511
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.093540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.304546
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.79225.88217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.1541555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.257
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02429
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.0271
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9611.5242
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8191.595
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7792377
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0213135
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.7384.5134
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.9143596
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free9.221367
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded3.8613590
LS精密化 シェル解像度: 1.568→1.608 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.434 14 -
Rwork0.26 285 -
obs--60.28 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 8.6096 Å / Origin y: -12.182 Å / Origin z: 54.5959 Å
111213212223313233
T0.028 Å2-0.0276 Å2-0.0205 Å2-0.0687 Å20.0008 Å2--0.0308 Å2
L2.2932 °20.6049 °2-0.6337 °2-0.5436 °2-0.2122 °2--2.4633 °2
S0.0279 Å °-0.0715 Å °-0.0322 Å °0.009 Å °-0.0654 Å °-0.0195 Å °-0.1284 Å °0.115 Å °0.0374 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 21
2X-RAY DIFFRACTION1B2 - 26

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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